[日本語] English
万見
- PDB-3gmw: Crystal Structure of Beta-Lactamse Inhibitory Protein-I (BLIP-I) ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3gmw
タイトルCrystal Structure of Beta-Lactamse Inhibitory Protein-I (BLIP-I) in Complex with TEM-1 Beta-Lactamase
要素
  • B-lactamase
  • Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein complex / Antibiotic resistance / Hydrolase / Plasmid
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase / beta-lactamase activity / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
BLIP domain / Beta-lactamase-inhibitor protein BLIP / Beta-lactamase-inhibitor protein BLIP domain superfamily / Beta-lactamase inhibitor (BLIP) / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, ...BLIP domain / Beta-lactamase-inhibitor protein BLIP / Beta-lactamase-inhibitor protein BLIP domain superfamily / Beta-lactamase inhibitor (BLIP) / Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Beta-lactamase / Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I precusor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia sp. Sflu5 (バクテリア)
Streptomyces exfoliatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Lim, D.C. / Gretes, M. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Insights into positive and negative requirements for protein-protein interactions by crystallographic analysis of the beta-lactamase inhibitory proteins BLIP, BLIP-I, and BLP.
著者: Gretes, M. / Lim, D.C. / de Castro, L. / Jensen, S.E. / Kang, S.G. / Lee, K.J. / Strynadka, N.C.
履歴
登録2009年3月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: B-lactamase
B: Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I
C: B-lactamase
D: Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,2878
ポリマ－91,9084
非ポリマー3804
水6,702372
1
A: B-lactamase
B: Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1444
ポリマ－45,9542
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2760 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area16490 Å2
手法PISA
2
C: B-lactamase
D: Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1444
ポリマ－45,9542
非ポリマー1902
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2740 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area16660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.418, 48.757, 106.137
Angle α, β, γ (deg.)103.24, 91.29, 90.18
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質 B-lactamase


分子量: 28734.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia sp. Sflu5 (バクテリア)
株: cb86134 / 遺伝子: amp, bla / プラスミド: pUC118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5PHA6
#2: タンパク質 Beta-lactamase inhibitory protein BLIP-I


分子量: 17218.963 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces exfoliatus (バクテリア)
株: SMF19 / 遺伝子: bliA / プラスミド: pET30a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9KJ90
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 372 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 %
結晶化温度: 294 K / 手法: hanging drop vapor batch
詳細: 10 mg/ml of each protein in 50 mM TrisCl, pH 8.0, 0.05 M NaCl mixed 1:1 with 0.2 M potassium phosphate, pH 4.7, 20% PEG 3350, hanging drop vapor batch, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年8月1日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SILICON (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→105.41 Å / Num. obs: 49303 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 5.4 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 14.438
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rsym value: 0.111 / % possible all: 86.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.1→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 4.22 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 2508 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.1946 46665 95.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.319 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.82 Å2-0.06 Å20.26 Å2
2--1.7 Å2-0.07 Å2
3----0.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6469 0 20 372 6861
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0226631
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.971.9669000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.445836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5423.986296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.132151111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5061545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2985
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215045
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.23212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.24540
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1860.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1930.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1181.54133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88126625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.06132498
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6054.52371
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 167 -
Rwork0.197 3327 -
obs--89.61 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る