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- PDB-7laf: 15-lipoxygenase-2 loop mutant bound to imidazole-based inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7laf
タイトル15-lipoxygenase-2 loop mutant bound to imidazole-based inhibitor
要素Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15B
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Lipoxygenase / inhibitor / allostery / complex / OXIDOREDUCTASE / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex / LIPID BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


endocannabinoid signaling pathway / arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity / lipoxin A4 biosynthetic process / cannabinoid biosynthetic process / linoleate 9S-lipoxygenase activity / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / linoleate 13S-lipoxygenase activity / lipoxygenase pathway ...endocannabinoid signaling pathway / arachidonate 8(S)-lipoxygenase activity / lipoxin A4 biosynthetic process / cannabinoid biosynthetic process / linoleate 9S-lipoxygenase activity / arachidonate 15-lipoxygenase / arachidonate 15-lipoxygenase activity / Synthesis of 15-eicosatetraenoic acid derivatives / linoleate 13S-lipoxygenase activity / lipoxygenase pathway / 酸化還元酵素; 分子状酸素を取り込み一電子供与する; オキシゲナーゼ類; 2分子の酸素を取り込む / regulation of epithelial cell differentiation / positive regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of growth / arachidonate metabolic process / prostate gland development / lipid oxidation / hepoxilin biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / positive regulation of keratinocyte differentiation / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of cell cycle / positive regulation of chemokine production / phospholipid metabolic process / negative regulation of cell migration / adherens junction / lipid metabolic process / cytoskeleton / iron ion binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / lipid binding / apoptotic process / calcium ion binding / extracellular exosome / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase ...Lipoxygenase, vertebrates, PLAT domain / Lipoxygenase, mammalian / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-XRP / Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Newcomer, M.E. / Gilbert, N.C. / Neau, D.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30 GM124165 米国
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Kinetic and structural investigations of novel inhibitors of human epithelial 15-lipoxygenase-2.
著者: Tsai, W.C. / Gilbert, N.C. / Ohler, A. / Armstrong, M. / Perry, S. / Kalyanaraman, C. / Yasgar, A. / Rai, G. / Simeonov, A. / Jadhav, A. / Standley, M. / Lee, H.W. / Crews, P. / Iavarone, A.T. ...著者: Tsai, W.C. / Gilbert, N.C. / Ohler, A. / Armstrong, M. / Perry, S. / Kalyanaraman, C. / Yasgar, A. / Rai, G. / Simeonov, A. / Jadhav, A. / Standley, M. / Lee, H.W. / Crews, P. / Iavarone, A.T. / Jacobson, M.P. / Neau, D.B. / Offenbacher, A.R. / Newcomer, M. / Holman, T.R.
履歴
登録2021年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15B
B: Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,4226
ポリマ－154,7502
非ポリマー6734
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, protein is a mixture of monomer and dimer from gel filtration column.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area50370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)189.277, 43.313, 185.070
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.203, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Polyunsaturated fatty acid lipoxygenase ALOX15B / 15-lipoxygenase 2 / 15-LOX-2 / Arachidonate 15-lipoxygenase B / 15-LOX-B / Arachidonate 15- ...15-lipoxygenase 2 / 15-LOX-2 / Arachidonate 15-lipoxygenase B / 15-LOX-B / Arachidonate 15-lipoxygenase type II / Linoleate 13-lipoxygenase 15-LOb


分子量: 77374.922 Da / 分子数: 2 / 変異: delete PPVLPLL / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ALOX15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15296, arachidonate 15-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-XRP / 3-{[(4-methylphenyl)methyl]sulfanyl}-1-phenyl-1H-1,2,4-triazole


分子量: 281.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H15N3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% DMSO, 20% Jeffamine M-2070

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→163.1 Å / Num. obs: 49895 / % possible obs: 99.32 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 33.26 Å2 / CC1/2: 0.976 / Net I/σ(I): 7.32
反射 シェル解像度: 2.44→2.527 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.18 / Num. unique obs: 4917 / CC1/2: 0.369 / CC star: 0.734 / % possible all: 99.78

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_3908精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4nre

4nre


解像度: 2.44→163.1 Å / SU ML: 0.3498 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.9574
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2722 2001 4.01 %
Rwork0.2338 47877 -
obs0.2354 49878 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→163.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10467 0 42 365 10874
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810804
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.047414716
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06431600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00471911
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.31793944
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.44-2.50.34421510.32743363X-RAY DIFFRACTION99.86
2.5-2.570.35361320.31733438X-RAY DIFFRACTION99.58
2.57-2.640.35461310.30473343X-RAY DIFFRACTION99.6
2.64-2.730.32891550.30073413X-RAY DIFFRACTION99.44
2.73-2.830.29681370.28453360X-RAY DIFFRACTION99.6
2.83-2.940.33921430.28473458X-RAY DIFFRACTION99.89
2.94-3.070.34651420.28543379X-RAY DIFFRACTION99.75
3.07-3.240.29581450.24813412X-RAY DIFFRACTION99.78
3.24-3.440.26651370.23513417X-RAY DIFFRACTION99.41
3.44-3.70.23121430.21553430X-RAY DIFFRACTION99.22
3.7-4.080.24621430.19593395X-RAY DIFFRACTION98.63
4.08-4.670.21851400.18443423X-RAY DIFFRACTION98.62
4.67-5.880.24821480.20143453X-RAY DIFFRACTION98.85
5.88-163.10.23981540.19983593X-RAY DIFFRACTION98.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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