+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7l7r | ||||||
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Title | CCHFV Gc prefusion monomer bound to ADI-36121 and ADI-37801 Fabs | ||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / fusion protein / antibody / Fab complex / class II fusion | ||||||
Function / homology | Function and homology information host cell Golgi membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell endoplasmic reticulum membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.1 Å | ||||||
Authors | Mishra, A.K. / McLellan, J.S. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Science / Year: 2022 Title: Structural basis of synergistic neutralization of Crimean-Congo hemorrhagic fever virus by human antibodies. Authors: Mishra, A.K. / Hellert, J. / Freitas, N. / Guardado-Calvo, P. / Haouz, A. / Fels, J.M. / Maurer, D.P. / Abelson, D.M. / Bornholdt, Z.A. / Walker, L.M. / Chandran, K. / Cosset, F.L. / McLellan, J.S. / Rey, F.A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7l7r.cif.gz | 500.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7l7r.ent.gz | 406.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7l7r.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7l7r_validation.pdf.gz | 817.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7l7r_full_validation.pdf.gz | 835.3 KB | Display | |
Data in XML | 7l7r_validation.xml.gz | 46.7 KB | Display | |
Data in CIF | 7l7r_validation.cif.gz | 66.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/7l7r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l7/7l7r | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7a59C 7a5aC 7kx4C 1hezS 5i19S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Antibody , 4 types, 4 molecules ABCD
#1: Antibody | Mass: 23416.941 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 24663.793 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Antibody | Mass: 23473.098 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
#4: Antibody | Mass: 25039.004 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Protein / Sugars / Non-polymers , 3 types, 398 molecules G
#5: Protein | Mass: 60898.074 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus (strain Nigeria/IbAr10200/1970) Strain: Nigeria/IbAr10200/1970 / Gene: GP / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: Q8JSZ3 |
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#6: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
#7: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.94 Å3/Da / Density % sol: 58.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 0.1 M sodium citrate pH 5.6, 2% (v/v) MPD, 13.4% (w/v) PEG 8000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.979 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Aug 1, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.979 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→43.1 Å / Num. obs: 107701 / % possible obs: 98.5 % / Redundancy: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 39.85 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 9.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.14 Å / Num. unique obs: 5342 / CC1/2: 0.697 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5I19, 1HEZ Resolution: 2.1→43.05 Å / SU ML: 0.24 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 27.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 179.32 Å2 / Biso mean: 67.0727 Å2 / Biso min: 30.39 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.1→43.05 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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