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- PDB-5lsb: Crystal structure of yeast Hsh49p in complex with Cus1p binding d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lsb
タイトルCrystal structure of yeast Hsh49p in complex with Cus1p binding domain.
要素
  • Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1
  • Protein HSH49
キーワードRNA binding domain / Splicing / U2 snRNP / SF3b complex
機能・相同性
機能・相同性情報


U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / Prp19 complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome ...U2-type spliceosomal complex / U2-type prespliceosome assembly / U2 snRNP / U2-type prespliceosome / precatalytic spliceosome / spliceosomal complex assembly / Prp19 complex / catalytic step 2 spliceosome / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
SF3B4, RNA recognition motif 1 / : / : / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...SF3B4, RNA recognition motif 1 / : / : / Domain of unknown function DUF382 / Domain of unknown function (DUF382) / PSP, proline-rich / PSP / proline-rich domain in spliceosome associated proteins / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1 / Protein HSH49
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者van Roon, A.M. / Obayashi, E. / Sposito, B. / Oubridge, C. / Nagai, K.
引用ジャーナル: RNA / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of U2 snRNP SF3b components: Hsh49p in complex with Cus1p-binding domain.
著者: van Roon, A.M. / Oubridge, C. / Obayashi, E. / Sposito, B. / Newman, A.J. / Seraphin, B. / Nagai, K.
履歴
登録2016年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月24日Group: Database references
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein HSH49
B: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1
C: Protein HSH49
D: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1
F: Protein HSH49
H: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,9796
ポリマ－101,9796
非ポリマー00
水1086
1
A: Protein HSH49
B: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9932
ポリマ－33,9932
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1940 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12950 Å2
手法PISA
2
C: Protein HSH49
D: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9932
ポリマ－33,9932
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1930 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12850 Å2
手法PISA
3
F: Protein HSH49
H: Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9932
ポリマ－33,9932
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.083, 142.083, 40.355
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Protein HSH49


分子量: 24604.141 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GGS sequence at the N-terminus is non-natural and left over from TEV-protease cleavage site
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HSH49, YOR319W, O6142 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q99181
#2: タンパク質 Cold sensitive U2 snRNA suppressor 1


分子量: 9388.993 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Hsh49p binding domain of Cus1p between residues 290-368
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CUS1, YMR240C, YM9408.02C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q02554
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.66 % / 解説: Thin needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Equal volumes of 10-15 mg/ml protein solution were mixed with an equal volume of reservoir solution containing 2.45-2.65 M NaCl in 0.1M sodium acetate pH 4.8-4.9
PH範囲: 4.8-4.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.931 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L \10.638
11-K, -H, -L \20.362
反射解像度: 2.7→35.52 Å / Num. obs: 25001 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 4.2 % / CC1/2: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.149 / Rpim(I) all: 0.083 / Rrim(I) all: 0.171 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 104708 / Scaling rejects: 11
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.7-2.834.20.6250.6771100
8.96-35.523.90.0470.996198.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation4.5 Å28.77 Å
Translation4.5 Å28.77 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
XDS2012-09-26データ削減
Aimless0.1.29データスケーリング
PHASER2.5.2位相決定
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5LSL, 1CVJ

5lsl

1cvj


解像度: 2.7→35.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 20.317 / SU ML: 0.204 / SU R Cruickshank DPI: 0.3657 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.067 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 1300 5.2 %random
Rwork0.1836 ---
obs0.1862 23691 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 86.82 Å2 / Biso mean: 30.827 Å2 / Biso min: 9.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.08 Å20 Å20 Å2
2--10.08 Å20 Å2
3----20.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→35.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5793 0 0 6 5799
Biso mean---22.86 -
残基数----712
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.025901
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.987946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.943313501
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1295697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.86324.769281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.939151103
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2751533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2869
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0216547
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9781.4852833
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9771.4852832
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.0772.223515
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 99 -
Rwork0.202 1734 -
all-1833 -
obs--99.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64680.68120.1881.8410.34170.63570.02820.1384-0.0816-0.0427-0.002-0.0467-0.005-0.0036-0.02610.04750.00090.0170.10160.00570.081646.557124.461-6.825
24.04151.51550.9160.57020.3112.9962-0.0353-0.00990.0994-0.0071-0.00380.03150.2358-0.35620.03910.0867-0.00420.00240.06560.01910.049358.85140.43314.121
31.8339-0.32950.08540.8488-0.04940.6151-0.1109-0.2929-0.05510.06190.06410.1140.0483-0.03830.04670.1515-0.04060.01340.1042-0.02360.122262.263182.18726.884
41.82012.1442-0.21215.6675-0.51952.5722-0.16070.19670.1977-0.20740.2690.20650.0116-0.0793-0.10830.1090.0140.03830.05420.01150.098981.794186.4635.771
51.48251.55310.82462.47590.40380.73650.0807-0.041-0.02860.0459-0.0846-0.15830.0367-0.0060.00390.14830.0327-0.00120.1446-0.02530.1385130.793185.72139.412
60.1676-0.30210.1495.19991.53622.1681-0.0675-0.0420.2177-0.2489-0.0429-0.2999-0.4690.22030.11040.2204-0.0353-0.07160.1927-0.04220.3104120.802168.27318.433
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 205
2X-RAY DIFFRACTION2B289 - 350
3X-RAY DIFFRACTION3C8 - 205
4X-RAY DIFFRACTION4D289 - 350
5X-RAY DIFFRACTION5F8 - 205
6X-RAY DIFFRACTION6H289 - 350

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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