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- PDB-4onm: Crystal structure of human Mms2/Ubc13 - NSC697923 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4onm
タイトルCrystal structure of human Mms2/Ubc13 - NSC697923
要素
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
キーワードLIGASE / E2 ubiquitin conjugating enzyme / E1 / E3 / ubiquitin / covalent adduct
機能・相同性
機能・相同性情報


UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity ...UBC13-MMS2 complex / ubiquitin conjugating enzyme complex / ubiquitin-protein transferase activator activity / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / regulation protein catabolic process at postsynapse / DNA double-strand break processing / postreplication repair / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / positive regulation of double-strand break repair / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of DNA repair / negative regulation of TORC1 signaling / antiviral innate immune response / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / positive regulation of DNA repair / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / G2/M DNA damage checkpoint / NOD1/2 Signaling Pathway / ISG15 antiviral mechanism / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Formation of Incision Complex in GG-NER / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / Aggrephagy / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / T cell receptor signaling pathway / Processing of DNA double-strand break ends / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[(4-methylphenyl)sulfonyl]-5-nitrofuran / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Hodge, C.D. / Edwards, R.A. / Glover, J.N.M.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Covalent Inhibition of Ubc13 Affects Ubiquitin Signaling and Reveals Active Site Elements Important for Targeting.
著者: Hodge, C.D. / Edwards, R.A. / Markin, C.J. / McDonald, D. / Pulvino, M. / Huen, M.S. / Zhao, J. / Spyracopoulos, L. / Hendzel, M.J. / Glover, J.N.
履歴
登録2014年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2
B: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4684
ポリマ－35,1082
非ポリマー3592
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1720 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.538, 74.855, 91.325
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 2 / DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation- ...DDVit 1 / Enterocyte differentiation-associated factor 1 / EDAF-1 / Enterocyte differentiation-promoting factor 1 / EDPF-1 / MMS2 homolog / Vitamin D3-inducible protein


分子量: 17165.590 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMS2, UBE2V2, UEV2 / プラスミド: pGEX6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15819
#2: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 N / Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / ...Bendless-like ubiquitin-conjugating enzyme / Ubc13 / UbcH13 / Ubiquitin carrier protein N / Ubiquitin-protein ligase N


分子量: 17942.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BLU, UBE2N / プラスミド: pGEX6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P61088, ubiquitin-protein ligase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-N2F / 2-[(4-methylphenyl)sulfonyl]-5-nitrofuran / NSC697923


分子量: 267.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H9NO5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細THE COMPOUND N2F LOSES THE 4-METHYLBENZENE-SULFINIC ACID GROUP ON INERACTING WITH UBC13 AND THE ...THE COMPOUND N2F LOSES THE 4-METHYLBENZENE-SULFINIC ACID GROUP ON INERACTING WITH UBC13 AND THE REMAINING PART OF N2F FORMS A COVALENT BOND WITH THE SG ATOM OF CYS B87

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 100 mM sodium citrate, 15% PEG 8000, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08B1-1 / 波長: 1.03321 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月21日 / 詳細: Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03321 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 67525 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 16.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.039 / Χ2: 1 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.35-1.3740.67932911.012198.6
1.37-1.440.59532880.938198.7
1.4-1.4340.46733310.925198.8
1.43-1.4540.39132990.935199
1.45-1.4940.31133481199.2
1.49-1.5240.27633060.985199
1.52-1.5640.21833481.007199.4
1.56-1.64.10.17533290.972199.3
1.6-1.654.10.14333331.092199.6
1.65-1.74.10.12733781.064199.6
1.7-1.764.10.10833501.034199.7
1.76-1.834.10.08633401.086199.8
1.83-1.924.10.06533921.022199.9
1.92-2.024.10.05633981.034199.9
2.02-2.144.10.05634051.047199.9
2.14-2.314.10.0633960.96199.8
2.31-2.544.70.04834190.983199.9
2.54-2.918.10.04734481.0791100
2.91-3.6680.03334820.9261100
3.66-5070.02436440.946199.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8.3_1479精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.35→24.271 Å / FOM work R set: 0.8944 / SU ML: 0.14 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 17.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1923 3585 5.31 %
Rwork0.159 --
obs0.1607 67463 99.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 79.9 Å2 / Biso mean: 25.06 Å2 / Biso min: 9.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→24.271 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2295 0 14 212 2521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.443377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095359
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.111973
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.35-1.36750.28641440.24412320246497
1.3675-1.38620.26451340.21642441257599
1.3862-1.4060.25141350.19452402253799
1.406-1.4270.21161280.17342406253499
1.427-1.44930.22971490.16552418256799
1.4493-1.47310.19451200.15242445256599
1.4731-1.49840.19431510.14962398254999
1.4984-1.52570.18431140.14522436255099
1.5257-1.5550.17881440.13612413255799
1.555-1.58680.2061260.13182445257199
1.5868-1.62130.17491390.12612425256499
1.6213-1.6590.17181430.12182441258499
1.659-1.70040.17581510.123324422593100
1.7004-1.74640.14851500.124124122562100
1.7464-1.79780.19731330.12624632596100
1.7978-1.85580.18811510.131324722623100
1.8558-1.92210.17651240.130724512575100
1.9221-1.9990.191370.140324632600100
1.999-2.08990.16871330.137224752608100
2.0899-2.20010.20041250.151524912616100
2.2001-2.33780.18281580.15324752633100
2.3378-2.51810.20931420.164324782620100
2.5181-2.77120.21741540.180325002654100
2.7712-3.17150.22251370.182725252662100
3.1715-3.99280.21191300.167125602690100
3.9928-24.2710.15131330.168226812814100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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