[日本語] English
万見
- PDB-7l6p: Crystal structure of dihydropteroate synthase from Stenotrophomon... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l6p
タイトルCrystal structure of dihydropteroate synthase from Stenotrophomonas maltophilia with active site-bound imidazole
要素Dihydropteroate synthase
キーワードTRANSFERASE / SSGCID / PMM / dihydropteroate synthase / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydropteroate synthase / dihydropteroate synthase activity / folic acid biosynthetic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Dihydropteroate synthase signature 1. / Dihydropteroate synthase / Dihydropteroate synthase domain / Dihydropteroate synthase signature 2. / Pterin-binding domain / Pterin binding enzyme / Pterin-binding domain profile. / Dihydropteroate synthase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / Dihydropteroate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of dihydropteroate synthase from Stenotrophomonas maltophilia with active site-bound imidazole
著者: Bolejack, M.J. / Delker, S.L. / Lorimer, D.D. / Horanyi, P.S. / Edwards, T.E.
履歴
登録2020年12月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22025年10月22日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dihydropteroate synthase
B: Dihydropteroate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9114
ポリマ－65,7732
非ポリマー1382
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.740, 68.810, 155.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...
21(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A13 - 38
121(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A48
131(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A5 - 283
141(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A5 - 283
151(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A5 - 283
161(chain A and (resid 13 through 38 or (resid 48...A5 - 283
211(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B13 - 102
221(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B103
231(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B13 - 291
241(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B13 - 291
251(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B13 - 291
261(chain B and (resid 13 through 102 or (resid 103...B13 - 291

-
要素

#1: タンパク質 Dihydropteroate synthase / DHPS / Dihydropteroate pyrophosphorylase


分子量: 32886.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (strain K279a) (バクテリア)
株: K279a / 遺伝子: folP, Smlt1734 / プラスミド: StmaA.01019.a.A1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: B2FL24, dihydropteroate synthase
#2: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: StmaA.01019.a.B1.PW38739 at 16.2 mg/ml was mixed 1:1 with 0.1 M Tris/Bicine pH 8.5, 0.1 M amino acids, 10% (w/v) PEG4000, and 20% (v/v) glycerol (Morpheus H11). Stored at 14C. Cryo: direct. ...詳細: StmaA.01019.a.B1.PW38739 at 16.2 mg/ml was mixed 1:1 with 0.1 M Tris/Bicine pH 8.5, 0.1 M amino acids, 10% (w/v) PEG4000, and 20% (v/v) glycerol (Morpheus H11). Stored at 14C. Cryo: direct. Tray 314007h11: puck cbg9-2.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2019年3月12日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→41.34 Å / Num. obs: 28734 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.141 % / Biso Wilson estimate: 51.48 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rrim(I) all: 0.055 / Χ2: 1.084 / Net I/σ(I): 18.23 / Num. measured all: 147717
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.35-2.414.0890.5632.178525208520850.90.644100
2.41-2.485.0030.5022.9310121202520230.9420.56199.9
2.48-2.555.4040.3963.8310760199119910.9530.439100
2.55-2.635.3760.3424.510348192519250.9630.38100
2.63-2.715.3880.2526.0510032186318620.9790.2899.9
2.71-2.815.3880.1857.819774181418140.9890.205100
2.81-2.915.3790.1519.59478176217620.9920.168100
2.91-3.035.3340.11612.428967168216810.9950.12999.9
3.03-3.175.3230.08615.768644162416240.9970.095100
3.17-3.325.2870.06620.138316157315730.9980.073100
3.32-3.55.2270.05424.127715147614760.9990.06100
3.5-3.725.1760.04429.737308141214120.9990.049100
3.72-3.975.1820.03833.136830131813180.9990.042100
3.97-4.295.1240.03537.196384124612460.9990.038100
4.29-4.75.0990.03240.325844114711460.9990.03599.9
4.7-5.255.0540.02941.775342105710570.9990.033100
5.25-6.075.0320.02940.8546709289280.9990.032100
6.07-7.434.9880.02742.8740008028020.9990.03100
7.43-10.514.790.02147.1930856456440.9990.02499.8
10.51-41.344.3120.0244.0215743823650.9990.02295.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19rc4-4035精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MR-Rosetta位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5uur

5uur
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.35→41.34 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 2058 7.18 %
Rwork0.1975 26606 -
obs0.2014 28664 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 152.34 Å2 / Biso mean: 66.7543 Å2 / Biso min: 40.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→41.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3885 0 10 66 3961
Biso mean--62.01 59.26 -
残基数----530
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2330X-RAY DIFFRACTION6.666TORSIONAL
12B2330X-RAY DIFFRACTION6.666TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.35-2.40.38941250.339617281853100
2.4-2.460.35851340.307617541888100
2.46-2.530.35121290.279917461875100
2.53-2.610.34521390.270217511890100
2.61-2.690.31141310.282417331864100
2.69-2.790.32111320.254217621894100
2.79-2.90.32481270.243917561883100
2.9-3.030.30911450.23717541899100
3.03-3.190.28741480.242717581906100
3.19-3.390.31661520.237117471899100
3.39-3.650.22871290.197417901919100
3.65-4.020.25871360.182617981934100
4.02-4.60.19111450.15218031948100
4.6-5.790.22221300.151818311961100
5.79-41.340.19951560.16331895205199
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.53680.1781-2.42715.0929-0.03753.80420.2538-0.13650.3230.00520.07050.0135-0.03410.29-0.30980.6113-0.0371-0.13070.5352-0.04080.6058-11.8719.781-25.108
24.1552-0.09860.55021.99830.77882.8574-0.08740.17040.0816-0.37890.1539-0.4812-0.03090.3823-0.02470.6211-0.03190.12890.5399-0.03940.6285-12.9774.42-37.057
31.4194-0.5305-0.58640.95991.62753.26280.0519-0.0197-0.004-0.088-0.0351-0.16140.0999-0.0566-0.01650.4505-0.05650.02970.31390.01620.4654-27.9288.32-28.95
46.1758-1.7727-1.80016.4584-2.10396.62310.1445-0.7180.0269-0.2018-0.0171-0.6261-0.41450.2394-0.11140.53210.00860.1110.4296-0.02530.4284-41.59737.09-15.409
52.8147-0.80751.05364.9711-1.60151.4620.0367-0.68680.42280.38390.19190.0718-0.3087-0.1863-0.24260.7501-0.01280.22390.6832-0.12670.5222-47.47940.594-6.354
65.7538-6.3869-1.86397.53951.30751.9899-0.231-1.1840.53341.55570.5894-0.9264-0.07990.0681-0.32011.0232-0.1702-0.02091.13310.04330.6039-38.87723.3477.189
72.5564-1.4421-0.34321.9474-0.00912.0290.1724-0.4397-0.11560.0359-0.0477-0.1354-0.0423-0.1797-0.12150.5349-0.12740.03620.46470.04670.4166-40.65521.672-9.812
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 13:83 )A13 - 83
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 84:169 )A84 - 169
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 170:283 )A170 - 283
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN B AND RESID 13:83 )B13 - 83
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN B AND RESID 84:152 )B84 - 152
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN B AND RESID 153:169 )B153 - 169
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN B AND RESID 170:291 )B170 - 291

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る