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- PDB-7kl0: Cocrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7kl0
タイトルCocrystal structure of human CaMKII-alpha (CAMK2A)kinase domain and GluN2B(S1303D)
要素
  • Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
キーワードTRANSFERASE / CaMKII / Kinase / Human / CAMK2A
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / excitatory chemical synaptic transmission / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / Activated NTRK2 signals through FYN / regulation of neuron migration / dendritic spine development / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity ...peptidyl-threonine autophosphorylation / regulation of endocannabinoid signaling pathway / calcium- and calmodulin-dependent protein kinase complex / excitatory chemical synaptic transmission / Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase / regulation of neurotransmitter secretion / Activated NTRK2 signals through FYN / regulation of neuron migration / dendritic spine development / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity / Synaptic adhesion-like molecules / negative regulation of dendritic spine maintenance / Trafficking of AMPA receptors / positive regulation of calcium ion transport / negative regulation of hydrolase activity / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / NMDA glutamate receptor activity / Neurexins and neuroligins / NMDA selective glutamate receptor complex / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / glutamate receptor signaling pathway / protein heterotetramerization / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / glycine binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / Phase 0 - rapid depolarisation / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / HSF1-dependent transactivation / glutamate receptor binding / cellular response to interferon-beta / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / glutamate-gated calcium ion channel activity / Ion homeostasis / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / EPHB-mediated forward signaling / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / excitatory postsynaptic potential / synaptic transmission, glutamatergic / response to ischemia / synaptic membrane / angiotensin-activated signaling pathway / long-term synaptic potentiation / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / RAF activation / postsynaptic density membrane / brain development / regulation of synaptic plasticity / cellular response to type II interferon / G1/S transition of mitotic cell cycle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium ion transport / Interferon gamma signaling / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / endocytic vesicle membrane / late endosome / kinase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / Ca2+ pathway / amyloid-beta binding / RAF/MAP kinase cascade / peptidyl-serine phosphorylation / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / response to ethanol / protein autophosphorylation / dendritic spine / lysosome / postsynaptic density / learning or memory / cytoskeleton / calmodulin binding / neuron projection / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / NTF2-like domain superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel ...Calcium/calmodulin-dependent protein kinase II, association-domain / Calcium/calmodulin dependent protein kinase II association domain / Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / NTF2-like domain superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UZD / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ozden, C. / Stratton, M.M. / Garman, S.C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2022
タイトル: CaMKII binds both substrates and activators at the active site.
著者: Ozden, C. / Sloutsky, R. / Mitsugi, T. / Santos, N. / Agnello, E. / Gaubitz, C. / Foster, J. / Lapinskas, E. / Esposito, E.A. / Saneyoshi, T. / Kelch, B.A. / Garman, S.C. / Hayashi, Y. / Stratton, M.M.
履歴
登録2020年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年4月6日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / entity / entity_src_gen / exptl_crystal_grow / pdbx_audit_support / pdbx_contact_author / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_restr_ncs / refine_ls_shell / software / struct_asym / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_ncs_dom / struct_ncs_dom_lim / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.dist / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.aniso_B[1][1] / _refine.aniso_B[2][2] / _refine.aniso_B[3][3] / _refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_B / _refine.pdbx_overall_ESU_R / _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.dev_ideal_target / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Atoms with unrealistic or zero occupancies
詳細: We have gotten rid of some water and ligand molecules.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,4558
ポリマ－66,6614
非ポリマー7954
水2,360131
1
A: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6663
ポリマ－33,3302
非ポリマー3351
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area13400 Å2
手法PISA
2
B: Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7905
ポリマ－33,3302
非ポリマー4603
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area13360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.989, 91.289, 92.076
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRARGARGAA7 - 2741 - 268
21THRTHRARGARGBB7 - 2741 - 268
12ARGARGTHRTHRCC1295 - 13067 - 18
22ARGARGTHRTHRDD1295 - 13067 - 18

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Calcium/calmodulin-dependent protein kinase type II subunit alpha / CaMK-II subunit alpha


分子量: 30548.086 Da / 分子数: 2 / 変異: D135N, Q223K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMK2A, CAMKA, KIAA0968 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9UQM7, Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / ...GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NR2B / N-methyl-D-aspartate receptor subunit 3 / hNR3


分子量: 2782.165 Da / 分子数: 2 / 変異: S1303D / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13224
#3: 化合物 ChemComp-UZD / methyl 6-O-(heptylcarbamoyl)-beta-L-altropyranoside


分子量: 335.393 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H29NO7
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.54 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M 1,3-bis(tris(hydroxymethyl)methylamino)propane, 0.1 M Ammonium sulfate, 20% PEG 6000, 19mM HECAMEG

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: 100 K thorughout the collection / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R 200K-A / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月24日 / 詳細: Rigaku VariMax HF
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 24614 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.188 / Rpim(I) all: 0.086 / Rrim(I) all: 0.207 / Χ2: 1.785 / Net I/σ(I): 4.9 / Num. measured all: 138059
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.444.90.62712070.7810.3120.7031.42899.5
2.44-2.495.20.61111990.8290.2950.681.413100
2.49-2.535.30.56712000.8090.2710.631.405100
2.53-2.595.40.54312040.8450.2580.6031.348100
2.59-2.645.50.47412180.8770.2230.5261.36899.9
2.64-2.75.50.4412280.8940.2040.4861.365100
2.7-2.775.60.38811990.9210.1790.4281.398100
2.77-2.855.70.37212180.9330.1690.4091.441100
2.85-2.935.80.32312160.9480.1470.3561.433100
2.93-3.025.80.27712240.9580.1250.3051.494100
3.02-3.1360.23812000.970.1060.2611.632100
3.13-3.2660.28612420.9770.1260.3142.54199.9
3.26-3.415.90.17612250.9780.0780.1931.976100
3.41-3.585.90.1412170.9840.0620.1541.87199.9
3.58-3.815.90.12412570.9880.0560.1361.983100
3.81-4.15.90.12112200.990.0540.1332.247100
4.1-4.525.80.10812570.9890.0490.1182.21899.9
4.52-5.175.70.10912530.9890.050.122.12899.9
5.17-6.515.50.13512820.9850.0620.1491.89899.9
6.51-504.80.09413480.9920.0460.1052.88199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.8.0258精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6VZK

6vzk


解像度: 2.4→48.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 9.353 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.507 / ESU R Free: 0.282 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2584 1170 4.8 %RANDOM
Rwork0.2071 ---
obs0.2095 23396 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.1 Å2 / Biso mean: 23.803 Å2 / Biso min: 8.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.7 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3---1.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→48.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4497 0 54 131 4682
Biso mean--26.08 20.24 -
残基数----560
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0134661
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0174340
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4721.6536306
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2131.59510049
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0395556
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.02221.811254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.47415783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8781532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025148
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02998
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A83220.11
12B83220.11
21C2310.22
22D2310.22
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 66 -
Rwork0.249 1610 -
all-1676 -
obs--94 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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