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- PDB-7h6h: THE 1.94 A CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CATHEPSIN G IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7h6h
タイトルTHE 1.94 A CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN CATHEPSIN G IN COMPLEX WITH 1-[(7-fluoronaphthalen-1-yl)methyl]-3-[[methoxycarbonyl(methyl)amino]methyl]indole-2-carboxylic acid
要素Cathepsin G
キーワードHYDROLASE / HUMAN CATHEPSIN G / SERINE PROTEINASE / COMPLEX (SERINE PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / caspase binding / negative regulation of T cell activation / neutrophil activation / Suppression of apoptosis / Interleukin-1 processing / positive regulation of platelet aggregation ...cathepsin G / biofilm matrix disassembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / purinergic nucleotide receptor signaling pathway / caspase binding / negative regulation of T cell activation / neutrophil activation / Suppression of apoptosis / Interleukin-1 processing / positive regulation of platelet aggregation / Antimicrobial peptides / Activation of Matrix Metalloproteinases / monocyte chemotaxis / extracellular matrix disassembly / defense response to fungus / Purinergic signaling in leishmaniasis infection / Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / angiotensin maturation / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / protein maturation / secretory granule / cytokine-mediated signaling pathway / protein processing / positive regulation of immune response / platelet activation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cytoplasmic stress granule / azurophil granule lumen / antibacterial humoral response / peptidase activity / heparin binding / cellular response to lipopolysaccharide / : / defense response to Gram-negative bacterium / lysosome / defense response to Gram-positive bacterium / immune response / protein phosphorylation / receptor ligand activity / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Banner, D.W. / Benz, J.M. / Schlatter, D. / Hilpert, H.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Not funded スイス
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structures of human Chymase and Cathepsin G
著者: Markus, R. / Tosstorff, A.
履歴
登録2024年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4805
ポリマ－26,8021
非ポリマー6784
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)80.210, 44.730, 67.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.08, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-303-

SO4

21A-578-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Cathepsin G / CG


分子量: 26801.787 Da / 分子数: 1 / 変異: NO / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08311, cathepsin G
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-A1AO6 / 1-[(7-fluoronaphthalen-1-yl)methyl]-3-{[(methoxycarbonyl)(methyl)amino]methyl}-1H-indole-2-carboxylic acid


分子量: 420.433 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H21FN2O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.65 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M LiSO4 (Salt), 25 %w/v PEG3350 (Precipitant), 0.1 M HEPES 7.5 pH (Buffer), Protein was at 17 mg/mL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER IMUS MICROFOCUS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→19.51 Å / Num. obs: 15390 / % possible obs: 89.9 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rrim(I) all: 0.091 / Net I/σ(I): 14.83 / Num. measured all: 65573
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)% possible obs (%)Rmerge(I) obsNum. measured obsNum. unique obsRrim(I) allNet I/σ(I) obs
1.94-2.0689.90.3981060125050.4553.6
2.06-2.292.20.2841017323510.3245.72
2.2-2.37660.196649815410.2247.53
2.37-2.5993.90.124885020510.14211.68
2.59-2.8994.60.09820619040.10315.31
2.89-3.3395.50.057726816980.06521.85
3.33-4.0496.40.043614214470.04927.71
4.04-5.697.10.033494211800.03834.99
5.6-19.5194.40.03728937130.04331.77

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0425精密化
XSCALEデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.94→19.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 7.898 / SU ML: 0.124 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.202 / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23162 779 5.1 %RANDOM
Rwork0.1706 ---
obs0.17363 14611 90.02 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.4 Å2-0 Å20.44 Å2
2--0.49 Å2-0 Å2
3----0.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→19.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1786 0 42 233 2061
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0121887
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0161808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1811.832554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4251.8064101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7015227
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg4.256535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.66210320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2266
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022397
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02533
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4961.033905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4941.033905
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.8671.8571133
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.8671.8591134
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.731.174982
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7211.16975
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.1972.0881410
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.6812.392102
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.23310.692034
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 58 -
Rwork0.254 1045 -
obs--88.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5568-0.0875-0.70350.5913-0.25721.5810.10040.10770.11620.0536-0.00870.0012-0.1004-0.1453-0.09160.08420.045-0.01210.12560.01570.033714.91935.926621.9662
22.039-0.2699-0.63320.45610.13341.3001-0.02740.033-0.13720.07460.00430.07020.1233-0.120.02310.08780.0197-0.01360.12430.01360.040814.6948-4.084623.9026
32.0889-0.3391-0.74311.49370.92542.10380.07230.3230.0910.0929-0.02250.00130.0095-0.1192-0.04970.08560.032-0.00280.16270.02720.007322.34433.643410.7108
42.242-0.9942-1.17151.72520.20831.57390.11890.18560.0538-0.1542-0.0245-0.1712-0.06370.0596-0.09430.0780.0247-0.00650.1753-0.0040.045331.58310.29339.0025
51.38670.0067-0.80710.8401-0.21551.81970.00170.2042-0.1104-0.0408-0.019-0.01220.1876-0.11530.01740.08720.0252-0.02880.1458-0.00830.022322.2698-5.502114.2102
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2A81 - 123
3X-RAY DIFFRACTION3A124 - 155
4X-RAY DIFFRACTION4A156 - 196
5X-RAY DIFFRACTION5A197 - 244

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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