+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7f4e | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Hst2 in complex with H3K9bz peptide | |||||||||
Components |
| |||||||||
Keywords | NUCLEAR PROTEIN / histone modification / histone benzoylation / protein-protein interaction / NAD-dependent histone deacetylase | |||||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of mitotic recombination / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / replication fork protection complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I ...negative regulation of mitotic recombination / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / replication fork protection complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / NAD+ binding / CENP-A containing nucleosome / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / transferase activity / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Saccharomyces cerevisiae (brewer's yeast) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.78 Å | |||||||||
Authors | Wang, D. / Yan, F. / Chen, Y. | |||||||||
Funding support | China, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022 Title: Global profiling of regulatory elements in the histone benzoylation pathway. Authors: Wang, D. / Yan, F. / Wu, P. / Ge, K. / Li, M. / Li, T. / Gao, Y. / Peng, C. / Chen, Y. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7f4e.cif.gz | 139.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7f4e.ent.gz | 104.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7f4e.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/7f4e ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/f4/7f4e | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 7f3sC 7f4aC 7f51C 7f5mC 1q1aS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 32523.293 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: HST2, YPL015C, LPA2C / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P53686, protein acetyllysine N-acetyltransferase |
---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 1139.263 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (yeast) References: UniProt: P61830 |
#3: Chemical | ChemComp-ZN / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.02 Å3/Da / Density % sol: 39.22 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 / Details: 25% (w/v) PEG 1500, 0.1M MMT/Sodium hydroxide |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.97855 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 29, 2019 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: M / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97855 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.78→50 Å / Num. obs: 26704 / % possible obs: 98.9 % / Redundancy: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 0.959 / Net I/σ(I): 6.7 / Num. measured all: 167194 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1Q1A Resolution: 1.78→28.61 Å / SU ML: 0.17 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.66 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 115.45 Å2 / Biso mean: 32.0897 Å2 / Biso min: 7.52 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.78→28.61 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|