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- PDB-7f3s: Crystal structure of Sth1 Bromodomain in complex with H3K14bz peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7f3s
タイトルCrystal structure of Sth1 Bromodomain in complex with H3K14bz peptide
要素
  • Nuclear protein STH1/NPS1
  • THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY-GLY-LBZ-ALA-PRO-ARG-LYS-GLN-LEU-ALA-SER-TYR
キーワードNUCLEAR PROTEIN / Histone modification / bromodomain / histone benzoylation / protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin remodeling at centromere / histone H4 reader activity / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / RSC-type complex / nucleosome disassembly / chromosome, centromeric region / cytoskeleton organization / meiotic cell cycle ...chromatin remodeling at centromere / histone H4 reader activity / DNA translocase activity / nucleosome array spacer activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / RSC-type complex / nucleosome disassembly / chromosome, centromeric region / cytoskeleton organization / meiotic cell cycle / : / helicase activity / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / base-excision repair / double-strand break repair / DNA helicase / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain ...Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / Snf2, ATP coupling domain / Snf2-ATP coupling, chromatin remodelling complex / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear protein STH1/NPS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Wang, D. / Yan, F. / Chen, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
Chinese Academy of SciencesXDB37010303 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31970576 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Global profiling of regulatory elements in the histone benzoylation pathway.
著者: Wang, D. / Yan, F. / Wu, P. / Ge, K. / Li, M. / Li, T. / Gao, Y. / Peng, C. / Chen, Y.
履歴
登録2021年6月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear protein STH1/NPS1
B: THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY-GLY-LBZ-ALA-PRO-ARG-LYS-GLN-LEU-ALA-SER-TYR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4553
ポリマ－15,3632
非ポリマー921
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2020 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area7470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)23.621, 33.206, 42.449
Angle α, β, γ (deg.)88.140, 83.720, 70.480
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Nuclear protein STH1/NPS1 / ATP-dependent helicase STH1 / Chromatin structure-remodeling complex protein STH1 / SNF2 homolog


分子量: 13334.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: STH1, NPS1, YIL126W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32597, DNA helicase
#2: タンパク質・ペプチド THR-ALA-ARG-LYS-SER-THR-GLY-GLY-LBZ-ALA-PRO-ARG-LYS-GLN-LEU-ALA-SER-TYR


分子量: 2028.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.49 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 25% (w/v) PEG 1500, 0.1M MIB/Hydrochloric acid

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月4日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 22042 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.057 / Χ2: 1.142 / Net I/σ(I): 8.1 / Num. measured all: 154912
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.4-1.426.20.32110540.9460.1330.3480.62190.2
1.42-1.456.40.30111040.9490.1240.3270.65290.8
1.45-1.486.60.25510910.9660.1030.2760.70592.2
1.48-1.516.80.22610810.9730.0910.2440.77490.5
1.51-1.546.80.20510730.9780.0830.2210.84790.1
1.54-1.586.90.19310440.9770.0780.2080.85186.6
1.58-1.6270.16610630.9850.0660.1790.90190.5
1.62-1.667.30.15711420.9860.0620.1690.93294.7
1.66-1.717.10.14511180.9860.0580.1560.92994
1.71-1.767.10.12711160.9910.050.1371.08493.9
1.76-1.837.20.11411020.990.0460.1231.16193.1
1.83-1.97.10.10610210.9920.0420.1141.32186.2
1.9-1.997.20.09311540.9930.0370.11.29395.4
1.99-2.097.20.08311290.9950.0330.0891.43195.8
2.09-2.227.20.07511420.9950.030.0811.59794.9
2.22-2.397.10.0710690.9950.0280.0751.62889.6
2.39-2.637.40.06311430.9970.0250.0681.5196.1
2.63-3.027.30.05511630.9970.0220.0591.47897.3
3.02-3.87.10.04510900.9990.0180.0491.55292.5
3.8-507.30.03811430.9980.0150.0411.2395.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6KMJ

6kmj


解像度: 1.4→25.19 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.09 / 位相誤差: 20.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.182 1175 5.33 %
Rwork0.1637 20857 -
obs0.1647 22032 91.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 78.45 Å2 / Biso mean: 27.7268 Å2 / Biso min: 14.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→25.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1059 0 6 128 1193
Biso mean--49.34 36.16 -
残基数----128
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.460.24451200.2172479259987
1.46-1.540.23991580.192550270891
1.54-1.630.17811480.17752519266790
1.63-1.760.20991400.18662698283894
1.76-1.940.18951500.17372569271991
1.94-2.220.17041800.16132686286695
2.22-2.790.23291350.17092671280694
2.79-25.190.1521440.14952685282995
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.18385.05334.21025.65845.08567.8518-0.0580.17410.0878-0.10460.03530.0011-0.0880.0748-0.06710.11430.02280.00630.10090.04370.12952.401516.69311.8809
23.0975-0.0851-0.44467.1833-2.24486.4782-0.053-1.0072-0.25260.25980.0211-0.010.12910.51110.07220.15950.02090.00530.37870.08640.23233.7648.427928.5899
37.60551.8118-5.35445.2593-2.19263.9623-0.2395-0.4969-0.30790.05640.00550.14270.8647-0.20960.32410.2207-0.02960.00240.25340.04870.2002-5.16374.894528.9528
44.92386.39496.01249.51636.90938.70490.17950.3118-0.44450.25440.1335-0.35160.32050.4322-0.37080.21760.0250.00140.16870.01050.2149-0.16353.465313.9115
54.4872-3.74032.84163.938-0.5116.47630.32140.3463-0.83350.022-0.26860.00620.8065-0.2703-0.14740.2327-0.0169-0.03480.2023-0.02890.2363-7.0115-0.149610.196
64.77812.6413.03295.37134.37383.77290.0789-0.22560.1037-0.1392-0.11550.0904-0.0376-0.44150.09580.1477-0.00030.00430.16860.02110.1499-9.032511.169220.4699
77.32050.0798-4.95573.5256-0.74423.49370.1888-0.80260.5281.4088-0.1962-0.1168-0.5548-0.27450.09310.31070.0187-0.01250.2893-0.05650.2105-3.609221.60232.2198
86.1661.45214.3691.29261.11573.4162-0.14190.08430.2745-0.0317-0.05380.0111-0.11-0.07180.21920.16410.02640.00480.14230.02480.1676-6.523719.875415.4535
93.34242.1373-1.37345.7425-1.54772.24250.0111-0.89490.53930.0285-0.1915-0.7392-0.48060.45290.21150.25240.0206-0.04220.4651-0.02560.36734.157818.525230.6742
102.88112.01622.07944.51552.56261.91120.1105-0.0485-0.3334-0.1993-0.06120.8530.6364-1.0501-0.00730.3457-0.1004-0.02410.52120.0110.2777-7.21812.043441.0593
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1249 through 1275 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1276 through 1289 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1290 through 1299 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1300 through 1308 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1309 through 1314 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1315 through 1332 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 1333 through 1337 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 1338 through 1358 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 6 through 17 )B6 - 17
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 18 through 23 )B18 - 23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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