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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6kmj | ||||||
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Title | Crystal structure of Sth1 bromodomain in complex with H3K14Ac | ||||||
![]() |
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![]() | GENE REGULATION / Chromatin remodeling / histone acetylation / RSC complex / Sth1 / bromodomain | ||||||
Function / homology | ![]() chromatin remodeling at centromere / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA translocase activity / nucleosome disassembly ...chromatin remodeling at centromere / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / DNA translocase activity / nucleosome disassembly / RSC-type complex / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / chromosome, centromeric region / ATP-dependent activity, acting on DNA / CENP-A containing nucleosome / cytoskeleton organization / helicase activity / meiotic cell cycle / chromosome segregation / transcription elongation by RNA polymerase II / lysine-acetylated histone binding / base-excision repair / structural constituent of chromatin / nucleosome / double-strand break repair / chromatin organization / DNA helicase / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chen, G. / Li, W. / Yan, F. / Wang, D. / Chen, Y. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The Structural Basis for Specific Recognition of H3K14 Acetylation by Sth1 in the RSC Chromatin Remodeling Complex. Authors: Chen, G. / Li, W. / Yan, F. / Wang, D. / Chen, Y. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 8.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 11.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6kmbC ![]() 2grcS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 13334.953 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: STH1, NPS1, YIL126W / Production host: ![]() ![]() |
---|---|
#2: Protein/peptide | Mass: 1879.169 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically Source: (synth.) ![]() ![]() References: UniProt: P61830 |
#3: Chemical | ChemComp-GOL / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.87 Å3/Da / Density % sol: 34.08 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 Details: 1% w/v tryptone, 1 mM sodium azide, 50 mM HEPES sodium pH 7.0, 20% w/v PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 2, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9779 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.4→50 Å / Num. obs: 21820 / % possible obs: 94.3 % / Redundancy: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.136 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 2.08 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 179344 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2GRC Resolution: 1.4→28.708 Å / SU ML: 0.12 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.35 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 72.48 Å2 / Biso mean: 19.7242 Å2 / Biso min: 8.12 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.4→28.708 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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