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万見
- PDB-6mnt: CUS-3 coat protein I-domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mnt
タイトルCUS-3 coat protein I-domain
要素Putative coat protein
キーワードVIRAL PROTEIN / anti-parallel beta-barrel
機能・相同性Major capsid protein Gp5 / P22 coat protein - gene protein 5 / viral capsid / Putative coat protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage CUS-3 (ファージ)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Tripler, T.N. / Kaplan, A.R. / Alexandrescu, A.T. / Teschke, C.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other governmentR01 GM076661 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CUS-3 and Sf6 coat protein I-domains
著者: Tripler, T.N. / Kaplan, A.R. / Alexandrescu, A.T. / Teschke, C.M.
履歴
登録2018年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative coat protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2731
ポリマ－13,2731
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6910 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)25 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Putative coat protein


分子量: 13272.730 Da / 分子数: 1 / 断片: I-domain, residues 223-337 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage CUS-3 (ファージ)
遺伝子: ECRS218_0018 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A5VW72

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
112isotropic13D HN(CA)CB
121isotropic12D 1H-15N HSQC
132isotropic13D HN(CO)CA
142isotropic1HN(CA)CO
152isotropic13D HNCO
161isotropic13D 1H-15N NOESY
172isotropic13D 1H-13C NOESY
183isotropic23D 1H-15N TOCSY
192isotropic13D HBHA(CO)NH
1102isotropic13D (H)CCH-TOCSY
1112isotropic13D CCH-TOCSY
1122isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
1133isotropic22D DQF-COSY
1143isotropic22D 1H-1H NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.99 mM [U-99% 15N] CUS-3 coat protein I-domain, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O15N sample90% H2O/10% D2O
solution21.9 mM [U-99% 15N], U-99% 13C CUS-3 coat protein I-domain, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O/10% D2O15N13C sample90% H2O/10% D2O
solution31.9 mM [U-99% 15N] CUS-3 coat protein I-domain, 20 mM sodium phosphate, 100% D2OD20100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.99 mMCUS-3 coat protein I-domain[U-99% 15N]1
20 mMsodium phosphatenatural abundance1
1.9 mMCUS-3 coat protein I-domain[U-99% 15N], U-99% 13C2
20 mMsodium phosphatenatural abundance2
1.9 mMCUS-3 coat protein I-domain[U-99% 15N]3
20 mMsodium phosphatenatural abundance3
試料状態イオン強度: 20 mM / Label: 1 / pH: 6 / 圧: 1 atm / 温度: 298.13 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
FelixAccelrys Software Inc.解析
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNMRCCPNchemical shift assignment
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
CcpNMRCCPNpeak picking
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 6
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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