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- PDB-7egu: Structure of human NNMT in complex with macrocyclic peptide X -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7egu
タイトルStructure of human NNMT in complex with macrocyclic peptide X
要素
  • Nicotinamide N-methyltransferase
  • macrocyclic peptide X
キーワードTRANSFERASE / Nicotinamide N-methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridine N-methyltransferase activity / nicotinamide N-methyltransferase / nicotinamide N-methyltransferase activity / nicotinamide metabolic process / positive regulation of protein deacetylation / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / : / Methylation / Nicotinamide salvage / animal organ regeneration ...pyridine N-methyltransferase activity / nicotinamide N-methyltransferase / nicotinamide N-methyltransferase activity / nicotinamide metabolic process / positive regulation of protein deacetylation / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / : / Methylation / Nicotinamide salvage / animal organ regeneration / positive regulation of gluconeogenesis / methylation / response to xenobiotic stimulus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Methyltransferase, NNMT/PNMT/TEMT / Methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT, conserved site / : / NNMT/PNMT/TEMT family / NNMT/PNMT/TEMT family of methyltransferases signature. / SAM-dependent methyltransferase NNMT/PNMT/TEMT-type profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nicotinamide N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hayashi, K. / Mikamiyama, H. / Uehara, S. / Yamamoto, S. / Cary, D. / Nishikawa, J. / Ueda, T. / Ozasa, H. / Mihara, K. / Yoshimura, N. ...Hayashi, K. / Mikamiyama, H. / Uehara, S. / Yamamoto, S. / Cary, D. / Nishikawa, J. / Ueda, T. / Ozasa, H. / Mihara, K. / Yoshimura, N. / Kawai, T. / Ono, T. / Yamamoto, S. / Fumoto, M.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2021
タイトル: Macrocyclic Peptides as a Novel Class of NNMT Inhibitors: A SAR Study Aimed at Inhibitory Activity in the Cell.
著者: Hayashi, K. / Uehara, S. / Yamamoto, S. / Cary, D.R. / Nishikawa, J. / Ueda, T. / Ozasa, H. / Mihara, K. / Yoshimura, N. / Kawai, T. / Ono, T. / Yamamoto, S. / Fumoto, M. / Mikamiyama, H.
履歴
登録2021年3月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicotinamide N-methyltransferase
B: macrocyclic peptide X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2292
ポリマ－30,2292
非ポリマー00
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2120 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area10790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.906, 57.442, 91.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Nicotinamide N-methyltransferase


分子量: 28891.164 Da / 分子数: 1 / 変異: E103A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40261, nicotinamide N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド macrocyclic peptide X


分子量: 1337.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M NaCl, 0.1M BisTris pH5.5, 25% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 18792 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 60.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / % possible all: 96.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.563
最高解像度最低解像度
Rotation19.26 Å1.98 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP11.4.03位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ROD

3rod


解像度: 1.9→48.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 2.969 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.163 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 886 4.7 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.172 17868 96.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.02 Å20 Å2
3----0.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2025 0 0 173 2198
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.022083
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1681.9892821
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4055260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.90724.82887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.25715359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.115158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2316
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211550
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.247 62 -
Rwork0.137 1262 -
obs--93.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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