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- PDB-3k60: Crystal structure of N-terminal domain of Plasmodium falciparum H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k60
タイトルCrystal structure of N-terminal domain of Plasmodium falciparum Hsp90 (PF07_0029) bound to ADP
要素Heat shock protein 86
キーワードCHAPERONE / ATPase / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


Aryl hydrocarbon receptor signalling / eNOS activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / Extra-nuclear estrogen signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding ...Aryl hydrocarbon receptor signalling / eNOS activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / Extra-nuclear estrogen signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / protein folding / cellular response to heat / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Heat shock protein 90
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Corbett, K.D. / Berger, J.M.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2010
タイトル: Structure of the ATP-binding domain of Plasmodium falciparum Hsp90.
著者: Corbett, K.D. / Berger, J.M.
履歴
登録2009年10月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock protein 86
B: Heat shock protein 86
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,4809
ポリマ－50,4772
非ポリマー1,0047
水4,720262
1
A: Heat shock protein 86
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,0506
ポリマ－25,2381
非ポリマー8115
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock protein 86
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4313
ポリマ－25,2381
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.156, 118.156, 105.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Heat shock protein 86


分子量: 25238.396 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain / 変異: Deletion mutant Delta(212-301)/GGG / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: 3D7 / 遺伝子: Hsp90 (PF07_0029), PF07_0029 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 pLysS / 参照: UniProt: Q8IC05
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 212-301 ARE REPLACED WITH "GGG" LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.8-2.0 M Li2SO4, 0.1 M HEPES pH 7.5, 1-2% Xylitol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月21日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: side-bounce cryogenically-cooled Si(220)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 38117 / Num. obs: 38117 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 42.44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.824 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 3747 / Rsym value: 0.824 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX1.4_162精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1YET

1yet


解像度: 2.3→34.1124 Å / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: Two TLS groups: chain A, chain B
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1904 1851 5.21 %random
Rwork0.1633 ---
obs0.1647 35497 92.95 %-
all-38117 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.164 Å2 / ksol: 0.359 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.6854 Å20 Å20 Å2
2--4.6854 Å20 Å2
3----9.3708 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→34.1124 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3444 0 57 262 3763
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043561
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9014810
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6551295
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.063541
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003607
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.36480.2121210.19822189X-RAY DIFFRACTION80
2.3648-2.43440.27051360.1872271X-RAY DIFFRACTION83
2.4344-2.5130.21111100.18872397X-RAY DIFFRACTION86
2.513-2.60270.2111450.17892415X-RAY DIFFRACTION88
2.6027-2.70690.24161400.18372477X-RAY DIFFRACTION90
2.7069-2.830.25791450.18582559X-RAY DIFFRACTION93
2.83-2.97920.19121490.18222638X-RAY DIFFRACTION95
2.9792-3.16570.2081470.17772674X-RAY DIFFRACTION97
3.1657-3.40990.20091610.16332727X-RAY DIFFRACTION98
3.4099-3.75270.17791570.14642758X-RAY DIFFRACTION99
3.7527-4.29480.15281500.12642783X-RAY DIFFRACTION99
4.2948-5.40750.14381540.12652809X-RAY DIFFRACTION99
5.4075-34.11240.16731360.17382949X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID手法L11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1refined0.9274-0.31660.42931.2249-0.24111.56980.06540.1438-0.00940.0821-0.1413-0.10530.05510.24130.07560.1607-0.0244-0.04130.220.0340.211248.69360.33821.4867
20.5842-0.3067-0.12091.93840.04820.76660.12780.1004-0.03720.0336-0.33360.0791-0.1171-0.10180.15070.1960.0142-0.03350.1711-0.05940.1449
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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