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- PDB-7e5h: HUMAN PPAR ALPHA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH APHM6 OBTA... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 7e5h
タイトルHUMAN PPAR ALPHA LIGAND BINDING DOMAIN IN COMPLEX WITH APHM6 OBTAINED BY COCRYSTALLIZATION
要素Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
キーワードTRANSCRIPTION / NUCLEAR RECEPTOR / PPAR / PROTEIN-LIGAND COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of ketone metabolic process / cellular response to fructose stimulus / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of appetite / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / lipoprotein metabolic process ...positive regulation of transformation of host cell by virus / regulation of fatty acid transport / enamel mineralization / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / regulation of ketone metabolic process / cellular response to fructose stimulus / regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of appetite / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / lipoprotein metabolic process / positive regulation of fatty acid oxidation / behavioral response to nicotine / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of glycolytic process / positive regulation of fatty acid metabolic process / DNA-binding transcription activator activity / nuclear steroid receptor activity / positive regulation of ATP biosynthetic process / NFAT protein binding / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / epidermis development / phosphatase binding / positive regulation of lipid biosynthetic process / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / intracellular receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / nitric oxide metabolic process / negative regulation of blood pressure / hormone-mediated signaling pathway / : / MDM2/MDM4 family protein binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / response to nutrient / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / cellular response to starvation / gluconeogenesis / fatty acid metabolic process / response to insulin / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / wound healing / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / transcription coactivator binding / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / nuclear receptor activity / : / heart development / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / gene expression / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / response to ethanol / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / response to hypoxia / protein domain specific binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / lipid binding / protein-containing complex binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain ...Peroxisome proliferator-activated receptor alpha / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-HW3 / Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Oyama, T. / Kamata, S. / Ishii, I. / Miyachi, H.
引用ジャーナル: Biol.Pharm.Bull. / 年: 2021
タイトル: Crystal Structures of the Human Peroxisome Proliferator-Activated Receptor (PPAR) alpha Ligand-Binding Domain in Complexes with a Series of Phenylpropanoic Acid Derivatives Generated by ...タイトル: Crystal Structures of the Human Peroxisome Proliferator-Activated Receptor (PPAR) alpha Ligand-Binding Domain in Complexes with a Series of Phenylpropanoic Acid Derivatives Generated by a Ligand-Exchange Soaking Method.
著者: Oyama, T. / Kamata, S. / Ishii, I. / Miyachi, H.
履歴
登録2021年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3262
ポリマ－30,8561
非ポリマー4691
水1,856103
1
A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子

A: Peroxisome proliferator-activated receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6514
ポリマ－61,7122
非ポリマー9392
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-x,y-1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.599, 61.923, 53.148
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.536, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator-activated receptor alpha


分子量: 30856.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07869
#2: 化合物 ChemComp-HW3 / (2S)-2-[[3-[[3-fluoranyl-4-(4-fluoranylphenoxy)phenyl]methylcarbamoyl]-4-methoxy-phenyl]methyl]butanoic acid


分子量: 469.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H25F2NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.05 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 25% (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年7月29日 / 詳細: two dimensional focusing mirror
放射モノクロメーター: fixed exit Si double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.66→50 Å / Num. obs: 60636 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 23.14 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.027 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.66→1.69 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.306 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique obs: 1569 / CC1/2: 0.894 / Rpim(I) all: 0.294 / Rrim(I) all: 0.425 / % possible all: 97.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2znn

2znn


解像度: 1.66→42.75 Å / SU ML: 0.2117 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 28.684
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 2943 4.85 %
Rwork0.2028 57693 -
obs0.2046 60636 94.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 28.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.66→42.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 34 103 2222
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0132246
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.29773041
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0669342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0098390
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2193864
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.66-1.690.36781160.28042631X-RAY DIFFRACTION90.75
1.69-1.720.29941400.27232703X-RAY DIFFRACTION91.03
1.72-1.750.30671350.25742624X-RAY DIFFRACTION92.15
1.75-1.780.30651430.25392779X-RAY DIFFRACTION91.77
1.78-1.820.36491570.26492652X-RAY DIFFRACTION93.29
1.82-1.860.31481280.24442792X-RAY DIFFRACTION94.44
1.86-1.90.26841390.2542777X-RAY DIFFRACTION95.08
1.9-1.950.30461280.24672780X-RAY DIFFRACTION95.5
1.95-20.29811250.23442753X-RAY DIFFRACTION95.14
2-2.060.33691400.22822800X-RAY DIFFRACTION95.33
2.06-2.130.28341540.22722756X-RAY DIFFRACTION93.63
2.13-2.20.28181350.21932691X-RAY DIFFRACTION93.3
2.2-2.290.2321330.2132763X-RAY DIFFRACTION94.76
2.29-2.390.28571430.20522809X-RAY DIFFRACTION96.09
2.39-2.520.22011590.22132778X-RAY DIFFRACTION95.67
2.52-2.680.24411460.21732794X-RAY DIFFRACTION95.24
2.68-2.880.26951270.20782764X-RAY DIFFRACTION95.82
2.88-3.170.28321520.21832830X-RAY DIFFRACTION96.01
3.18-3.630.19251590.18512769X-RAY DIFFRACTION95.22
3.63-4.580.20981580.15942753X-RAY DIFFRACTION94.91
4.58-42.750.15741260.16712695X-RAY DIFFRACTION91.92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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