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- PDB-7e2m: Crystal structure of the RWD domain of human GCN2 - 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e2m
タイトルCrystal structure of the RWD domain of human GCN2 - 2
要素eIF-2-alpha kinase GCN2
キーワードTRANSFERASE / Activator / Kinase / RNA-binding / Serine/threonine-protein kinase / tRNA-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of feeding behavior ...positive regulation of translational initiation in response to starvation / negative regulation of cytoplasmic translational initiation in response to stress / negative regulation of CREB transcription factor activity / regulation of translational initiation by eIF2 alpha phosphorylation / eiF2alpha phosphorylation in response to endoplasmic reticulum stress / GCN2-mediated signaling / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / negative regulation of translational initiation in response to stress / negative regulation by host of viral genome replication / regulation of feeding behavior / positive regulation of adaptive immune response / T cell activation involved in immune response / regulation of translational initiation / cellular response to cold / neuron projection extension / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / negative regulation of neuron differentiation / long-term memory / positive regulation of defense response to virus by host / negative regulation of translational initiation / cytosolic ribosome / cellular response to amino acid starvation / learning / DNA damage checkpoint signaling / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cellular response to UV / defense response to virus / viral translation / protein autophosphorylation / adaptive immune response / tRNA binding / non-specific serine/threonine protein kinase / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : ...eIF-2-alpha kinase Gcn2 / Histidyl tRNA synthetase-related domain / Anticodon binding domain of tRNAs / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Class II Histidinyl-tRNA synthetase (HisRS)-like catalytic core domain / Histidyl-tRNA synthetase / : / Anticodon-binding domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
eIF-2-alpha kinase GCN2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Hei, Z. / Zhou, J. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21778064 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21977107 中国
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Crystal structures reveal a novel dimer of the RWD domain of human general control nonderepressible 2.
著者: Hei, Z. / Wu, S. / Zheng, L. / Zhou, J. / Liu, Z. / Wang, J. / Fang, P.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: eIF-2-alpha kinase GCN2
B: eIF-2-alpha kinase GCN2
C: eIF-2-alpha kinase GCN2
D: eIF-2-alpha kinase GCN2
E: eIF-2-alpha kinase GCN2
F: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,8076
ポリマ－91,8076
非ポリマー00
水5,098283
1
A: eIF-2-alpha kinase GCN2
B: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6022
ポリマ－30,6022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area12360 Å2
手法PISA
2
C: eIF-2-alpha kinase GCN2
D: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6022
ポリマ－30,6022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area12220 Å2
手法PISA
3
E: eIF-2-alpha kinase GCN2
F: eIF-2-alpha kinase GCN2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,6022
ポリマ－30,6022
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2500 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)158.440, 158.440, 54.500
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質
eIF-2-alpha kinase GCN2 / Eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 4 / GCN2-like protein


分子量: 15301.238 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF2AK4, GCN2, KIAA1338 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P2K8, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.82 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate pH 7.0, 20 % PEG4000, and 20 % 2-propanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97895 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97895 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→44.901 Å / Num. obs: 63134 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 34.99 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.193 / Rpim(I) all: 0.06 / Rrim(I) all: 0.202 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.35-2.4110.71.3012537923760.3990.4191.3682.599.4
10.51-44.910.30.08240343910.9980.0270.0861896

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.2データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHENIX1.13精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7E2K

7e2k


解像度: 2.35→44.901 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.08 / 位相誤差: 30.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2611 3019 4.78 %
Rwork0.2345 60115 -
obs0.2358 63134 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 120.52 Å2 / Biso mean: 37.0023 Å2 / Biso min: 20.05 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.35→44.901 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5943 0 0 283 6226
Biso mean---44.02 -
残基数----775
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.35-2.4340.42392980.3967606599
2.434-2.53140.38362600.3902597898
2.5314-2.64660.33662880.31876031100
2.6466-2.78620.30483080.2687603699
2.7862-2.96070.28393180.25366044100
2.9607-3.18920.27393270.23116021100
3.1892-3.51010.25262870.21066063100
3.5101-4.01770.22613170.1907592898
4.0177-5.06080.21063180.18376066100
5.0608-44.9010.22892980.2133588397
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -26.1614 Å / Origin y: 45.4691 Å / Origin z: 51.0717 Å
111213212223313233
T0.2883 Å20.0189 Å2-0.0054 Å2-0.2464 Å20.0033 Å2--0.2257 Å2
L0.2748 °20.008 °2-0.0118 °2-0.2239 °2-0.0043 °2--0.0723 °2
S-0.0324 Å °-0.033 Å °-0.0002 Å °0.0123 Å °-0.0097 Å °-0.0012 Å °-0.0331 Å °-0.0151 Å °0.04 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA10 - 139
2X-RAY DIFFRACTION1allB10 - 138
3X-RAY DIFFRACTION1allC10 - 138
4X-RAY DIFFRACTION1allD10 - 138
5X-RAY DIFFRACTION1allE10 - 138
6X-RAY DIFFRACTION1allF10 - 138
7X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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