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万見
- PDB-7e29: Crystal Structure of Saccharomyces cerevisiae Ioc4 PWWP domain fu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+29
タイトルCrystal Structure of Saccharomyces cerevisiae Ioc4 PWWP domain fused with MBP
要素Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,ISWI one complex protein 4
キーワードGENE REGULATION / PWWP / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


Isw1b complex / Isw1 complex / sister chromatid cohesion / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...Isw1b complex / Isw1 complex / sister chromatid cohesion / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / response to heat / periplasmic space / chromatin remodeling / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
IOC4-like, PWWP domain / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / ISWI one complex protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.303 Å
データ登録者Li, J. / Smolle, M. / Liang, H. / Liu, Y.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: H3K36 methylation and DNA-binding both promote Ioc4 recruitment and Isw1b remodeler function.
著者: Li, J. / Bergmann, L. / Rafael de Almeida, A. / Webb, K.M. / Gogol, M.M. / Voigt, P. / Liu, Y. / Liang, H. / Smolle, M.M.
履歴
登録2021年2月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,ISWI one complex protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6882
ポリマ－61,3461
非ポリマー3421
水5,405300
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area830 Å2
ΔGint8 kcal/mol
Surface area21880 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)153.303, 153.303, 42.004
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63

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要素

#1: タンパク質 Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,ISWI one complex protein 4 / MMBP / Maltodextrin-binding protein / Maltose-binding protein / MBP


分子量: 61345.547 Da / 分子数: 1 / 変異: E385A, K388A, D389A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of MBP (residues 2-367, UNP residues 27-392), LINKER, and ISWI one complex protein 4 (residues 374-551 , UNP residues 1-178)
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: K12, ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: malE, b4034, JW3994, IOC4, YMR044W, YM9532.09 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q04213
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 300 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Potassium thiocyanate, Polyethylene glycol monomethyl ether 2000
PH範囲: 6.5 - 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 25377 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 35.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.706 / Num. unique obs: 1261

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1HSJ

1hsj


解像度: 2.303→32.209 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2288 1995 7.87 %
Rwork0.1726 --
obs0.1771 25341 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.303→32.209 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3887 0 23 300 4210
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1175433
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0331479
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044597
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005690
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.303-2.36060.32781360.23891617X-RAY DIFFRACTION98
2.3606-2.42440.27751440.20911635X-RAY DIFFRACTION100
2.4244-2.49570.23521320.2111680X-RAY DIFFRACTION100
2.4957-2.57630.26781390.20731641X-RAY DIFFRACTION100
2.5763-2.66830.24641350.18871647X-RAY DIFFRACTION100
2.6683-2.77510.25561460.19291677X-RAY DIFFRACTION100
2.7751-2.90130.23891350.19211632X-RAY DIFFRACTION100
2.9013-3.05410.26331490.2011681X-RAY DIFFRACTION100
3.0541-3.24530.27371440.19081687X-RAY DIFFRACTION100
3.2453-3.49560.22761450.18391661X-RAY DIFFRACTION100
3.4956-3.84690.21471450.15471662X-RAY DIFFRACTION100
3.8469-4.40230.21621460.14541680X-RAY DIFFRACTION100
4.4023-5.54190.17361420.13691699X-RAY DIFFRACTION100
5.5419-32.2090.20471570.15631747X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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