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- PDB-7du0: Structure of an type I-F anti-crispr protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7du0
タイトルStructure of an type I-F anti-crispr protein
要素AcrIF14
キーワードVIRAL PROTEIN / monomer / two-domain
機能・相同性Tail protein
機能・相同性情報
生物種Moraxella phage Mcat5 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Teng, G. / Yue, F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, China)31822012 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Insights into the dual functions of AcrIF14 during the inhibition of type I-F CRISPR-Cas surveillance complex.
著者: Xi Liu / Laixing Zhang / Yu Xiu / Teng Gao / Ling Huang / Yongchao Xie / Lingguang Yang / Wenhe Wang / Peiyi Wang / Yi Zhang / Maojun Yang / Yue Feng /
要旨: CRISPR-Cas systems are bacterial adaptive immune systems, and phages counteract these systems using many approaches such as producing anti-CRISPR (Acr) proteins. Here, we report the structures of ...CRISPR-Cas systems are bacterial adaptive immune systems, and phages counteract these systems using many approaches such as producing anti-CRISPR (Acr) proteins. Here, we report the structures of both AcrIF14 and its complex with the crRNA-guided surveillance (Csy) complex. Our study demonstrates that apart from interacting with the Csy complex to block the hybridization of target DNA to the crRNA, AcrIF14 also endows the Csy complex with the ability to interact with non-sequence-specific dsDNA as AcrIF9 does. Further structural studies of the Csy-AcrIF14-dsDNA complex and biochemical studies uncover that the PAM recognition loop of the Cas8f subunit of the Csy complex and electropositive patches within the N-terminal domain of AcrIF14 are essential for the non-sequence-specific dsDNA binding to the Csy-AcrIF14 complex, which is different from the mechanism of AcrIF9. Our findings highlight the prevalence of Acr-induced non-specific DNA binding and shed light on future studies into the mechanisms of such Acr proteins.
履歴
登録2021年1月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AcrIF14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3681
ポリマ－14,3681
非ポリマー00
水72140
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)67.234, 34.929, 67.354
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.870, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 AcrIF14


分子量: 14368.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Moraxella phage Mcat5 (ファージ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0R6PCL0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 40 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG 3350, sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. obs: 17975 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 5 % / CC1/2: 0.992 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.96→2.05 Å / Num. unique obs: 1782 / CC1/2: 0.655

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.96→29.91 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 33.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2952 859 4.78 %
Rwork0.2516 17116 -
obs0.2536 17975 93.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 75.2 Å2 / Biso mean: 44.0493 Å2 / Biso min: 21.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.96→29.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1003 0 0 40 1043
Biso mean---43.46 -
残基数----125
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.96-2.090.26461330.28952644277787
2.09-2.250.31881490.28252965311497
2.25-2.470.35421460.2953002314899
2.47-2.830.37421570.2842952310997
2.83-3.560.26981500.25632764291491
3.57-29.910.26471240.21832789291391

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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