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万見
- PDB-7dty: Structural basis of ligand selectivity conferred by the human glu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dty
タイトルStructural basis of ligand selectivity conferred by the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Gastric inhibitory polypeptide
  • Nanobody-35
  • human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor / cryo-electron microscopy / G protein-coupled receptor / ligand recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


gastric inhibitory polypeptide receptor binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / sensory perception of chemical stimulus / endocrine pancreas development / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding ...gastric inhibitory polypeptide receptor binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / sensory perception of chemical stimulus / endocrine pancreas development / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / response to selenium ion / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / triglyceride homeostasis / response to acidic pH / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / beta-2 adrenergic receptor binding / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / exploration behavior / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / spectrin binding / response to lipid / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / response to starvation / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / photoreceptor outer segment / response to amino acid / response to axon injury / D1 dopamine receptor binding / response to glucose / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / photoreceptor inner segment / sensory perception of pain / cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of insulin secretion / adenylate cyclase activator activity / adult locomotory behavior / female pregnancy / : / positive regulation of insulin secretion / hormone activity / memory / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / long-term synaptic potentiation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Glucagon-type ligand receptors / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / cell body
類似検索 - 分子機能
Gastric inhibitory polypeptide / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein alpha subunit, group S ...Gastric inhibitory polypeptide / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / G-protein alpha subunit, group S / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Gastric inhibitory polypeptide / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Zhao, F.H. / Zhang, C. / Zhou, Q.T. / Hang, K.N. / Zou, X.Y. / Chen, Y. / Wu, F. / Rao, Q.D. / Dai, A.T. / Yin, W.C. ...Zhao, F.H. / Zhang, C. / Zhou, Q.T. / Hang, K.N. / Zou, X.Y. / Chen, Y. / Wu, F. / Rao, Q.D. / Dai, A.T. / Yin, W.C. / Shen, D.D. / Zhang, Y. / Xia, T. / Stevens, R.C. / Xu, H.E. / Yang, D.H. / Zhao, L.H. / Wang, M.W.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81872915 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21704064 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81773792 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071203 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural insights into hormone recognition by the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor.
著者: Fenghui Zhao / Chao Zhang / Qingtong Zhou / Kaini Hang / Xinyu Zou / Yan Chen / Fan Wu / Qidi Rao / Antao Dai / Wanchao Yin / Dan-Dan Shen / Yan Zhang / Tian Xia / Raymond C Stevens / H Eric ...著者: Fenghui Zhao / Chao Zhang / Qingtong Zhou / Kaini Hang / Xinyu Zou / Yan Chen / Fan Wu / Qidi Rao / Antao Dai / Wanchao Yin / Dan-Dan Shen / Yan Zhang / Tian Xia / Raymond C Stevens / H Eric Xu / Dehua Yang / Lihua Zhao / Ming-Wei Wang /
要旨: Glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP) is a peptide hormone that exerts crucial metabolic functions by binding and activating its cognate receptor, GIPR. As an important therapeutic ...Glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP) is a peptide hormone that exerts crucial metabolic functions by binding and activating its cognate receptor, GIPR. As an important therapeutic target, GIPR has been subjected to intensive structural studies without success. Here, we report the cryo-EM structure of the human GIPR in complex with GIP and a G heterotrimer at a global resolution of 2.9 Å. GIP adopts a single straight helix with its N terminus dipped into the receptor transmembrane domain (TMD), while the C terminus is closely associated with the extracellular domain and extracellular loop 1. GIPR employs conserved residues in the lower half of the TMD pocket to recognize the common segments shared by GIP homologous peptides, while uses non-conserved residues in the upper half of the TMD pocket to interact with residues specific for GIP. These results provide a structural framework of hormone recognition and GIPR activation.
履歴
登録2021年1月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年8月11日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / database_2
Item: _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30860
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
P: Gastric inhibitory polypeptide
A: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
N: Nanobody-35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,42012
ポリマ－179,1006
非ポリマー2,3206
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 45727.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNAS, GNAS1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P04896
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 40226.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gnb1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P54311
#5: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63212

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 抗体 / 非ポリマー , 4種, 9分子 RPN

#1: タンパク質 human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor


分子量: 64950.695 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: mutations:1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#2: タンパク質・ペプチド Gastric inhibitory polypeptide / GIP / Glucose-dependent insulinotropic polypeptide / Incretin hormone


分子量: 4990.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09681
#6: 抗体 Nanobody-35


分子量: 15343.019 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor in complex with GIP and G protein
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: OTHER / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 80 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 粒子像の数: 295021 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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