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万見
- EMDB-30860: Structural basis of ligand selectivity conferred by the human glu... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30860
タイトルStructural basis of ligand selectivity conferred by the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor in complex with GIP and G protein
    • タンパク質・ペプチド: human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
    • タンパク質・ペプチド: Gastric inhibitory polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
  • リガンド: CHOLESTEROL
キーワードGlucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor / cryo-electron microscopy / G protein-coupled receptor / ligand recognition / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


gastric inhibitory polypeptide receptor binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / sensory perception of chemical stimulus / endocrine pancreas development / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding ...gastric inhibitory polypeptide receptor binding / digestive system development / gastric inhibitory peptide signaling pathway / glucagon receptor binding / regulation of fatty acid biosynthetic process / sensory perception of chemical stimulus / endocrine pancreas development / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucose-dependent Insulinotropic Polypeptide (GIP) / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / response to selenium ion / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / positive regulation of D-glucose transmembrane transport / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / triglyceride homeostasis / response to acidic pH / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / beta-2 adrenergic receptor binding / G alpha (i) signalling events / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / exploration behavior / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (z) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / G alpha (q) signalling events / G alpha (i) signalling events / spectrin binding / response to lipid / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / response to starvation / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / positive regulation of cAMP/PKA signal transduction / photoreceptor outer segment / response to amino acid / response to axon injury / D1 dopamine receptor binding / response to glucose / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / insulin-like growth factor receptor binding / photoreceptor inner segment / sensory perception of pain / cardiac muscle cell apoptotic process / regulation of insulin secretion / adenylate cyclase activator activity / adult locomotory behavior / female pregnancy / : / positive regulation of insulin secretion / hormone activity / memory / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / long-term synaptic potentiation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / Glucagon-type ligand receptors / cellular response to catecholamine stimulus / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / sensory perception of taste / signaling receptor complex adaptor activity / cell body
類似検索 - 分子機能
Gastric inhibitory polypeptide / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / G-protein alpha subunit, group S / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. ...Gastric inhibitory polypeptide / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / G-protein alpha subunit, group S / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Gastric inhibitory polypeptide / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Bos taurus (ウシ) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å
データ登録者Zhao FH / Zhang C / Zhou QT / Hang KN / Zou XY / Chen Y / Wu F / Rao QD / Dai AT / Yin WC ...Zhao FH / Zhang C / Zhou QT / Hang KN / Zou XY / Chen Y / Wu F / Rao QD / Dai AT / Yin WC / Shen DD / Zhang Y / Xia T / Stevens RC / Xu HE / Yang DH / Zhao LH / Wang MW
資金援助 中国, 4件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81872915 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21704064 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81773792 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071203 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Structural insights into hormone recognition by the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor.
著者: Fenghui Zhao / Chao Zhang / Qingtong Zhou / Kaini Hang / Xinyu Zou / Yan Chen / Fan Wu / Qidi Rao / Antao Dai / Wanchao Yin / Dan-Dan Shen / Yan Zhang / Tian Xia / Raymond C Stevens / H Eric ...著者: Fenghui Zhao / Chao Zhang / Qingtong Zhou / Kaini Hang / Xinyu Zou / Yan Chen / Fan Wu / Qidi Rao / Antao Dai / Wanchao Yin / Dan-Dan Shen / Yan Zhang / Tian Xia / Raymond C Stevens / H Eric Xu / Dehua Yang / Lihua Zhao / Ming-Wei Wang /
要旨: Glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP) is a peptide hormone that exerts crucial metabolic functions by binding and activating its cognate receptor, GIPR. As an important therapeutic ...Glucose-dependent insulinotropic polypeptide (GIP) is a peptide hormone that exerts crucial metabolic functions by binding and activating its cognate receptor, GIPR. As an important therapeutic target, GIPR has been subjected to intensive structural studies without success. Here, we report the cryo-EM structure of the human GIPR in complex with GIP and a G heterotrimer at a global resolution of 2.9 Å. GIP adopts a single straight helix with its N terminus dipped into the receptor transmembrane domain (TMD), while the C terminus is closely associated with the extracellular domain and extracellular loop 1. GIPR employs conserved residues in the lower half of the TMD pocket to recognize the common segments shared by GIP homologous peptides, while uses non-conserved residues in the upper half of the TMD pocket to interact with residues specific for GIP. These results provide a structural framework of hormone recognition and GIPR activation.
履歴
登録2021年1月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年8月4日-
マップ公開2021年8月4日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dty
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30860.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30860.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 274.176 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.071 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.37914515 - 0.84315115
平均 (標準偏差)-0.00038529464 (±0.020445852)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 274.176 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0711.0711.071
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z274.176274.176274.176
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.3790.843-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic p...

全体名称: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor in complex with GIP and G protein
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor in complex with GIP and G protein
    • タンパク質・ペプチド: human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
    • タンパク質・ペプチド: Gastric inhibitory polypeptide
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
  • リガンド: CHOLESTEROL

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超分子 #1: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic p...

超分子名称: Cryo-EM structure of the human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor in complex with GIP and G protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor

分子名称: human glucose-dependent insulinotropic polypeptide receptor
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: mutations:1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.950695 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: RAETGSKGQT AGELYQRWER YRRECQETLA AAEPPSGLAC NGSFDMYVCW DYAAPNATAR ASCPWYLPWH HHVAAGFVLR QCGSDGQWG LWRDHTQCEN PEKNEAFLDQ RLILERLQVM YTVGYSLSLA TLLLALLILS LFRRLHCTRN YIHINLFTSF M LRAAAILS ...文字列:
RAETGSKGQT AGELYQRWER YRRECQETLA AAEPPSGLAC NGSFDMYVCW DYAAPNATAR ASCPWYLPWH HHVAAGFVLR QCGSDGQWG LWRDHTQCEN PEKNEAFLDQ RLILERLQVM YTVGYSLSLA TLLLALLILS LFRRLHCTRN YIHINLFTSF M LRAAAILS RDRLLPRPGP YLGDQALALW NQALAACRTA QIVTQYCVGA NYTWLLVEGV YLHSLLVLVG GSEEGHFRYY LL LGWGAPA LFVIPWVIVR YLYENTQCWE RNEVKAIWWI IRTPILMTIL INFLIFIRIL GILLSKLRTR QMRCRDYRLR LAR STLFLV PLLGVHEVVF APVTEEQARG ALRFAKLGFE IFLSSFQGFL VSVLYCFINK EVQSEIRRGW HHCRLRRSLG EEQR GSSGG GGSGGGGSSG VFTLEDFVGD WEQTAAYNLD QVLEQGGVSS LLQNLAVSVT PIQRIVRSGE NALKIDIHVI IPYEG LSAD QMAQIEEVFK VVYPVDDHHF KVILPYGTLV IDGVTPNMLN YFGRPYEGIA VFDGKKITVT GTLWNGNKII DERLIT PDG SMLFRVTINS

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分子 #2: Gastric inhibitory polypeptide

分子名称: Gastric inhibitory polypeptide / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.990586 KDa
配列文字列:
YAEGTFISDY SIAMDKIHQQ DFVNWLLAQK GKKNDWKHNI TQ

UniProtKB: Gastric inhibitory polypeptide

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 45.727441 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKNTIVKQM RILHVNGFNG EGGEEDPQAA RSNSDGEKA TKVQDIKNNL KEAIETIVAA MSNLVPPVEL ANPENQFRVD YILSVMNVPD FDFPPEFYEH AKALWEDEGV R ACYERSNE ...文字列:
MGCLGNSKTE DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKNTIVKQM RILHVNGFNG EGGEEDPQAA RSNSDGEKA TKVQDIKNNL KEAIETIVAA MSNLVPPVEL ANPENQFRVD YILSVMNVPD FDFPPEFYEH AKALWEDEGV R ACYERSNE YQLIDCAQYF LDKIDVIKQD DYVPSDQDLL RCRVLTSGIF ETKFQVDKVN FHMFDVGAQR DERRKWIQCF ND VTAIIFV VASSSYNMVI REDNQTNRLQ AALKLFDSIW NNKWLRDTSV ILFLNKQDLL AEKVLAGKSK IEDYFPEFAR YTT PEDATP EPGEDPRVTR AKYFIRDEFL RISTASGDGR HYCYPHFTCA VDTENIRRVF NDCRDIIQRM HLRQYELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #4: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 40.226992 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MGSLLQSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD ...文字列:
MGSLLQSELD QLRQEAEQLK NQIRDARKAC ADATLSQITN NIDPVGRIQM RTRRTLRGHL AKIYAMHWGT DSRLLVSASQ DGKLIIWDS YTTNKVHAIP LRSSWVMTCA YAPSGNYVAC GGLDNICSIY NLKTREGNVR VSRELAGHTG YLSCCRFLDD N QIVTSSGD TTCALWDIET GQQTTTFTGH TGDVMSLSLA PDTRLFVSGA CDASAKLWDV REGMCRQTFT GHESDINAIC FF PNGNAFA TGSDDATCRL FDLRADQELM TYSHDNIICG ITSVSFSKSG RLLLAGYDDF NCNVWDALKA DRAGVLAGHD NRV SCLGVT DDGMAVATGS WDSFLKIWNG SSGGGGSGGG GSSGVSGWRL FKKIS

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #5: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 7.861143 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MASNNTASIA QARKLVEQLK MEANIDRIKV SKAAADLMAY CEAHAKEDPL LTPVPASENP FREKKFFCAI L

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #6: Nanobody-35

分子名称: Nanobody-35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 15.343019 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAQVQLQESG GGLVQPGGSL RLSCAASGFT FSNYKMNWVR QAPGKGLEWV SDISQSGASI SYTGSVKGRF TISRDNAKNT LYLQMNSLK PEDTAVYYCA RCPAPFTRDC FDVTSTTYAY RGQGTQVTVS SHHHHHHEPE A

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分子 #7: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 6 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL / コレステロ-ル

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 80.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: OTHER
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6wpw


詳細: and 2QKH
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 使用した粒子像数: 295021
初期 角度割当タイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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