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万見
- PDB-7d77: Cryo-EM structure of the cortisol-bound adhesion receptor GPR97-G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d77
タイトルCryo-EM structure of the cortisol-bound adhesion receptor GPR97-Go complex
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Adhesion G protein-coupled receptor G3; GPR97
  • scFv16
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR / GPR97 / complex / adhesion G protein-coupled receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of CREB transcription factor activity / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / vesicle docking involved in exocytosis / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / regulation of heart contraction / parallel fiber to Purkinje cell synapse / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / specific granule membrane ...negative regulation of CREB transcription factor activity / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / vesicle docking involved in exocytosis / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / regulation of heart contraction / parallel fiber to Purkinje cell synapse / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / specific granule membrane / adenylate cyclase regulator activity / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / muscle contraction / regulation of cell migration / B cell differentiation / locomotory behavior / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor activity / GABA-ergic synapse / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / photoreceptor disc membrane / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / retina development in camera-type eye / G protein activity / cell body / presynaptic membrane / GTPase binding / Ca2+ pathway / fibroblast proliferation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / postsynaptic membrane / cell surface receptor signaling pathway / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / GTPase activity / synapse / dendrite / Neutrophil degranulation / GTP binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / signal transduction / extracellular exosome / metal ion binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like ...GPCR, family 2, orphan receptor, GPR1/GPR3/GPR5 / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / Chem-HCY / PALMITIC ACID / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Adhesion G protein-coupled receptor G3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Ping, Y. / Mao, C. / Xiao, P. / Zhao, R. / Jiang, Y. / Yang, Z. / An, W. / Shen, D. / Yang, F. / Zhang, H. ...Ping, Y. / Mao, C. / Xiao, P. / Zhao, R. / Jiang, Y. / Yang, Z. / An, W. / Shen, D. / Yang, F. / Zhang, H. / Qu, C. / Shen, Q. / Tian, C. / Li, Z. / Li, S. / Wang, G. / Tao, X. / Wen, X. / Zhong, Y. / Yang, J. / Yi, F. / Yu, X. / Xu, E. / Zhang, Y. / Sun, J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Structures of the glucocorticoid-bound adhesion receptor GPR97-G complex.
著者: Yu-Qi Ping / Chunyou Mao / Peng Xiao / Ru-Jia Zhao / Yi Jiang / Zhao Yang / Wen-Tao An / Dan-Dan Shen / Fan Yang / Huibing Zhang / Changxiu Qu / Qingya Shen / Caiping Tian / Zi-Jian Li / ...著者: Yu-Qi Ping / Chunyou Mao / Peng Xiao / Ru-Jia Zhao / Yi Jiang / Zhao Yang / Wen-Tao An / Dan-Dan Shen / Fan Yang / Huibing Zhang / Changxiu Qu / Qingya Shen / Caiping Tian / Zi-Jian Li / Shaolong Li / Guang-Yu Wang / Xiaona Tao / Xin Wen / Ya-Ni Zhong / Jing Yang / Fan Yi / Xiao Yu / H Eric Xu / Yan Zhang / Jin-Peng Sun /
要旨: Adhesion G-protein-coupled receptors (GPCRs) are a major family of GPCRs, but limited knowledge of their ligand regulation or structure is available. Here we report that glucocorticoid stress ...Adhesion G-protein-coupled receptors (GPCRs) are a major family of GPCRs, but limited knowledge of their ligand regulation or structure is available. Here we report that glucocorticoid stress hormones activate adhesion G-protein-coupled receptor G3 (ADGRG3; also known as GPR97), a prototypical adhesion GPCR. The cryo-electron microscopy structures of GPR97-G complexes bound to the anti-inflammatory drug beclomethasone or the steroid hormone cortisol revealed that glucocorticoids bind to a pocket within the transmembrane domain. The steroidal core of glucocorticoids is packed against the 'toggle switch' residue W, which senses the binding of a ligand and induces activation of the receptor. Active GPR97 uses a quaternary core and HLY motif to fasten the seven-transmembrane bundle and to mediate G protein coupling. The cytoplasmic side of GPR97 has an open cavity, where all three intracellular loops interact with the G protein, contributing to the high basal activity of GRP97. Palmitoylation at the cytosolic tail of the G protein was found to be essential for efficient engagement with GPR97 but is not observed in other solved GPCR complex structures. Our work provides a structural basis for ligand binding to the seven-transmembrane domain of an adhesion GPCR and subsequent G protein coupling.
履歴
登録2020年10月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年2月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30603
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
R: Adhesion G protein-coupled receptor G3; GPR97
S: scFv16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,16312
ポリマ－160,7725
非ポリマー2,3927
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area14930 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area47600 Å2

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(o) subunit alpha


分子量: 25286.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAO1 / Cell (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P09471*PLUS
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 38245.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / Cell (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / Cell (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

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タンパク質 / 抗体 , 2種, 2分子 RS

#4: タンパク質 Adhesion G protein-coupled receptor G3; GPR97


分子量: 62767.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADGRG3 / Cell (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q86Y34*PLUS
#5: 抗体 scFv16


分子量: 26610.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / Cell (発現宿主): sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)

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非ポリマー , 5種, 8分子

#6: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID


分子量: 256.424 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#7: 化合物 ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE


分子量: 486.726 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#8: 化合物 ChemComp-HCY / (11alpha,14beta)-11,17,21-trihydroxypregn-4-ene-3,20-dione / CORTISOL


分子量: 362.460 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-CLR / CHOLESTEROL


分子量: 386.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cortisol-bound adhesion receptor GPR97-Go complexCOMPLEX#1-#50RECOMBINANT
2Adhesion G protein-coupled receptor G3; GPR97COMPLEX#41RECOMBINANT
3GoCOMPLEX#1-#31RECOMBINANT
4scFv16COMPLEX#51RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
34synthetic construct (人工物)32630
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
12Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108sf9
23Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108sf9
34Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108sf9
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 20 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 29000 X / 倍率（補正後）: 49310 X / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 62 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 5871
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
4Gctfv1.18CTF補正
7Coot0.89モデルフィッティング
9PHENIX1.16モデル精密化
13RELION3.0-beta2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4323518
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 75814 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 6G79

6g79


Accession code: 6G79 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0068981
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.68512169
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d14.5185251
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0461372
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0031511

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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