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- PDB-6omm: Cryo-EM structure of formyl peptide receptor 2/lipoxin A4 recepto... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6omm
タイトルCryo-EM structure of formyl peptide receptor 2/lipoxin A4 receptor in complex with Gi
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • N-formyl peptide receptor 2
  • Peptide agonist
  • scFv16
キーワードSIGNALING PROTEIN / Formyl peptide receptor 2/lipoxin A4 receptor / GPCR / Gi protein
機能・相同性
機能・相同性情報


N-formyl peptide receptor activity / complement receptor activity / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / scavenger receptor binding / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotaxis / positive regulation of innate immune response / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / cargo receptor activity / positive chemotaxis ...N-formyl peptide receptor activity / complement receptor activity / immune response-regulating cell surface receptor signaling pathway / scavenger receptor binding / complement receptor mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotaxis / positive regulation of innate immune response / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / cargo receptor activity / positive chemotaxis / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / specific granule membrane / positive regulation of protein localization to cell cortex / Adenylate cyclase inhibitory pathway / T cell migration / positive regulation of phagocytosis / D2 dopamine receptor binding / response to prostaglandin E / G protein-coupled serotonin receptor binding / adenylate cyclase regulator activity / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / cellular response to forskolin / receptor-mediated endocytosis / regulation of mitotic spindle organization / positive regulation of superoxide anion generation / astrocyte activation / Regulation of insulin secretion / microglial cell activation / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / G protein-coupled receptor binding / calcium-mediated signaling / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / G protein-coupled receptor activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / response to peptide hormone / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / negative regulation of inflammatory response / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through CDC42 / Glucagon signaling in metabolic regulation / cellular response to amyloid-beta / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / chemotaxis / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / GDP binding / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / sensory perception of taste / extracellular vesicle / signaling receptor complex adaptor activity / signaling receptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / amyloid-beta binding / G protein activity / GTPase binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / Ca2+ pathway / retina development in camera-type eye / midbody / cell cortex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / fibroblast proliferation / G alpha (i) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / Extra-nuclear estrogen signaling / cell population proliferation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction
類似検索 - 分子機能
Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Formyl peptide receptor-related / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit ...Transducin (heterotrimeric G protein), gamma chain / G Protein Gi Gamma 2 / Formyl peptide receptor-related / G-protein alpha subunit, group I / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Few Secondary Structures / Irregular / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLESTEROL / PALMITIC ACID / N-formyl peptide receptor 2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.17 Å
データ登録者Zhuang, Y. / Liu, H. / de Waal, P.W. / Zhou, X.E. / Wang, L. / Meng, X. / Zhao, G. / Kang, Y. / Melcher, K. / Xu, H.E. / Zhang, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R35GM128641 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R01GM127710 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of formylpeptide receptor 2-G complex reveals insights into ligand recognition and signaling.
著者: Youwen Zhuang / Heng Liu / X Edward Zhou / Ravi Kumar Verma / Parker W de Waal / Wonjo Jang / Ting-Hai Xu / Lei Wang / Xing Meng / Gongpu Zhao / Yanyong Kang / Karsten Melcher / Hao Fan / ...著者: Youwen Zhuang / Heng Liu / X Edward Zhou / Ravi Kumar Verma / Parker W de Waal / Wonjo Jang / Ting-Hai Xu / Lei Wang / Xing Meng / Gongpu Zhao / Yanyong Kang / Karsten Melcher / Hao Fan / Nevin A Lambert / H Eric Xu / Cheng Zhang /
要旨: Formylpeptide receptors (FPRs) as G protein-coupled receptors (GPCRs) can recognize formylpeptides derived from pathogens or host cells to function in host defense and cell clearance. In addition, ...Formylpeptide receptors (FPRs) as G protein-coupled receptors (GPCRs) can recognize formylpeptides derived from pathogens or host cells to function in host defense and cell clearance. In addition, FPRs, especially FPR2, can also recognize other ligands with a large chemical diversity generated at different stages of inflammation to either promote or resolve inflammation in order to maintain a balanced inflammatory response. The mechanism underlying promiscuous ligand recognition and activation of FPRs is not clear. Here we report a cryo-EM structure of FPR2-G signaling complex with a peptide agonist. The structure reveals a widely open extracellular region with an amphiphilic environment for ligand binding. Together with computational docking and simulation, the structure suggests a molecular basis for the recognition of formylpeptides and a potential mechanism of receptor activation, and reveals conserved and divergent features in G coupling. Our results provide a basis for understanding the molecular mechanism of the functional promiscuity of FPRs.
履歴
登録2019年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月26日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02020年2月26日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月2日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
改定 1.12025年4月2日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: database_2 / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update
改定 1.22025年5月14日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: em_admin / em_software / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.22025年5月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-20126
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
R: N-formyl peptide receptor 2
L: Peptide agonist
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
C: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
E: scFv16
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,99214
ポリマ－154,2906
非ポリマー2,7038
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABC

#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40327.891 Da / 分子数: 1 / Mutation: G203A, A326S, D328E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63096
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 39021.648 Da / 分子数: 1 / Mutation: Q6E, E130Q, N237D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#5: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7430.584 Da / 分子数: 1 / Mutation: E17Q, E58Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 抗体 , 3種, 3分子 RLE

#1: タンパク質 N-formyl peptide receptor 2 / FMLP-related receptor I / FMLP-R-I / Formyl peptide receptor-like 1 / HM63 / Lipoxin A4 receptor / ...FMLP-related receptor I / FMLP-R-I / Formyl peptide receptor-like 1 / HM63 / Lipoxin A4 receptor / LXA4 receptor / RFP


分子量: 40329.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FPR2, FPRH1, FPRL1, LXA4R
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P25090
#2: タンパク質・ペプチド Peptide agonist


分子量: 857.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: 抗体 scFv16


分子量: 26323.324 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 2種, 8分子

#7: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O
#8: 化合物 ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FPR2-Gi complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: unspecified
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 8.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.13_2998: / 分類: 精密化
EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1231594 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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