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- PDB-7d0q: Crystal structure of human HBO1-BRPF2 in complex with butyryl-coe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7d0q
タイトルCrystal structure of human HBO1-BRPF2 in complex with butyryl-coenzyme A
要素
  • BRD1 protein
  • Histone acetyltransferase KAT7
キーワードTRANSFERASE / histone acetyltransferase / complex / HBO1 / BRPF2 / butyryl-CoA / acylation
機能・相同性
機能・相同性情報


response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / natural killer cell differentiation / internal peptidyl-lysine acetylation ...response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / DNA replication-dependent chromatin disassembly / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / natural killer cell differentiation / internal peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / regulation of nucleotide-excision repair / stress-activated protein kinase signaling cascade / histone H3-K14 acetyltransferase complex / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / histone acetyltransferase activity / regulation of DNA replication / site of DNA damage / DNA replication origin binding / histone acetyltransferase complex / chromosome, centromeric region / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA replication / transcription coregulator activity / regulation of cell growth / positive regulation of protein localization to nucleus / HATs acetylate histones / chromosome / DNA replication / regulation of cell cycle / DNA repair / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. ...Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Butyryl Coenzyme A / Histone acetyltransferase KAT7 / BRD1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.21 Å
データ登録者Li, W. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31800622 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2021
タイトル: HBO1 is a versatile histone acyltransferase critical for promoter histone acylations.
著者: Xiao, Y. / Li, W. / Yang, H. / Pan, L. / Zhang, L. / Lu, L. / Chen, J. / Wei, W. / Ye, J. / Li, J. / Li, G. / Zhang, Y. / Tan, M. / Ding, J. / Wong, J.
履歴
登録2020年9月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22021年9月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT7
B: BRD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2976
ポリマ－38,2962
非ポリマー1,0014
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2430 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.871, 39.599, 87.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.890, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT7 / Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and ...Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 2 / MYST-2


分子量: 32596.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT7, HBO1, HBOa, MYST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95251, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド BRD1 protein / BRPF2


分子量: 5699.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86X06

-
非ポリマー , 5種, 58分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-BCO / Butyryl Coenzyme A / S-{(3S,5S,9R)-1-[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]-3,5,9-trihydroxy-8,8-dimethyl-3,5-dioxido-10,14-dioxo-2,4,6-trioxa-11,15-diaza-3lambda~5~,5lambda~5~-diphosphaheptadecan-17-yl} butanethioate (non-preferred name) / S-ブチリル補酵素A


分子量: 837.624 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H42N7O17P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.19 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5, 20% w/v PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97892 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97892 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50.01 Å / Num. obs: 18377 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 1836 / CC1/2: 0.95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0155精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5GK9

5gk9


解像度: 2.21→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 18.039 / SU ML: 0.197 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2435 925 5 %RANDOM
Rwork0.186 ---
obs0.1889 17452 98.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 157.83 Å2 / Biso mean: 69.279 Å2 / Biso min: 33.17 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.87 Å20 Å2-0.9 Å2
2--2.39 Å20 Å2
3---0.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.21→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2480 0 59 54 2593
Biso mean--74.02 67.24 -
残基数----304
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0192598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2121.9993512
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0355302
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.86723.86114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.59815462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8881513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211918
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr7.76832598
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free35.277518
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded37.88152575
LS精密化 シェル解像度: 2.211→2.268 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.378 62 -
Rwork0.259 1079 -
all-1141 -
obs--84.77 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.00810.00350.02420.00170.01030.07340.00070.00250.00240.0013-0.00160.00330.00220.00710.00080.0047-0.00330.0150.0729-0.00270.0493199.4092-7.274992.1558
20.6992-0.5180.92410.501-0.41361.8482-0.14820.08670.05410.0807-0.02420.002-0.2680.20320.17240.0535-0.0185-0.04290.05130.02420.0654170.539-8.0139104.0897
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A336 - 611
2X-RAY DIFFRACTION2B37 - 64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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