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- PDB-7cyy: Crystal structure of Arabinose isomerase from hybrid AI8 with Adonitol -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cyy
タイトルCrystal structure of Arabinose isomerase from hybrid AI8 with Adonitol
要素L-arabinose isomerase
キーワードISOMERASE / hybrid / Arabinose isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase activity / L-arabinose catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / manganese ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / L-arabinose isomerase central domain / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase, C-terminal / L-arabinose isomerase, N-terminal domain superfamily / L-arabinose isomerase N-terminal domain / L-arabinose isomerase C-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, N-terminal/central domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / D-ribitol / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
Alicyclobacillus sp. TP-7 (バクテリア)
Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hoang, N.K.Q. / Dhanasingh, I. / Cao, T.P. / Sung, J.Y. / Shin, S.M. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Arabinose isomerase from hyper thermophilic hybrid AI8 with Adonitol
著者: Hoang, N.K.Q. / Dhanasingh, I. / Cao, T.P. / Sung, J.Y. / Shin, S.M. / Lee, D.W. / Lee, S.H.
履歴
登録2020年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase
D: L-arabinose isomerase
E: L-arabinose isomerase
F: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,32923
ポリマ－335,6866
非ポリマー1,64417
水4,450247
1
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
D: L-arabinose isomerase
E: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子

C: L-arabinose isomerase
F: L-arabinose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)337,32923
ポリマ－335,6866
非ポリマー1,64417
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
Buried area42220 Å2
ΔGint-223 kcal/mol
Surface area83730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.582, 82.120, 192.726
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.930, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
L-arabinose isomerase


分子量: 55947.586 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Chimeric protein
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (strain HTA426) (バクテリア), (組換発現) Alicyclobacillus sp. TP-7 (バクテリア), (組換発現) Alicyclobacillus acidocaldarius (バクテリア)
遺伝子: araA, GK1904, araA / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: Q5KYP7, UniProt: K0IGW6, UniProt: Q2VMT2, L-arabinose isomerase
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-RB0 / D-ribitol / リビト-ル


分子量: 152.146 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 247 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 35% (v/v) MPD, 100mM Imidazole/ Hydrochloric acid pH 8.0, 200mM Magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 11C / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→50 Å / Num. obs: 88026 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.195 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.212 / Χ2: 1.066 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.646.10.99744090.6360.4341.090.51998.7
2.64-2.6960.8942270.6890.3880.9730.49996.8
2.69-2.746.80.79543600.7510.330.8620.5399.7
2.74-2.86.90.73444190.7970.3010.7940.55599.7
2.8-2.866.90.63844110.8350.2620.6910.59699.5
2.86-2.936.90.56844200.850.2320.6140.62499.7
2.93-36.90.49843830.8870.2050.5390.68299.5
3-3.086.70.4343740.9010.1790.4670.799.3
3.08-3.176.60.36544290.9240.1520.3960.81699.3
3.17-3.286.20.31943160.9240.1380.3490.87797.8
3.28-3.396.70.25443720.9580.1050.2750.93898.8
3.39-3.536.90.22844030.9670.0940.2471.07799.7
3.53-3.696.90.20144160.9720.0830.2181.18699.7
3.69-3.886.80.17844090.9760.0730.1931.34699.7
3.88-4.136.70.16244670.980.0680.1761.47499.2
4.13-4.456.30.14443160.9820.0620.1571.6297.7
4.45-4.8970.13344570.9870.0540.1441.73399.5
4.89-5.66.80.13344430.9850.0550.1441.57299.4
5.6-7.056.40.1344370.9830.0550.1411.52498.3
7.05-506.40.10645580.9910.0460.1162.39698.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2AJT

2ajt


解像度: 2.6→48.18 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2613 4497 5.12 %RANDOM
Rwork0.1865 83415 --
obs0.1903 87912 98.21 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 123.27 Å2 / Biso mean: 50.9613 Å2 / Biso min: 22.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→48.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23444 0 85 247 23776
Biso mean--65.6 44.72 -
残基数----2962
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.58-2.610.3581040.27632169227377
2.61-2.640.3081720.25812766293898
2.64-2.670.32881470.24162656280396
2.67-2.710.31381360.22442836297299
2.71-2.740.3451490.224428312980100
2.74-2.780.32211430.22627832926100
2.78-2.820.3061300.23672813294399
2.82-2.860.34371470.241628192966100
2.86-2.910.32741370.241828572994100
2.91-2.960.30541410.245127482889100
2.96-3.010.35041360.25762824296099
3.01-3.060.32241640.24622791295599
3.06-3.120.30991550.22952777293299
3.12-3.180.31381730.22042788296199
3.18-3.250.29771670.20962761292898
3.25-3.330.28911450.19522755290098
3.33-3.410.26271380.197128262964100
3.41-3.50.31891470.191928002947100
3.5-3.610.28371440.188128512995100
3.61-3.720.25931710.176728212992100
3.72-3.860.24311620.172759292199
3.86-4.010.25531740.16452803297799
4.01-4.190.22121530.15972820297399
4.19-4.410.21771540.15542737289197
4.41-4.690.22181600.14332838299899
4.69-5.050.22391720.15042806297899
5.05-5.560.22941420.16372853299599
5.56-6.360.24251470.18132807295498
6.36-8.010.22341560.16292852300899
8.01-48.180.19411310.17132868299996

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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