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- PDB-2ajt: Crystal structure of L-Arabinose Isomerase from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ajt
タイトルCrystal structure of L-Arabinose Isomerase from E.coli
要素L-arabinose isomerase
キーワードISOMERASE / Arabinose catabolism / Carbohydrate metabolism / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase activity / L-arabinose catabolic process to D-xylulose 5-phosphate / arabinose catabolic process / manganese ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #10940 / : / : / L-arabinose isomerase central domain / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase, C-terminal / L-arabinose isomerase, N-terminal domain superfamily / L-arabinose isomerase N-terminal domain / L-arabinose isomerase C-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal ...Rossmann fold - #10940 / : / : / L-arabinose isomerase central domain / L-arabinose isomerase / L-arabinose isomerase, C-terminal / L-arabinose isomerase, N-terminal domain superfamily / L-arabinose isomerase N-terminal domain / L-arabinose isomerase C-terminal domain / L-fucose/L-arabinose isomerase, C-terminal / L-fucose isomerase, N-terminal/central domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-arabinose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Manjasetty, B.A. / Fedorov, E.V. / Almo, S.C. / Chance, M.R. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Crystal Structure of Escherichia coli L-Arabinose Isomerase (ECAI), The Putative Target of Biological Tagatose Production
著者: Manjasetty, B.A. / Chance, M.R.
履歴
登録2005年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE According to aminoacid sequence database reference, the database conflicts with the ...SEQUENCE According to aminoacid sequence database reference, the database conflicts with the previous citations with regard to PRO 72 which is an ARG in the database. Author sequence is consistent with the previous citations, Lee et al., (1986) Gene; Yura et al., (1992) Nucleic Acids Res., which suggest a proline at position 72

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,3293
ポリマ－168,3293
非ポリマー00
水1,58588
1
A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase

A: L-arabinose isomerase
B: L-arabinose isomerase
C: L-arabinose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,6586
ポリマ－336,6586
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area37080 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area96410 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)116.539, 116.539, 214.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 L-arabinose isomerase


分子量: 56109.695 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: araA / プラスミド: PET T7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P08202, L-arabinose isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, Trisodium citrate dihydrate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTAM Q315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月11日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→19.84 Å / Num. all: 44290 / Num. obs: 44290 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.6 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.6→19.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 31.479 / SU ML: 0.312 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.407 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27796 2246 5.1 %RANDOM
Rwork0.21726 ---
obs0.2203 42044 84.5 %-
all-42044 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.114 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.55 Å21.27 Å20 Å2
2--2.55 Å20 Å2
3----3.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11392 0 0 88 11480
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.02111674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0210325
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2871.93115912
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.806323860
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.04651491
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.33524.547530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.36151772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8381550
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21783
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022364
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.22669
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.211001
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.180.25652
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.26674
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2304
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0070.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1820.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.280.278
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1880.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3651.57578
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.061.53051
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.572211819
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84234667
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3434.54093
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 132 -
Rwork0.252 2221 -
obs--62.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4560.00970.13850.6929-0.04131.856-0.04220.24340.119-0.13840.00390.0512-0.3353-0.17470.0383-0.3624-0.141-0.02140.0604-0.0258-0.2587-34.827951.412138.6758
20.5390.20670.15940.78950.30942.02010.09220.067-0.15190.0350.0399-0.2539-0.0840.5371-0.1321-0.3949-0.1357-0.00980.011-0.0144-0.04920.581845.591170.4332
30.99480.68020.09290.91260.58442.1872-0.15020.21170.4871-0.3551-0.05850.226-1.2705-0.40770.20870.5582-0.0682-0.1208-0.04160.0146-0.0483-22.799686.484869.5287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 4981 - 498
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 4981 - 498
3X-RAY DIFFRACTION3CC1 - 4981 - 498

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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