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- PDB-7ckf: The N-terminus of interferon-inducible antiviral protein-dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ckf
タイトルThe N-terminus of interferon-inducible antiviral protein-dimer
要素Guanylate-binding protein 5
キーワードHYDROLASE / antiviral
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity ...positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / protein targeting / side of membrane / activation of innate immune response / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-1 beta production / cellular response to type II interferon / Interferon gamma signaling / cellular response to lipopolysaccharide / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein homotetramerization / defense response to virus / defense response to bacterium / inflammatory response / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ALUMINUM FLUORIDE / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanylate-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.284 Å
データ登録者Cui, W. / Yang, H.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81772204 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2021
タイトル: Structural basis for GTP-induced dimerization and antiviral function of guanylate-binding proteins.
著者: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. ...著者: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. / Xiong, Y. / Sauter, D. / Wang, Z. / Kirchhoff, F. / Yang, H.
履歴
登録2020年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate-binding protein 5
B: Guanylate-binding protein 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9568
ポリマ－70,8532
非ポリマー1,1036
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5610 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area21670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.326, 79.329, 140.192
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Guanylate-binding protein 5 / interferon-induced antiviral protein / GBP-TA antigen / GTP-binding protein 5 / GBP-5 / Guanine ...interferon-induced antiviral protein / GBP-TA antigen / GTP-binding protein 5 / GBP-5 / Guanine nucleotide-binding protein 5


分子量: 35426.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP5, UNQ2427/PRO4987 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12
参照: UniProt: Q96PP8, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.02 %
結晶化温度: 286 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: sodium formate, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97879 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年9月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→50 Å / Num. obs: 33591 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 36.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.221 / Rpim(I) all: 0.087 / Rrim(I) all: 0.219 / Χ2: 0.583 / Net I/σ(I): 2.1
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.28-2.3412.616540.6340.7810.448100
2.34-2.3812.316260.6990.6640.441100
2.38-2.4311.916660.640.540.439100
2.43-2.4811.316370.7720.5530.449100
2.48-2.5311.816610.8320.4010.456100
2.53-2.591316560.8850.3720.453100
2.59-2.6613.316610.8950.3470.456100
2.66-2.7313.516650.9290.2780.4691000.989
2.73-2.8113.416390.9650.2520.451000.90.935
2.81-2.913.516640.9570.2110.4581000.750.78
2.9-313.316670.9740.1750.4681000.6180.643
3-3.1212.916870.9850.1280.4791000.4430.461
3.12-3.261216690.9860.1070.4981000.3530.369
3.26-3.4413.216760.9930.0810.6141000.2880.299
3.44-3.6513.416780.9860.0951.0991000.3360.35
3.65-3.9312.716770.970.0981.5781000.3350.349
3.93-4.3313.117070.9970.0450.5941000.1570.164
4.33-4.9511.817220.9970.0330.5791000.110.115
4.95-6.2413.417340.9970.0330.5241000.1180.122
6.24-501218450.9990.0210.64999.90.0710.074

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2b92

2b92


解像度: 2.284→47.79 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2589 1624 4.84 %
Rwork0.2121 31897 -
obs0.2144 33521 99.19 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 110.17 Å2 / Biso mean: 45.671 Å2 / Biso min: 26.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.284→47.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4033 0 66 230 4329
Biso mean--39.65 47.82 -
残基数----512
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0395697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058671
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005709
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.0692495
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.2841-2.35130.3451920.2879241791
2.3513-2.42720.3181380.2732620100
2.4272-2.5140.26821260.25472661100
2.514-2.61460.3331300.24142625100
2.6146-2.73360.2921570.2372649100
2.7336-2.87770.28761290.21932640100
2.8777-3.0580.29391290.21472672100
3.058-3.2940.28061520.212660100
3.294-3.62540.23561280.19162687100
3.6254-4.14980.24431510.19162681100
4.1498-5.22730.19021370.17042724100
5.2273-47.790.26451550.22882861100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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