+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7.0E+59 | ||||||
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Title | interferon-inducible anti-viral protein truncated | ||||||
Components | Guanylate-binding protein 5 | ||||||
Keywords | HYDROLASE / interferon-induced / GTPase / anti-HIV | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / endopeptidase inhibitor activity ...positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / protein targeting / side of membrane / activation of innate immune response / positive regulation of interleukin-1 beta production / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / cytoplasmic vesicle membrane / cellular response to type II interferon / Interferon gamma signaling / cytoplasmic vesicle / cellular response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / defense response to virus / defense response to bacterium / inflammatory response / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3 Å | ||||||
Authors | Cui, W. / Wang, W. / Chen, C. / Slater, B. / Xiong, Y. / Ji, X.Y. / Yang, H.T. | ||||||
Funding support | China, 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2021 Title: Structural basis for GTP-induced dimerization and antiviral function of guanylate-binding proteins. Authors: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. ...Authors: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. / Xiong, Y. / Sauter, D. / Wang, Z. / Kirchhoff, F. / Yang, H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7e59.cif.gz | 668.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7e59.ent.gz | 559.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7e59.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7e59_validation.pdf.gz | 462.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7e59_full_validation.pdf.gz | 477.4 KB | Display | |
Data in XML | 7e59_validation.xml.gz | 53.3 KB | Display | |
Data in CIF | 7e59_validation.cif.gz | 71.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/7e59 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e5/7e59 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7ckfC 7e58C 7e5aC 1f5nS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 54926.523 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: R356A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GBP5, UNQ2427/PRO4987 / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96PP8, Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.39 % |
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Crystal grow | Temperature: 289.15 K / Method: microbatch / Details: Tacsimate pH 5.0, Polyethylene glycol 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL18U1 / Wavelength: 0.978 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 2, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 3→50 Å / Num. obs: 52289 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 5.1 / Num. measured all: 475816 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1f5n Resolution: 3→48.23 Å / SU ML: 0.47 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 32.37 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 258.18 Å2 / Biso mean: 107.8471 Å2 / Biso min: 46.02 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3→48.23 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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