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- PDB-7e59: interferon-inducible anti-viral protein truncated -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7.0E+59
タイトルinterferon-inducible anti-viral protein truncated
要素Guanylate-binding protein 5
キーワードHYDROLASE / interferon-induced / GTPase / anti-HIV
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity ...positive regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / symbiont cell surface / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of interleukin-18 production / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / positive regulation of innate immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / endopeptidase inhibitor activity / molecular function inhibitor activity / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / protein targeting / side of membrane / activation of innate immune response / cytoplasmic vesicle membrane / positive regulation of interleukin-1 beta production / cellular response to type II interferon / Interferon gamma signaling / cellular response to lipopolysaccharide / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein homotetramerization / defense response to virus / defense response to bacterium / inflammatory response / Golgi membrane / GTPase activity / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / identical protein binding / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanylate-binding protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Cui, W. / Wang, W. / Chen, C. / Slater, B. / Xiong, Y. / Ji, X.Y. / Yang, H.T.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81772204 中国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2021
タイトル: Structural basis for GTP-induced dimerization and antiviral function of guanylate-binding proteins.
著者: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. ...著者: Cui, W. / Braun, E. / Wang, W. / Tang, J. / Zheng, Y. / Slater, B. / Li, N. / Chen, C. / Liu, Q. / Wang, B. / Li, X. / Duan, Y. / Xiao, Y. / Ti, R. / Hotter, D. / Ji, X. / Zhang, L. / Cui, J. / Xiong, Y. / Sauter, D. / Wang, Z. / Kirchhoff, F. / Yang, H.
履歴
登録2021年2月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
G: Guanylate-binding protein 5
A: Guanylate-binding protein 5
B: Guanylate-binding protein 5
C: Guanylate-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,7064
ポリマ-219,7064
非ポリマー00
00
1
G: Guanylate-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9271
ポリマ-54,9271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Guanylate-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9271
ポリマ-54,9271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
B: Guanylate-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9271
ポリマ-54,9271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
C: Guanylate-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,9271
ポリマ-54,9271
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.874, 137.312, 203.308
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質
Guanylate-binding protein 5 / interferon-induced anti-HIV protein / GBP-TA antigen / GTP-binding protein 5 / GBP-5 / Guanine ...interferon-induced anti-HIV protein / GBP-TA antigen / GTP-binding protein 5 / GBP-5 / Guanine nucleotide-binding protein 5


分子量: 54926.523 Da / 分子数: 4 / 変異: R356A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP5, UNQ2427/PRO4987 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96PP8, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.39 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: Tacsimate pH 5.0, Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.978 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 52289 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.1 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.135 / Χ2: 1.03 / Net I/σ(I): 5.1 / Num. measured all: 475816
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3-3.0591.88325950.5920.6641.9990.913100
3.05-3.118.51.64225390.6010.5971.750.916100
3.11-3.178.31.24925880.8080.4591.3330.928100
3.17-3.239.21.10925790.8270.3861.1750.941100
3.23-3.39.60.92425590.8750.3140.9770.944100
3.3-3.389.60.75826280.910.2590.8020.948100
3.38-3.469.50.55325490.9380.1880.5850.985100
3.46-3.569.50.49225800.9520.1690.5211.021100
3.56-3.669.50.38325990.9670.1320.4061.021100
3.66-3.789.40.34125900.9730.1170.3611.059100
3.78-3.919.30.26325970.9820.0910.2791.105100
3.91-4.078.50.19725850.990.0710.211.124100
4.07-4.268.70.1626020.9930.0570.1711.184100
4.26-4.489.70.11926220.9970.040.1251.184100
4.48-4.769.60.126330.9970.0340.1061.178100
4.76-5.139.40.09226170.9970.0310.0971.138100
5.13-5.649.20.09226330.9970.0320.0971.091100
5.64-6.468.30.0826660.9980.0290.0850.984100
6.46-8.139.40.0626930.9990.0210.0640.95100
8.13-508.10.04928350.9980.0180.0520.94999.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.18.2_3874精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1f5n
解像度: 3→48.23 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2592 2589 5.01 %
Rwork0.2179 49052 -
obs0.22 51641 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 258.18 Å2 / Biso mean: 107.8471 Å2 / Biso min: 46.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3→48.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13005 0 0 0 13005
残基数----1633
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3-3.060.40921300.354326832813100
3.06-3.120.36611450.334527052850100
3.12-3.190.4181330.329326722805100
3.19-3.260.37171690.304326652834100
3.26-3.340.29931360.279226982834100
3.34-3.430.31671370.250227092846100
3.43-3.540.31911460.260527012847100
3.54-3.650.32671490.259526912840100
3.65-3.780.30551420.258926962838100
3.78-3.930.28431420.235627302872100
3.93-4.110.25361430.217826962839100
4.11-4.330.28041420.205527282870100
4.33-4.60.2531390.17627302869100
4.6-4.950.20271440.168527432887100
4.95-5.450.22151550.193627322887100
5.45-6.240.28571610.219627592920100
6.24-7.850.21621400.2128052945100
7.85-48.230.20091360.18922909304598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.16621.1458-0.75452.3569-0.70222.7128-0.1136-0.18810.24460.05460.0951-0.1871-0.09510.0026-0.02440.58270.05610.11460.4358-0.10010.6848-2.6447-22.540115.2605
24.67853.8255-3.97972.2758-2.28853.5175-0.09330.0936-0.5659-0.0834-0.0914-0.42010.1674-0.27170.11670.7590.08210.14090.76750.22360.8858-36.7021-68.386539.3271
35.71480.78071.33177.03541.08285.1567-0.263-0.19-0.48-0.24640.5611-0.00860.17480.3509-0.19680.61260.11540.02940.55960.03150.6907-35.0225-44.294816.259
45.08571.92751.12755.22110.76673.3544-0.2352-0.3504-0.3032-0.4420.21561.19180.1731-0.44290.05690.61710.11010.02020.48870.12691.012-50.45-45.905115.4705
52.69032.72680.56213.95891.28071.4977-0.0268-0.18250.0697-0.1868-0.16240.03090.0226-0.04210.2150.67220.17020.06650.7607-0.0850.7532-25.2814-8.851232.0992
63.48831.3621.99471.06270.25131.85290.5892-1.071-0.4163-0.413-0.7083-0.55830.6367-0.4112-0.00220.8552-0.22560.21671.1469-0.01950.87922.333513.330545.7185
79.7310.321-2.41952.2179-1.2552.3080.5493-1.5434-0.53850.3934-0.13370.1875-0.54410.7039-0.42781.1645-0.3501-0.12881.18380.15850.892-45.1145-9.0802-7.0697
85.54110.9622-0.55034.2653-0.10015.50660.10850.2326-0.8903-0.0528-0.1465-0.80590.23760.07380.02690.7064-0.13980.01890.5309-0.04960.9143-37.3278-13.251-25.837
90.418-1.58760.15637.26284.99062.5177-0.1597-0.1173-0.0702-0.1899-0.09020.2496-0.2816-0.39120.26191.13-0.00050.25270.62020.10560.848-54.817220.8953-3.3711
103.8521-1.9717-3.83997.53844.30186.67470.5943-0.38040.2042-1.1323-0.4725-0.6223-0.3048-0.0302-0.16670.7580.2117-0.05031.1201-0.09010.9383-69.414752.480930.6184
117.1117-0.10751.21245.05810.13925.58380.2033-0.86050.0758-0.1929-0.06060.0186-0.1439-0.4288-0.04060.5062-0.0736-0.04180.5491-0.06110.6058-9.8204-57.0663-12.6933
123.3276-0.07960.48523.3928-0.98442.8999-0.09390.50180.4927-0.25620.22760.5189-0.186-0.0257-0.15860.6397-0.205-0.12520.56140.06580.7079-8.8495-57.3897-28.2133
132.5764-3.00423.61313.8022-5.32618.0637-0.2273-0.1732-0.0323-0.0614-0.0120.04890.01670.19340.26410.76230.0916-0.10130.6389-0.0280.863711.2869-105.013312.559
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'G' and (resid 1 through 309 )G1 - 309
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'G' and (resid 310 through 483 )G310 - 483
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1 through 90 )A1 - 90
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 91 through 309 )A91 - 309
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 310 through 412 )A310 - 412
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 413 through 470 )A413 - 470
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 4 through 36 )B4 - 36
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 37 through 287 )B37 - 287
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 288 through 412 )B288 - 412
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 413 through 483 )B413 - 483
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resid 5 through 108 )C5 - 108
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resid 109 through 311 )C109 - 311
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resid 312 through 481 )C312 - 481

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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