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- PDB-1f5n: HUMAN GUANYLATE BINDING PROTEIN-1 IN COMPLEX WITH THE GTP ANALOGU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f5n
タイトルHUMAN GUANYLATE BINDING PROTEIN-1 IN COMPLEX WITH THE GTP ANALOGUE, GMPPNP.
要素INTERFERON-INDUCED GUANYLATE-BINDING PROTEIN 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GBP / GTP Hydrolysis / GDP / GMP / Interferon Induced / Dynamin related / Large GTPase family. GMPPNP / GPPNHP.
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production ...GDP phosphatase activity / non-canonical inflammasome complex assembly / protein localization to vacuole / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / symbiont cell surface / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / cytokine binding / defense response to protozoan / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / regulation of protein localization to plasma membrane / cellular response to interleukin-1 / regulation of calcium-mediated signaling / G protein activity / lipopolysaccharide binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Hsp90 protein binding / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cellular response to type II interferon / GDP binding / Interferon gamma signaling / actin cytoskeleton / cellular response to tumor necrosis factor / actin binding / cytoplasmic vesicle / defense response to virus / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signaling Protein - Interferon-induced Guanylate-binding Protein 1; Chain A, domain 1 / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...Signaling Protein - Interferon-induced Guanylate-binding Protein 1; Chain A, domain 1 / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Prakash, B. / Renault, L. / Praefcke, G.J.K. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Triphosphate structure of guanylate-binding protein 1 and implications for nucleotide binding and GTPase mechanism.
著者: Prakash, B. / Renault, L. / Praefcke, G.J. / Herrmann, C. / Wittinghofer, A.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2000
タイトル: Structure of human Guanylate Binding Protein-1 representing a unique class of GTP binding proteins
著者: Prakash, B. / Praefcke, G.J.K. / Renault, L. / Wittinghofer, A. / Herrmann, C.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Nucleotide-binding Characteristics of Human Guanylate-binding protein 1(hGBP1) and Identification of the Third GTP-binding Motif
著者: Praefcke, G.J.K. / Geyer, M. / Schwemmle, M. / Kalbitzer, H.R. / Herrmann, C.
履歴
登録2000年6月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INTERFERON-INDUCED GUANYLATE-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,5503
ポリマ－68,0041
非ポリマー5472
水7,404411
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)161.228, 42.652, 91.544
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 INTERFERON-INDUCED GUANYLATE-BINDING PROTEIN 1


分子量: 68003.594 Da / 分子数: 1 / 変異: Q507H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PQE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32455
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 411 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15-20% PEG3350, 150-200mM MgCl2, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 4K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115-20 %PEG33501reservoir
2150-200 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID2 / 波長: 0.9903
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9903 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→41.19 Å / Num. all: 67508 / Num. obs: 67508 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.22 % / Biso Wilson estimate: 21.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 12.05
反射 シェル解像度: 1.7→1.8 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.251 / % possible all: 73.6
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 74 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS0.9精密化
MAR345データ収集
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DG3 with some deletions

1dg3


解像度: 1.7→41.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 924254.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: as implemented in CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 3366 5 %RANDOM
Rwork0.226 ---
all0.224 67507 --
obs0.226 67507 99.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.92 Å2 / ksol: 0.408 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.64 Å20 Å2-1.49 Å2
2--3.93 Å20 Å2
3----1.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→41.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4587 32 1 411 5031
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.68
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.832
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.42.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 422 5 %
Rwork0.269 7960 -
obs--99.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3GNP.PARGNP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg19.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.68

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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