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万見
- PDB-6k1z: Crystal structure of farnesylated hGBP1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k1z
タイトルCrystal structure of farnesylated hGBP1
要素Guanylate-binding protein 1
キーワードHYDROLASE / GBP farnesylation
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP phosphatase activity / protein localization to vacuole / non-canonical inflammasome complex assembly / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / CASP4 inflammasome assembly / GBP-mediated host defense / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / symbiont cell surface / NS1 Mediated Effects on Host Pathways ...GDP phosphatase activity / protein localization to vacuole / non-canonical inflammasome complex assembly / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / CASP4 inflammasome assembly / GBP-mediated host defense / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / symbiont cell surface / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / vesicle membrane / negative regulation of interleukin-2 production / defense response to protozoan / Enterobacterial factors antagonize host defense / spectrin binding / Regulation of GBP-mediated host defense / cytokine binding / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of protein localization to plasma membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic vesicle membrane / lipopolysaccharide binding / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to type II interferon / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Hsp90 protein binding / Interferon gamma signaling / actin cytoskeleton / GDP binding / actin binding / cytoplasmic vesicle / G protein activity / defense response to virus / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / defense response to bacterium / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / enzyme binding / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signaling Protein - Interferon-induced Guanylate-binding Protein 1; Chain A, domain 1 / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...Signaling Protein - Interferon-induced Guanylate-binding Protein 1; Chain A, domain 1 / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FARNESYL / Guanylate-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.307 Å
データ登録者Du, S. / Xiao, J.Y.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for guanylate-binding proteins (GBPs) targeting by the Shigella E3 ligase IpaH9.8.
著者: Ji, C. / Du, S. / Li, P. / Zhu, Q. / Yang, X. / Long, C. / Yu, J. / Shao, F. / Xiao, J.Y.
履歴
登録2019年5月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate-binding protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,3722
ポリマ－68,1661
非ポリマー2061
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.184, 113.959, 127.475
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Guanylate-binding protein 1 / GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced ...GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced guanylate-binding protein 1


分子量: 68165.750 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32455, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: 化合物 ChemComp-FAR / FARNESYL


分子量: 206.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H26 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.09 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.02M Citric acid/0.08M BIS-TRIS propane (pH 8.8), 16% w/v Polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2018年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 31599 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 11.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.027 / Net I/σ(I): 28.45
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 1.043 / Num. unique obs: 31559 / CC1/2: 0.918 / Rpim(I) all: 0.349

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.307→45.072 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.53
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2668 2000 8.06 %
Rwork0.2195 --
obs0.2234 24813 78.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.307→45.072 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4388 0 15 128 4531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6116004
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.1862783
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039669
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005772
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3071-2.36480.2824600.2657692X-RAY DIFFRACTION34
2.3648-2.42870.387710.2647809X-RAY DIFFRACTION40
2.4287-2.50020.3259820.2661938X-RAY DIFFRACTION46
2.5002-2.58090.367930.28711050X-RAY DIFFRACTION51
2.5809-2.67310.30151130.27541279X-RAY DIFFRACTION62
2.6731-2.78010.30951370.2761575X-RAY DIFFRACTION77
2.7801-2.90660.30251580.25881812X-RAY DIFFRACTION88
2.9066-3.05980.31691800.25882044X-RAY DIFFRACTION99
3.0598-3.25150.28521830.24922087X-RAY DIFFRACTION100
3.2515-3.50240.29471820.23072070X-RAY DIFFRACTION100
3.5024-3.85470.25891810.2072077X-RAY DIFFRACTION100
3.8547-4.41210.24181850.18172097X-RAY DIFFRACTION99
4.4121-5.55720.2161820.18312089X-RAY DIFFRACTION98
5.5572-45.08020.22111930.18822194X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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