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- PDB-6k2d: The crystal structure of GBP1 with LRR domain of IpaH9.8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6k2d
タイトルThe crystal structure of GBP1 with LRR domain of IpaH9.8
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8
  • Guanylate-binding protein 1
キーワードHYDROLASE/TRANSFERASE / Complex / HYDROLASE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host inflammatory response / GDP phosphatase activity / symbiont-mediated suppression of host defenses / non-canonical inflammasome complex assembly / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein localization to vacuole / symbiont cell surface / protein K27-linked ubiquitination / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response ...symbiont-mediated suppression of host inflammatory response / GDP phosphatase activity / symbiont-mediated suppression of host defenses / non-canonical inflammasome complex assembly / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein localization to vacuole / symbiont cell surface / protein K27-linked ubiquitination / cytolysis in another organism / positive regulation of pyroptotic inflammatory response / vesicle membrane / host cell cytosol / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / spectrin binding / defense response to protozoan / cytokine binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of protein localization to plasma membrane / protein K48-linked ubiquitination / regulation of protein localization to plasma membrane / protein autoubiquitination / regulation of calcium-mediated signaling / cytoplasmic vesicle membrane / lipopolysaccharide binding / Hsp90 protein binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / RING-type E3 ubiquitin transferase / cellular response to type II interferon / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / GDP binding / ubiquitin protein ligase activity / cellular response to tumor necrosis factor / actin cytoskeleton / actin binding / G protein activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to bacterium / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / Golgi membrane / innate immune response / GTPase activity / GTP binding / host cell nucleus / enzyme binding / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / Guanylate-binding protein, C-terminal / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / : / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily ...Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / Guanylate-binding protein, C-terminal / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / Guanylate-binding protein/Atlastin, C-terminal / Guanylate-binding protein, C-terminal domain / : / Guanylate-binding protein, C-terminal domain superfamily / Guanylate-binding protein, N-terminal / Guanylate-binding protein, N-terminal domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain / GB1/RHD3-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Guanylate-binding protein 1 / E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Ji, C.G. / Xiao, J.Y.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2019
タイトル: Structural mechanism for guanylate-binding proteins (GBPs) targeting by the Shigella E3 ligase IpaH9.8.
著者: Ji, C. / Du, S. / Li, P. / Zhu, Q. / Yang, X. / Long, C. / Yu, J. / Shao, F. / Xiao, J.Y.
履歴
登録2019年5月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanylate-binding protein 1
B: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,3342
ポリマ－81,3342
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area32710 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)211.736, 211.736, 56.975
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Guanylate-binding protein 1 / GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced ...GTP-binding protein 1 / HuGBP-1 / Guanine nucleotide-binding protein 1 / Interferon-induced guanylate-binding protein 1


分子量: 54577.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P32455, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8 / Invasion plasmid antigen ipaH9.8 / RING-type E3 ubiquitin transferase ipaH9.8


分子量: 26757.084 Da / 分子数: 1 / Fragment: LRR domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipaH9.8, CP0226, pWR501_0234, SFLP090 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VSC3, RING-type E3 ubiquitin transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.62 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6M Sodium/potassium phosphate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 17259 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.196 / Rpim(I) all: 0.068 / Rrim(I) all: 0.208 / Χ2: 0.987 / Net I/σ(I): 7.7 / Num. measured all: 169472
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.6-3.669.42.8958440.7060.9923.0620.988100
3.66-3.739.51.9578420.7240.6692.071.246100
3.73-3.89.81.4568630.9090.4881.5370.976100
3.8-3.88101.5838390.9190.5261.6690.992100
3.88-3.969.71.5388550.8750.5191.6251.438100
3.96-4.0510.20.8668600.9620.2840.9120.976100
4.05-4.16100.858660.9370.2810.8950.991100
4.16-4.27100.6338510.9640.2090.6670.975100
4.27-4.399.80.4698720.9790.1570.4950.97799.9
4.39-4.549.70.3928270.9750.1310.4141.026100
4.54-4.79.20.3538910.9760.1210.3741.003100
4.7-4.898.40.3048460.9720.1090.3241.00999.9
4.89-5.1110.50.2788590.9810.090.2930.938100
5.11-5.3810.70.2688580.980.0860.2820.979100
5.38-5.7110.60.238860.9880.0750.2420.916100
5.71-6.1510.70.2118370.9870.0680.2220.884100
6.15-6.7710.30.1698760.9850.0550.1780.859100
6.77-7.75100.1328860.9910.0440.1390.779100
7.75-9.758.50.1218810.9920.0440.1290.825100
9.75-509.50.1399200.970.050.1481.019100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.6→48.392 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.42
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2872 730 5.04 %RANDOM
Rwork0.2404 ---
obs0.2429 14486 61.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→48.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5138 0 0 0 5138
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5427097
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3253219
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038800
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005914
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5951-3.78450.4355370.2933706X-RAY DIFFRACTION16
3.7845-4.02150.3192790.2711429X-RAY DIFFRACTION32
4.0215-4.33190.27641190.2382246X-RAY DIFFRACTION50
4.3319-4.76740.28691340.21662578X-RAY DIFFRACTION57
4.7674-5.45650.28511980.21583646X-RAY DIFFRACTION81
5.4565-6.87150.32132180.25444521X-RAY DIFFRACTION100
6.8715-48.39660.24712510.24384410X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 79.8906 Å / Origin y: -52.4794 Å / Origin z: 17.4764 Å
111213212223313233
T-0.1022 Å2-0.0073 Å20.3597 Å2--0.17 Å20.3973 Å2---0.333 Å2
L0.1616 °20.4153 °20.0829 °2-0.0484 °2-0.0755 °2--0.2324 °2
S0.1393 Å °0.1386 Å °0.1716 Å °0.1454 Å °0.137 Å °0.5645 Å °-0.1818 Å °-0.3712 Å °0.2583 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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