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- PDB-7c13: beta1 domain-swapped structure of monothiol cGrx1(C16S) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7c13
タイトルbeta1 domain-swapped structure of monothiol cGrx1(C16S)
要素
  • Glutaredoxin
  • Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutaredoxin-1 / Grx1 / domain-swapping
機能・相同性
機能・相同性情報


L-methionine:thioredoxin-disulfide S-oxidoreductase activity / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase / peptide-methionine (S)-S-oxide reductase activity / cell redox homeostasis / protein modification process / electron transfer activity
類似検索 - 分子機能
: / Selenoprotein methionine sulfoxide reductase A, helical domain / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA domain / Peptide methionine sulphoxide reductase MsrA superfamily / Peptide methionine sulfoxide reductase / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA / Glutaredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Alkaliphilus oremlandii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Lee, K. / Hwang, K.Y.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea)2018R1A44A1022589 韓国
National Research Foundation (NRF, Korea)2020R1A2C2005670 韓国
引用ジャーナル: Iucrj / 年: 2020
タイトル: Monothiol and dithiol glutaredoxin-1 from clostridium oremlandii: identification of domain-swapped structures by NMR, X-ray crystallography and HDX mass spectrometry.
著者: Lee, K. / Yeo, K.J. / Choi, S.H. / Lee, E.H. / Kim, B.K. / Kim, S. / Cheong, H.-K. / Lee, W.-K. / Kim, H.-Y. / Hwang, E. / Woo, J.R. / Lee, S.-J. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2020年5月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
B: Glutaredoxin
C: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9403
ポリマ－42,9403
非ポリマー00
水00
1
A: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
B: Glutaredoxin
C: Glutaredoxin

A: Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA
B: Glutaredoxin
C: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,8816
ポリマ－85,8816
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area10270 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area31000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.424, 153.424, 67.898
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Peptide methionine sulfoxide reductase MsrA / Protein-methionine-S-oxide reductase / Peptide-methionine (S)-S-oxide reductase / Peptide Met(O) reductase


分子量: 23600.420 Da / 分子数: 1 / 変異: U16C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkaliphilus oremlandii (strain OhILAs) (バクテリア)
株: OhILAs / 遺伝子: msrA, Clos_1947 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A8MI53, peptide-methionine (S)-S-oxide reductase
#2: タンパク質 Glutaredoxin


分子量: 9669.997 Da / 分子数: 2 / 変異: U13C, C16S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Alkaliphilus oremlandii (strain OhILAs) (バクテリア)
株: OhILAs / 遺伝子: Clos_2129 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A8MIN3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Sodium phosphate/Citric acid pH4.2, 0.4M Potassium phosphate (dibasic)/1.6M Sodium phosphate(monobasic)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.799→30 Å / Num. obs: 22865 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.153 / Χ2: 1.467 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.855.40.44611200.962199.3
2.85-2.95.50.45211110.983199.5
2.9-2.965.60.4411401.016199.7
2.96-3.025.90.413113111100
3.02-3.0860.41211281.104199.7
3.08-3.156.30.39711351.146199.6
3.15-3.236.40.36411301.176199.8
3.23-3.326.90.33211361.173199.6
3.32-3.427.20.2911421.284199.8
3.42-3.537.80.24211151.381199.6
3.53-3.6580.21311501.437199.9
3.65-3.88.50.18511471.491199.9
3.8-3.978.70.16911291.597199.7
3.97-4.1890.14511371.692199.7
4.18-4.449.40.12511531.705199.9
4.44-4.789.60.10611531.7511100
4.78-5.269.50.10311611.602199.9
5.26-6.029.20.11311551.505199.9
6.02-7.569.60.09811691.596199.7
7.56-3010.20.06912232.197199.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LWJ, 7C10

4lwj

7c10


解像度: 2.799→29.838 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 23.62
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2454 2012 8.8 %
Rwork0.2117 --
obs0.2147 22857 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 157.95 Å2 / Biso mean: 45.4521 Å2 / Biso min: 12.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.799→29.838 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2746 0 0 0 2746
残基数----344
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7993-2.86920.35321430.3155142799
2.8692-2.94670.33981440.31411514100
2.9467-3.03330.34461350.30721441100
3.0333-3.13120.31461420.29631480100
3.1312-3.24290.33221500.26721503100
3.2429-3.37260.27591380.23631451100
3.3726-3.52590.24631360.2031484100
3.5259-3.71140.23781440.18831485100
3.7114-3.94350.2231450.17971484100
3.9435-4.24720.20121430.1621500100
4.2472-4.67310.20011450.15271491100
4.6731-5.3460.16021440.16161504100
5.346-6.72260.22971450.2021520100
6.7226-29.8380.22561580.20131561100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 58.0433 Å / Origin y: -53.5358 Å / Origin z: 25.6022 Å
111213212223313233
T0.2255 Å2-0.0908 Å20.0311 Å2-0.3676 Å2-0.0637 Å2--0.2054 Å2
L1.8928 °21.0528 °20.3243 °2-1.6985 °20.2129 °2--0.8798 °2
S-0.0895 Å °0.1296 Å °-0.0685 Å °-0.079 Å °-0.0054 Å °0.3438 Å °0.1115 Å °-0.3688 Å °0.0732 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 208
2X-RAY DIFFRACTION1allB4 - 74
3X-RAY DIFFRACTION1allC4 - 74

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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