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- PDB-7btd: Crystal structure of Rheb Y35N mutant bound to GppNHp -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7btd
タイトルCrystal structure of Rheb Y35N mutant bound to GppNHp
要素GTP-binding protein Rheb
キーワードSIGNALING PROTEIN / mTORC1 / small GTPase / Rheb
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of type B pancreatic cell development / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / small GTPase-mediated signal transduction / protein kinase activator activity / oligodendrocyte differentiation ...regulation of type B pancreatic cell development / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / small GTPase-mediated signal transduction / protein kinase activator activity / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / cellular response to nutrient levels / positive regulation of TOR signaling / regulation of macroautophagy / endomembrane system / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of PTEN gene transcription / TP53 Regulates Metabolic Genes / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / spliceosomal complex / GDP binding / postsynaptic density / regulation of cell cycle / lysosomal membrane / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTP-binding protein Rheb
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Zhang, C. / Zhang, T. / Ding, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31870722 中国
引用ジャーナル: J Mol Cell Biol / 年: 2020
タイトル: Molecular basis for the functions of dominantly active Y35N and inactive D60K Rheb mutants in mTORC1 signaling.
著者: Zhang, C. / Liu, Y. / Zhang, Y. / Wang, X. / Zhang, T. / Ding, J.
履歴
登録2020年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年12月30日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-binding protein Rheb
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6463
ポリマ－20,1001
非ポリマー5472
水1,892105
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area990 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area8420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.637, 102.962, 47.715
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 GTP-binding protein Rheb / Ras homolog enriched in brain


分子量: 20099.895 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase domain / 変異: Y35N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHEB, RHEB2 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q15382
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 105 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.77 % / Mosaicity: 0.364 °
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M Ammonium acetate: 0.1 M HEPES, pH 7.5: 25% PEG 3350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50.01 Å / Num. obs: 16650 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.108 / Χ2: 0.784 / Net I/σ(I): 4.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.076.30.54716220.90.2320.5960.52599.1
2.07-2.156.70.44216290.9240.1830.480.51399.6
2.15-2.257.10.35816460.9520.1440.3870.597100
2.25-2.377.60.29116500.9590.1130.3130.63999.9
2.37-2.527.50.21516540.9780.0840.2310.69899.9
2.52-2.717.20.17516510.9830.0690.1890.79100
2.71-2.997.10.13416630.9880.0540.1450.88399.9
2.99-3.427.50.09916730.9920.0380.1060.98100
3.42-4.316.90.07116860.9940.0290.0771.10899.7
4.31-5070.06117760.9960.0250.0661.02999.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XTS

1xts


解像度: 2→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 7.26 / SU ML: 0.089 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.261 / ESU R Free: 0.13 / 詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2083 833 5 %RANDOM
Rwork0.1661 ---
obs0.168 15789 99.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 102.22 Å2 / Biso mean: 38.068 Å2 / Biso min: 20.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.44 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.35 Å2-0 Å2
3----0.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1340 0 33 105 1478
Biso mean--30.46 46.52 -
残基数----169
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0191395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2171.991891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1175168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.44625.4161
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.51815256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg4.415155
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021006
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.4131394
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free14.664554
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded16.12151424
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 60 -
Rwork0.216 1128 -
all-1188 -
obs--99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -14.9459 Å / Origin y: -33.2213 Å / Origin z: 7.8789 Å
111213212223313233
T0.1139 Å20.0027 Å2-0.0014 Å2-0.1207 Å20.0016 Å2--0.0008 Å2
L0.0029 °20.0045 °2-0.0094 °2-0.0073 °2-0.0143 °2--0.0301 °2
S-0.0019 Å °-0.0036 Å °-0.0015 Å °-0.0092 Å °-0.0033 Å °-0.0021 Å °0.0042 Å °0.0124 Å °0.0052 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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