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- PDB-1cm0: CRYSTAL STRUCTURE OF THE PCAF/COENZYME-A COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1cm0
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE PCAF/COENZYME-A COMPLEX
要素P300/CBP ASSOCIATING FACTOR
キーワードSIGNALING PROTEIN / P300/CBP ASSOCIATED FACTOR / COENZYME A / ACETYLTRANSFERASE / COACTIVATOR
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine acetylation / regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor ...peptidyl-lysine acetylation / regulation of protein ADP-ribosylation / negative regulation of rRNA processing / diamine N-acetyltransferase / diamine N-acetyltransferase activity / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / negative regulation of centriole replication / positive regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Physiological factors / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / actomyosin / internal peptidyl-lysine acetylation / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / histone H3 acetyltransferase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / ATAC complex / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / limb development / A band / I band / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / SAGA complex / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / cellular response to parathyroid hormone stimulus / protein-lysine-acetyltransferase activity / protein acetylation / histone acetyltransferase binding / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Notch-HLH transcription pathway / Formation of paraxial mesoderm / histone acetyltransferase activity / acetyltransferase activity / regulation of RNA splicing / regulation of cell division / RNA Polymerase I Transcription Initiation / regulation of embryonic development / regulation of DNA repair / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of glycolytic process / gluconeogenesis / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / transcription coregulator activity / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / positive regulation of neuron projection development / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / kinetochore / Pre-NOTCH Transcription and Translation / memory / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Metalloprotease DUBs / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / histone deacetylase binding / cellular response to insulin stimulus / mitotic spindle / vasodilation / rhythmic process / HATs acetylate histones / heart development / cellular response to oxidative stress / DNA-binding transcription factor binding / Estrogen-dependent gene expression / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / centrosome / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase ...PCAF, N-terminal / Histone acetyltransferase GCN5/PCAF / PCAF (P300/CBP-associated factor) N-terminal domain / Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Histone acetyltransferase KAT2B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Clements, A. / Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Wang, L. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the histone acetyltransferase domain of the human PCAF transcriptional regulator bound to coenzyme A.
著者: Clements, A. / Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Wang, L. / Berger, S.L. / Marmorstein, R.
履歴
登録1999年5月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: P300/CBP ASSOCIATING FACTOR
A: P300/CBP ASSOCIATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,5534
ポリマ－39,0182
非ポリマー1,5352
水1,964109
1
B: P300/CBP ASSOCIATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2762
ポリマ－19,5091
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: P300/CBP ASSOCIATING FACTOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,2762
ポリマ－19,5091
非ポリマー7681
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.000, 97.000, 77.850
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 P300/CBP ASSOCIATING FACTOR


分子量: 19508.889 Da / 分子数: 2 / 断片: HISTONE ACETYLTRANSFERASE DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COCRYSTALLIZED WITH COENZYME A / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞内の位置: NUCLEUS / プラスミド: PRSET A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q92831
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 5MG/ML OF P/CAF WITH 2 M EXCESS COFACTOR, 100MM TRIS, 1.5 M LITHIUM SULFATE, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃
詳細: drop consists of equal amounts of protein and reservoir solutions
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
110 mg/mlprotein1drop
31.3-1.6 M1reservoirLiSO4
40.1 MTris-HCl1reservoir
2cofactor1drop2-fold molar excess

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.009
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. obs: 17943 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rsym value: 4 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.3→2.7 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / Rsym value: 15.5 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 94731 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.155

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APOTGCN5

解像度: 2.3→20 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1761 10 %RANDOM
Rwork0.223 ---
obs-17925 96.5 %-
溶媒の処理Bsol: 39 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å2-7.63 Å20 Å2
2---1 Å20 Å2
3---2.014 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2606 0 96 109 2811
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.89
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.34
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.311.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.32 Å / Total num. of bins used: 35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 50 10.8 %
Rwork0.276 463 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ACO_XPLOR_PAR.TXTACO_XPLOR_TOP.TXT
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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