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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7btc | ||||||
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Title | Crystal structure of Rheb Y35N mutant bound to GDP | ||||||
![]() | GTP-binding protein Rheb | ||||||
![]() | SIGNALING PROTEIN / mTORC1 / small GTPase / Rheb | ||||||
Function / homology | ![]() regulation of type B pancreatic cell development / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / small GTPase-mediated signal transduction / protein kinase activator activity / oligodendrocyte differentiation ...regulation of type B pancreatic cell development / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / negative regulation of cold-induced thermogenesis / Macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / small GTPase-mediated signal transduction / protein kinase activator activity / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / cellular response to nutrient levels / positive regulation of TOR signaling / regulation of macroautophagy / endomembrane system / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of PTEN gene transcription / TP53 Regulates Metabolic Genes / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / spliceosomal complex / GDP binding / postsynaptic density / regulation of cell cycle / lysosomal membrane / Golgi membrane / GTPase activity / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein kinase binding / magnesium ion binding / signal transduction / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Zhang, C. / Zhang, T. / Ding, J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Molecular basis for the functions of dominantly active Y35N and inactive D60K Rheb mutants in mTORC1 signaling. Authors: Zhang, C. / Liu, Y. / Zhang, Y. / Wang, X. / Zhang, T. / Ding, J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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PDB format | ![]() | 233.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 29 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 39.8 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7btaC ![]() 7btdC ![]() 1xtqS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 20099.895 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: GTPase domain / Mutation: Y35N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | ChemComp-GDP / #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.17 Å3/Da / Density % sol: 43.21 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: evaporation / pH: 5.5 Details: 0.10% n-Octyl-beta-D-glucoside: 0.1 M Sodium citrate tribasic, pH 5.5: 22% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 23, 2018 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9778 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 41416 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 12.7 % / Biso Wilson estimate: 34.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 0.67 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 524442 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1XTQ Resolution: 2.101→39.328 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / Phase error: 24.33 / Stereochemistry target values: ML
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Displacement parameters | Biso max: 111.74 Å2 / Biso mean: 45.5736 Å2 / Biso min: 16.23 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.101→39.328 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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