[日本語] English
万見
- PDB-7brh: Atrial Natriuretic Peptide Receptor complexed with human Atrial N... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7brh
タイトルAtrial Natriuretic Peptide Receptor complexed with human Atrial Natriuretic Peptide
要素
  • Atrial natriuretic peptide receptor 1
  • Natriuretic peptides A
キーワードMEMBRANE PROTEIN / RECEPTOR-HORMONE COMPLEX / NATRIURETIC PEPTIDE / NATRIURETIC PEPTIDE RECEPTOR / GUANYLYL-CYCLASE-COUPLED RECEPTOR / SIGNAL TRANSMISSION / ROTATION MECHANISM / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Physiological factors / : / ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / neuropeptide receptor binding / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of potassium ion export across plasma membrane / peptide receptor activity ...Physiological factors / : / ANPR-A receptor complex / natriuretic peptide receptor activity / positive regulation of cGMP-mediated signaling / neuropeptide receptor binding / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / receptor guanylyl cyclase signaling pathway / positive regulation of potassium ion export across plasma membrane / peptide receptor activity / guanylate cyclase / cGMP biosynthetic process / regulation of atrial cardiac muscle cell membrane repolarization / guanylate cyclase activity / Physiological factors / hormone binding / cardiac conduction system development / negative regulation of JUN kinase activity / YAP1- and WWTR1 (TAZ)-stimulated gene expression / sodium ion export across plasma membrane / neuropeptide hormone activity / hormone receptor binding / negative regulation of systemic arterial blood pressure / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / aortic valve morphogenesis / regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / cGMP-mediated signaling / dopamine metabolic process / peptide hormone binding / neuropeptide signaling pathway / positive regulation of heart rate / response to muscle stretch / positive regulation of cardiac muscle contraction / blood vessel diameter maintenance / cell projection / female pregnancy / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / hormone activity / regulation of blood pressure / vasodilation / protein folding / : / perikaryon / receptor complex / cell surface receptor signaling pathway / protein kinase activity / intracellular signal transduction / Amyloid fiber formation / signaling receptor binding / GTP binding / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Natriuretic peptide, atrial type / : / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : ...Natriuretic peptide, atrial type / : / Natriuretic peptide, conserved site / Atrial natriuretic peptide / Natriuretic peptides signature. / Natriuretic peptide / Natriuretic peptide / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase / Natriuretic peptides receptors signature. / : / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Natriuretic peptides A / Atrial natriuretic peptide receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Ogawa, H.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP22570110 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101080, JP18am0101080 and JP19am0101080 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insight into hormone-recognition and transmembrane signaling by the atrial natriuretic peptide receptor
著者: Ogawa, H.
履歴
登録2020年3月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Atrial natriuretic peptide receptor 1
B: Atrial natriuretic peptide receptor 1
L: Natriuretic peptides A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6999
ポリマ－99,9573
非ポリマー2,7416
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8260 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area35850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.209, 100.209, 261.721
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABL

#1: タンパク質 Atrial natriuretic peptide receptor 1 / Atrial natriuretic peptide receptor type A / NPR-A / Guanylate cyclase A / GC-A


分子量: 48434.828 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Npr1 / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P18910, guanylate cyclase
#2: タンパク質・ペプチド Natriuretic peptides A / CDD-ANF / Cardiodilatin / CDD / Cardiodilatin-related peptide / CDP / Prepronatriodilatin


分子量: 3087.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P01160

-
糖 , 2種, 4分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-alpha-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpa1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 2種, 148分子

#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.59 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Sodium malonate, MES / PH範囲: 6.3 - 6.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 52731 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 27.8 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 34.9
反射 シェル解像度: 2.45→2.52 Å / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique obs: 4442 / CC1/2: 0.51

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000716.1データ削減
HKL-2000716.1データスケーリング
MOLREP11.2.08位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DP4

1dp4


解像度: 2.45→43.449 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 26.75
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2375 1526 2.89 %
Rwork0.195 --
obs0.1962 52725 96.93 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→43.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6887 0 180 146 7213
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067516
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.78310230
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.164450
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051320
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4501-2.52910.321630.30354668X-RAY DIFFRACTION98
2.5291-2.61950.35311560.29654735X-RAY DIFFRACTION99
2.6195-2.72440.29071480.28684727X-RAY DIFFRACTION99
2.7244-2.84830.34891510.25844771X-RAY DIFFRACTION100
2.8483-2.99850.33311170.25624804X-RAY DIFFRACTION100
2.9985-3.18630.30191140.24824825X-RAY DIFFRACTION100
3.1863-3.43220.25561470.23764697X-RAY DIFFRACTION98
3.4322-3.77740.31321550.20974595X-RAY DIFFRACTION96
3.7774-4.32360.2051420.17084542X-RAY DIFFRACTION94
4.3236-5.44560.16731230.14814459X-RAY DIFFRACTION93
5.4456-43.44490.18551100.15724376X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0533-0.0367-0.00810.02560.00340.0099-0.11680.0429-0.0702-0.0582-0.09-0.25020.00090.2539-0.10860.7222-0.13080.18320.45540.49850.864346.128512.0005-12.7103
20.01970.0017-0.04380.0610.0590.19490.0426-0.01960.08010.2761-0.1569-0.2272-0.3640.1648-0.23230.7765-0.0171-0.00470.17690.27340.503326.067212.7182-4.4502
30.01870.0415-0.00460.0538-0.00010.0096-0.22990.12830.265-0.22930.15630.3295-0.0634-0.1028-0.00230.7211-0.0041-0.00150.47610.18210.44819.61788.1441-19.1784
40.11080.1595-0.10080.3814-0.09050.1107-0.0330.1610.3498-0.07780.03120.0293-0.65910.0237-0.13151.0111-0.0652-0.0040.31920.37910.613225.551122.6541-16.1312
50.13510.0178-0.07020.2174-0.10480.1732-0.1461-0.06680.03370.0104-0.1936-0.54690.21220.3962-0.4680.73430.1672-0.01260.34110.49110.784939.9111-12.80668.4037
60.102-0.12220.01250.12130.01570.0445-0.1193-0.2054-0.18690.08670.19610.32030.1121-0.05210.00530.6457-0.0311-0.01030.37250.21010.454811.3171-9.020515.6314
70.1161-0.11580.06980.2953-0.03490.088-0.0429-0.2002-0.31880.08980.01290.05610.6486-0.0287-0.04511.03360.09810.03250.3460.41320.611825.5471-22.651816.343
80.0005-0.00050.00020.011-0.01150.00720.03090.00170.0005-0.00180.0051-0.0196-0.00680.0048-01.0367-0.00340.00770.40860.15780.399723.127-0.01880.0999
90.0055-0.0006-0.0051-0.0015-0.00030.00410.02680.007-0.0007-0.01120.01360.00460.0171-0.0170.03480.58810.02280.01190.46360.21960.273815.8597-0.00030.0993
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 77 through 178 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 179 through 266 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 267 through 426 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1 through 142 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 143 through 266 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 267 through 426 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'L' and (resid 4 through 16 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'L' and (resid 17 through 28 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る