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Yorodumi- PDB-7bei: Crystal structure of the receptor binding domain of SARS-CoV-2 Sp... -
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7bei | |||||||||
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| Title | Crystal structure of the receptor binding domain of SARS-CoV-2 Spike glycoprotein in complex with COVOX-150 Fab | |||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / SARS-CoV-2 / antibody / germline / V-gene / receptor-binding-domain / spike / neutralisation / protection / glycosylation / valency / VIRAL PROTEIN / IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationsymbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion ...symbiont-mediated disruption of host tissue / Maturation of spike protein / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / viral translation / symbiont-mediated-mediated suppression of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / membrane fusion / Attachment and Entry / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell surface receptor binding / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / receptor ligand activity / endocytosis involved in viral entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | |||||||||
Authors | Zhou, D. / Zhao, Y. / Ren, J. / Stuart, D. | |||||||||
| Funding support | United Kingdom, China, 2items
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Citation | Journal: Cell / Year: 2021Title: The antigenic anatomy of SARS-CoV-2 receptor binding domain. Authors: Wanwisa Dejnirattisai / Daming Zhou / Helen M Ginn / Helen M E Duyvesteyn / Piyada Supasa / James Brett Case / Yuguang Zhao / Thomas S Walter / Alexander J Mentzer / Chang Liu / Beibei Wang ...Authors: Wanwisa Dejnirattisai / Daming Zhou / Helen M Ginn / Helen M E Duyvesteyn / Piyada Supasa / James Brett Case / Yuguang Zhao / Thomas S Walter / Alexander J Mentzer / Chang Liu / Beibei Wang / Guido C Paesen / Jose Slon-Campos / César López-Camacho / Natasha M Kafai / Adam L Bailey / Rita E Chen / Baoling Ying / Craig Thompson / Jai Bolton / Alex Fyfe / Sunetra Gupta / Tiong Kit Tan / Javier Gilbert-Jaramillo / William James / Michael Knight / Miles W Carroll / Donal Skelly / Christina Dold / Yanchun Peng / Robert Levin / Tao Dong / Andrew J Pollard / Julian C Knight / Paul Klenerman / Nigel Temperton / David R Hall / Mark A Williams / Neil G Paterson / Felicity K R Bertram / C Alistair Siebert / Daniel K Clare / Andrew Howe / Julika Radecke / Yun Song / Alain R Townsend / Kuan-Ying A Huang / Elizabeth E Fry / Juthathip Mongkolsapaya / Michael S Diamond / Jingshan Ren / David I Stuart / Gavin R Screaton / ![]() Abstract: Antibodies are crucial to immune protection against SARS-CoV-2, with some in emergency use as therapeutics. Here, we identify 377 human monoclonal antibodies (mAbs) recognizing the virus spike and ...Antibodies are crucial to immune protection against SARS-CoV-2, with some in emergency use as therapeutics. Here, we identify 377 human monoclonal antibodies (mAbs) recognizing the virus spike and focus mainly on 80 that bind the receptor binding domain (RBD). We devise a competition data-driven method to map RBD binding sites. We find that although antibody binding sites are widely dispersed, neutralizing antibody binding is focused, with nearly all highly inhibitory mAbs (IC < 0.1 μg/mL) blocking receptor interaction, except for one that binds a unique epitope in the N-terminal domain. Many of these neutralizing mAbs use public V-genes and are close to germline. We dissect the structural basis of recognition for this large panel of antibodies through X-ray crystallography and cryoelectron microscopy of 19 Fab-antigen structures. We find novel binding modes for some potently inhibitory antibodies and demonstrate that strongly neutralizing mAbs protect, prophylactically or therapeutically, in animal models. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7bei.cif.gz | 317.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7bei.ent.gz | 211.6 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7bei.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7bei_validation.pdf.gz | 805 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7bei_full_validation.pdf.gz | 809.6 KB | Display | |
| Data in XML | 7bei_validation.xml.gz | 25.4 KB | Display | |
| Data in CIF | 7bei_validation.cif.gz | 36.2 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/be/7bei ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/be/7bei | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7behC ![]() 7bejC ![]() 7bekC ![]() 7belC ![]() 7bemC ![]() 7benC ![]() 7beoC ![]() 7bepC ![]() 7nd3C ![]() 7nd4C ![]() 7nd5C ![]() 7nd6C ![]() 7nd7C ![]() 7nd8C ![]() 7nd9C ![]() 7ndaC ![]() 7ndbC ![]() 7ndcC ![]() 7nddC ![]() 6zczS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
-Antibody , 2 types, 2 molecules HL
| #1: Antibody | Mass: 24726.879 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
|---|---|
| #2: Antibody | Mass: 24767.592 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules E
| #3: Protein | Mass: 23150.891 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: S, 2 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P0DTC2 |
|---|---|
| #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
-Non-polymers , 3 types, 221 molecules 




| #5: Chemical | | #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.07 Å3/Da / Density % sol: 59.96 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 294 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 0.09 M of NPS (nitrate, phosphate and sulphate), 0.1 M MES/imidazole pH 6.5, 10% (w/v) PEG 8000 and 20% (v/v) ethylene glycol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.97625 Å |
| Detector | Type: DECTRIS EIGER2 XE 16M / Detector: PIXEL / Date: Nov 25, 2020 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.3→52 Å / Num. obs: 33837 / % possible obs: 84.4 % / Redundancy: 22 % / Biso Wilson estimate: 44.59 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.192 / Net I/σ(I): 12.5 |
| Reflection shell | Resolution: 2.3→2.34 Å / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / Num. unique obs: 847 / CC1/2: 0.651 |
-
Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6ZCZ Resolution: 2.3→42.75 Å / SU ML: 0.339 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 26.8355 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 51.13 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→42.75 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
Movie
Controller
About Yorodumi



Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United Kingdom,
China, 2items
Citation










































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