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Yorodumi- PDB-6zcz: Crystal structure of receptor binding domain of SARS-CoV-2 Spike ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zcz | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of receptor binding domain of SARS-CoV-2 Spike glycoprotein in ternary complex with EY6A Fab and a nanobody. | ||||||||||||
Components |
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Keywords | VIRAL PROTEIN / EY6a / RBD / Spike glycoprotein / SARS-CoV-2 / human neutralizing antibody / IMMUNE SYSTEM | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell ...Maturation of spike protein / viral translation / Translation of Structural Proteins / Virion Assembly and Release / host cell surface / host extracellular space / suppression by virus of host tetherin activity / Induction of Cell-Cell Fusion / structural constituent of virion / entry receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / Attachment and Entry / membrane fusion / positive regulation of viral entry into host cell / receptor-mediated virion attachment to host cell / receptor ligand activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Lama glama (llama) Homo sapiens (human) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.65 Å | ||||||||||||
Authors | Zhou, D. / Zhao, Y. / Fry, E.E. / Ren, J. / Stuart, D.I. | ||||||||||||
Funding support | United Kingdom, China, 3items
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Citation | Journal: Nat Struct Mol Biol / Year: 2020 Title: Structural basis for the neutralization of SARS-CoV-2 by an antibody from a convalescent patient. Authors: Daming Zhou / Helen M E Duyvesteyn / Cheng-Pin Chen / Chung-Guei Huang / Ting-Hua Chen / Shin-Ru Shih / Yi-Chun Lin / Chien-Yu Cheng / Shu-Hsing Cheng / Yhu-Chering Huang / Tzou-Yien Lin / ...Authors: Daming Zhou / Helen M E Duyvesteyn / Cheng-Pin Chen / Chung-Guei Huang / Ting-Hua Chen / Shin-Ru Shih / Yi-Chun Lin / Chien-Yu Cheng / Shu-Hsing Cheng / Yhu-Chering Huang / Tzou-Yien Lin / Che Ma / Jiandong Huo / Loic Carrique / Tomas Malinauskas / Reinis R Ruza / Pranav N M Shah / Tiong Kit Tan / Pramila Rijal / Robert F Donat / Kerry Godwin / Karen R Buttigieg / Julia A Tree / Julika Radecke / Neil G Paterson / Piyada Supasa / Juthathip Mongkolsapaya / Gavin R Screaton / Miles W Carroll / Javier Gilbert-Jaramillo / Michael L Knight / William James / Raymond J Owens / James H Naismith / Alain R Townsend / Elizabeth E Fry / Yuguang Zhao / Jingshan Ren / David I Stuart / Kuan-Ying A Huang / Abstract: The COVID-19 pandemic has had an unprecedented health and economic impact and there are currently no approved therapies. We have isolated an antibody, EY6A, from an individual convalescing from COVID- ...The COVID-19 pandemic has had an unprecedented health and economic impact and there are currently no approved therapies. We have isolated an antibody, EY6A, from an individual convalescing from COVID-19 and have shown that it neutralizes SARS-CoV-2 and cross-reacts with SARS-CoV-1. EY6A Fab binds the receptor binding domain (RBD) of the viral spike glycoprotein tightly (K of 2 nM), and a 2.6-Å-resolution crystal structure of an RBD-EY6A Fab complex identifies the highly conserved epitope, away from the ACE2 receptor binding site. Residues within this footprint are key to stabilizing the pre-fusion spike. Cryo-EM analyses of the pre-fusion spike incubated with EY6A Fab reveal a complex of the intact spike trimer with three Fabs bound and two further multimeric forms comprising the destabilized spike attached to Fab. EY6A binds what is probably a major neutralizing epitope, making it a candidate therapeutic for COVID-19. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6zcz.cif.gz | 374.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6zcz.ent.gz | 254.3 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6zcz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6zcz_validation.pdf.gz | 474.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 6zcz_full_validation.pdf.gz | 482.5 KB | Display | |
Data in XML | 6zcz_validation.xml.gz | 26.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6zcz_validation.cif.gz | 35.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/6zcz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zc/6zcz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6zdgC 6zdhC 6zerC 6zfoC 6ylaS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Antibody , 3 types, 3 molecules FHL
#2: Antibody | Mass: 16714.473 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Lama glama (llama) / Production host: Escherichia coli (E. coli) |
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#3: Antibody | Mass: 24346.273 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
#4: Antibody | Mass: 23315.855 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: Homo sapiens (human) |
-Protein / Sugars , 2 types, 2 molecules E
#1: Protein | Mass: 23150.891 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 Gene: S, 2 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P0DTC2 |
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#5: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 2 types, 6 molecules
#6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-MG / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.05 Å3/Da / Density % sol: 59.68 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 25 % (w/v) PEG 3350, 0.2 M NaCl, 0.1 M Tris pH 8.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Diamond / Beamline: I03 / Wavelength: 0.97625 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: May 1, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97625 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.64→89 Å / Num. obs: 30147 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 9.4 % / Biso Wilson estimate: 70.64 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.209 / Net I/σ(I): 5 |
Reflection shell | Resolution: 2.64→2.69 Å / Redundancy: 5.3 % / Num. unique obs: 1419 / CC1/2: 0.3 / % possible all: 93 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6YLA Resolution: 2.65→35.26 Å / SU ML: 0.4913 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / Phase error: 33.5005 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 81.95 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.65→35.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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