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万見
- PDB-7b6h: Drosophila melanogaster TRAPP C11 subunits region 1 to 718 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b6h
タイトルDrosophila melanogaster TRAPP C11 subunits region 1 to 718
要素Trafficking protein particle complex subunit 11
キーワードEXOCYTOSIS / Golgi / GEFS / Rab1 / TRAPP
機能・相同性
機能・相同性情報


RAB GEFs exchange GTP for GDP on RABs / TRAPPIII protein complex / Golgi vesicle transport / protein secretion / intracellular transport / long-term memory / Golgi apparatus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Trafficking protein particle complex subunit 11 / Trafficking protein particle complex subunit 11, C-terminal / Foie gras liver health family 1 / Gryzun, putative Golgi trafficking
類似検索 - ドメイン・相同性
Trafficking protein particle complex subunit 11
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Galindo, A. / Munro, S. / Planelles-Herrero, V.J. / Degliesposti, G.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM structure of metazoan TRAPPIII, the multi-subunit complex that activates the GTPase Rab1.
著者: Antonio Galindo / Vicente J Planelles-Herrero / Gianluca Degliesposti / Sean Munro /
要旨: The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a ...The TRAPP complexes are nucleotide exchange factors that play essential roles in membrane traffic and autophagy. TRAPPII activates Rab11, and TRAPPIII activates Rab1, with the two complexes sharing a core of small subunits that affect nucleotide exchange but being distinguished by specific large subunits that are essential for activity in vivo. Crystal structures of core subunits have revealed the mechanism of Rab activation, but how the core and the large subunits assemble to form the complexes is unknown. We report a cryo-EM structure of the entire Drosophila TRAPPIII complex. The TRAPPIII-specific subunits TRAPPC8 and TRAPPC11 hold the catalytic core like a pair of tongs, with TRAPPC12 and TRAPPC13 positioned at the joint between them. TRAPPC2 and TRAPPC2L link the core to the two large arms, with the interfaces containing residues affected by disease-causing mutations. The TRAPPC8 arm is positioned such that it would contact Rab1 that is bound to the core, indicating how the arm could determine the specificity of the complex. A lower resolution structure of TRAPPII shows a similar architecture and suggests that the TRAPP complexes evolved from a single ur-TRAPP.
履歴
登録2020年12月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.02021年6月23日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.formula_weight / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end
改定 2.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 2.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12054
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trafficking protein particle complex subunit 11


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8471
ポリマ－81,8471
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: cross-linking, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area31660 Å2

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要素

#1: タンパク質 Trafficking protein particle complex subunit 11


分子量: 81847.164 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: gry, Dmel\CG17569, gryz, l(3)63Bd, TRAPPC11, CG17569, Dmel_CG17569
発現宿主: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
参照: UniProt: Q8IRE3

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: TRAPPIII complex - TRAPPC11 subunit / タイプ: COMPLEX
詳細: Partial model of the TRAPP C11 subunits from the C11 map. Part of the TRAPPIII complex
Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera aff. frugiperda 1 BOLD-2017 (蝶・蛾)
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
150 mMHepes-KOH1
2250 mMKAc1
31 mMDTT1
40.005 (v/v)%Igepal C-6301
試料濃度: 0.05 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 285.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
詳細: 32% of the images were acquiring tilted the stage 19 degrees.
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.8 sec. / 電子線照射量: 30 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3671
詳細: 1190 from the whole dataset were collected with the stage tilted at 19 degrees

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO1.5粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7UCSF Chimera1.15モデルフィッティング
8Coot9.03モデルフィッティング
10PHENIXモデル精密化
12RELION3.1.1最終オイラー角割当
13RELION3.1.1分類
14RELION3.1.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1601314
3次元再構成解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 353400 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 302.4 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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