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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7b2i | ||||||
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Title | Heterodimeric tRNA-Guanine Transglycosylase from mouse | ||||||
![]() | (Queuine tRNA-ribosyltransferase ...) x 2 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / TRANSGLYCOSYLASE / TIM BARREL / DIMER / TGT | ||||||
Function / homology | ![]() tRNA-guanosine34 queuine transglycosylase / transferase complex / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion ...tRNA-guanosine34 queuine transglycosylase / transferase complex / tRNA-guanosine(34) queuine transglycosylase activity / tRNA-guanine transglycosylation / mitochondrial outer membrane / tRNA binding / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sebastiani, M. / Heine, A. / Reuter, K. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural and Biochemical Investigation of the Heterodimeric Murine tRNA-Guanine Transglycosylase. Authors: Sebastiani, M. / Behrens, C. / Dorr, S. / Gerber, H.D. / Benazza, R. / Hernandez-Alba, O. / Cianferani, S. / Klebe, G. / Heine, A. / Reuter, K. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 255.2 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 491.1 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 31.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 47.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6h62SC ![]() 7ov9C ![]() 7ovoC ![]() 7ovsC ![]() 7owzC ![]() 6fv5S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Queuine tRNA-ribosyltransferase ... , 2 types, 2 molecules AC
#1: Protein | Mass: 46710.465 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: M1del Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: B8ZXI1, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase |
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#2: Protein | Mass: 43428.980 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: M1_L10del Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9JMA2, tRNA-guanosine34 preQ1 transglycosylase |
-Non-polymers , 8 types, 497 molecules ![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/P6G.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/SO4.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/PG4.gif)
![](data/chem/img/PGE.gif)
![](data/chem/img/P6G.gif)
![](data/chem/img/CIT.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-PGE / | #8: Chemical | ChemComp-P6G / | #9: Chemical | ChemComp-CIT / | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.84 Å3/Da / Density % sol: 56.63 % |
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Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 6.5 Details: 100 mM Citrate pH 6.5, 700 mM Ammonium sulfate, 1 M Lithium sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 17, 2020 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9184 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 125031 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 13.2 % / Biso Wilson estimate: 22.6 Å2 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 23.17 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.75 Å / Num. unique obs: 19850 / CC1/2: 0.822 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6H62, 6FV5 Resolution: 1.65→45.17 Å / SU ML: 0.1469 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 19.1182 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 30.98 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→45.17 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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