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- PDB-5cie: Complex of yeast cytochrome c peroxidase (W191G) bound to aniline... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5cie | |||||||||
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Title | Complex of yeast cytochrome c peroxidase (W191G) bound to aniline with iso-1 cytochrome c | |||||||||
![]() |
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![]() | ELECTRON TRANSPORT/OXIDOREDUCTASE / electron transfer / heme proteins / electron hopping / multi-step tunneling / photochemistry / ELECTRON TRANSPORT-OXIDOREDUCTASE complex | |||||||||
Function / homology | ![]() Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Respiratory electron transport / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cytochrome-c peroxidase / cytochrome-c peroxidase activity / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / : / response to reactive oxygen species ...Release of apoptotic factors from the mitochondria / Pyroptosis / Respiratory electron transport / Detoxification of Reactive Oxygen Species / cytochrome-c peroxidase / cytochrome-c peroxidase activity / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / mitochondrial electron transport, ubiquinol to cytochrome c / : / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / mitochondrial intermembrane space / peroxidase activity / cellular response to oxidative stress / electron transfer activity / mitochondrial matrix / heme binding / mitochondrion / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Crane, B.R. / Payne, T.M. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Constraints on the Radical Cation Center of Cytochrome c Peroxidase for Electron Transfer from Cytochrome c. Authors: Payne, T.M. / Yee, E.F. / Dzikovski, B. / Crane, B.R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 284 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 32.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 42.5 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5cibC ![]() 5cicC ![]() 5cidC ![]() 5cifC ![]() 5cigC ![]() 5cihC C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 33396.102 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: W191G Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CCP1, CCP, CPO, YKR066C / Plasmid: ppSUMO / Production host: ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 12073.835 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: CYC1, YJR048W, J1653 / Plasmid: PBTR-1 / Production host: ![]() ![]() #3: Chemical | ChemComp-HEC / #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.47 Å3/Da / Density % sol: 50.13 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: PEG 3350 15-15%, 100 mM NaAcetate, 175 mM NaCl / PH range: 4.8-5.6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: May 23, 2011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9778 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.5→50 Å / Num. obs: 27854 / % possible obs: 95.7 % / Redundancy: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 49.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.158 / Χ2: 1.524 / Net I/av σ(I): 7.354 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 86589 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Resolution: 2.6→39.529 Å / SU ML: 0.41 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 34.14 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.83 Å2 / Biso mean: 66.4363 Å2 / Biso min: 28.99 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→39.529 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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