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- PDB-7arx: Crystal structure of the catalytic fragment of masp-1 in complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7arx
タイトルCrystal structure of the catalytic fragment of masp-1 in complex with SFMI1
要素
  • (Mannan-binding lectin serine protease 1) x 2
  • SFMI1 - Sunflower MASP1 inhibitor
キーワードIMMUNE SYSTEM / protease / inhibitor / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Helianthus annuus (ヒグルマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.42 Å
データ登録者Durvanger, Z. / Harmat, V. / Dobo, J. / Megyeri, M.
資金援助 ハンガリー, 3件
組織認可番号国
European Regional Development FundVEKOP-2.3.3-15-2017-00020, VEKOP-2.3.2-16-2017-00014 and VEKOP-2.3.3-15-2017-00018 ハンガリー
Hungarian National Research, Development and Innovation Office2018-1.2.1-NKP-2018-00005 ハンガリー
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficeNK100769, NK100834, K116305, K119374 and K119386 ハンガリー
引用
ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Directed Evolution-Driven Increase of Structural Plasticity Is a Prerequisite for Binding the Complement Lectin Pathway Blocking MASP-Inhibitor Peptides.
著者: Durvanger, Z. / Boros, E. / Nagy, Z.A. / Hegedus, R. / Megyeri, M. / Dobo, J. / Gal, P. / Schlosser, G. / Angyan, A.F. / Gaspari, Z. / Perczel, A. / Harmat, V. / Mezo, G. / Menyhard, D.K. / Pal, G.
#1: ジャーナル: J Immunol. / 年: 2010
タイトル: Selective inhibition of the lectin pathway of complement with phage display selected peptides against mannose-binding lectin-associated serine protease (MASP)-1 and -2: significant ...タイトル: Selective inhibition of the lectin pathway of complement with phage display selected peptides against mannose-binding lectin-associated serine protease (MASP)-1 and -2: significant contribution of MASP-1 to lectin pathway activation.
著者: Kocsis, A. / Kekesi, K.A. / Szasz, R. / Vegh, B.M. / Balczer, J. / Dobo, J. / Zavodszky, P. / Gal, P. / Pal, G.
履歴
登録2020年10月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年2月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name ..._entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.name / _software.version / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle / _struct_ref.db_code / _struct_ref.db_name / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
解説: Model completeness
詳細: During the review of our manuscript a referee suggested that atom O of Cys11 (chain C) was in place of a nitrogen from Ile12. Backbone atoms of Ile12 was built in the model to correct this error.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 2.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 2.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
C: SFMI1 - Sunflower MASP1 inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1154
ポリマ－47,0093
非ポリマー1061
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: Complement deposition ELISA assays, in vitro inhibition assay
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3070 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area18820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.300, 69.300, 161.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5


分子量: 17508.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP1, CRARF, CRARF1, PRSS5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5


分子量: 28028.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP1, CRARF, CRARF1, PRSS5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質・ペプチド SFMI1 - Sunflower MASP1 inhibitor


分子量: 1471.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide was developed by phage display technique based on the SFTI inhibitor (UniProt ID Q4GWU5) to selectively inhibit MASP-1
由来: (合成) Helianthus annuus (ヒグルマ)
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Hepes, 42 w/v% PEG200, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 0.9769 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9769 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.42→29.52 Å / Num. obs: 17832 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 7.83 % / Biso Wilson estimate: 64.31 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.106 / Net I/σ(I): 14.74
反射 シェル解像度: 2.42→2.5 Å / 冗長度: 7.05 % / Num. unique obs: 1564 / CC1/2: 0.314 / Rrim(I) all: 2.08 / % possible all: 76.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GOV

3gov


解像度: 2.42→19.85 Å / SU ML: 0.4648 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.8287
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2849 855 4.94 %
Rwork0.256 16446 -
obs0.2574 17301 96.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 76.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.42→19.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2944 0 7 26 2977
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00163025
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.45244139
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0418467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0035542
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.77851015
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.42-2.570.3951180.38522296X-RAY DIFFRACTION82.28
2.57-2.770.40681510.36642724X-RAY DIFFRACTION98.46
2.77-3.040.38491410.34392776X-RAY DIFFRACTION99.9
3.05-3.480.31951440.27642816X-RAY DIFFRACTION100
3.48-4.380.24821520.22692851X-RAY DIFFRACTION100
4.38-19.850.25051490.22512983X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.179420461110.0174244888751-0.1521202274151.001882201530.354932118594-0.6548765458050.0307110949186-0.186865417566-0.281698847228-0.106671094648-0.292337753536-0.447242437178-0.0839718708282-0.0154502334375-1.73666305892E-50.782512254383-0.1406280125810.08570774768180.6512710501060.01502615443660.81850562954212.4498688843-76.096597205519.3081478858
23.07723391428-0.8757068527590.8065533625582.569599108310.854304041473.239398988510.1745488067140.05159991296790.289590323291-0.363456790483-0.257951159183-0.228026935713-0.585666999352-0.5553646145152.28904270703E-50.8544191023880.0826128915830.08629100276680.6558681734760.072134657640.62668556195917.3020012415-9.759675706159.24716507039
31.713226972132.118551307911.157017444492.606114770511.438987805430.7804261038280.3382114932990.1374147220611.01419473005-1.2311929693-0.6014931273290.852568039477-1.7148238977-1.17157475186-0.1363957099721.449762445570.5752092251240.07913397241060.9020498095080.05363148489240.54404304851215.67385061841.40303275050.446820440379
40.0575336781647-0.0585841636718-0.3599090946220.830547242336-0.1262143355281.13533228427-0.251521396501-0.139653405576-0.14239444021-0.4096058734660.157333338686-0.1962916231390.0563857716646-0.1947258290042.43446059236E-60.732060034545-0.07724299253620.02347153172730.6207193878120.03262331664570.81302955882118.9895160145-40.252690370921.6658668668
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and resseq 295:382
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and resseq 385:445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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