PDB-4djz: Catalytic fragment of masp-1 in complex with its specific inhibit...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 4djz

タイトル

Catalytic fragment of masp-1 in complex with its specific inhibitor developed by directed evolution on sgci scaffold

要素

Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain
Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain
Protease inhibitor SGPI-2

キーワード

HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / in vitro evolution / specific inhibitor / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex

機能・相同性

機能・相同性情報

Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / zymogen activation / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type endopeptidase inhibitor activity / calcium-dependent protein binding ...
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

Schistocerca gregaria (昆虫)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 3.2 Å

データ登録者

Heja, D. / Harmat, V. / Fodor, K. / Wilmanns, M. / Dobo, J. / Kekesi, K.A. / Zavodszky, P. / Gal, P. / Pal, G.

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Monospecific Inhibitors Show That Both Mannan-binding Lectin-associated Serine Protease-1 (MASP-1) and -2 Are Essential for Lectin Pathway Activation and Reveal Structural Plasticity of MASP-2.
著者: Heja, D. / Harmat, V. / Fodor, K. / Wilmanns, M. / Dobo, J. / Kekesi, K.A. / Zavodszky, P. / Gal, P. / Pal, G.

履歴

登録	2012年2月3日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2012年4月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2012年5月9日	Group: Database references
改定 1.2	2012年6月27日	Group: Database references
改定 1.3	2023年9月13日	Group: Data collection / Database references / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

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その他	その他のダウンロード

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検証レポート

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文書・詳細版	4djz_full_validation.pdf.gz	472.9 KB	表示
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アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dj/4djz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dj/4djz	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	3tvjC 2xttS 3govS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	3gov-d 4kkd-2 4kkd-1 4igd-d 1gpz-1 7e59-2 5ubm-d 1ezj-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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類似性 (1)
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類似性 (1)

登録構造単位

A: Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain

B: Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain

C: Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain

D: Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain

H: Protease inhibitor SGPI-2

I: Protease inhibitor SGPI-2

99.3 kDa, 6 ポリマー
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1

A: Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain

B: Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain

H: Protease inhibitor SGPI-2

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
49.6 kDa, 3 ポリマー
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2

C: Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain

D: Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain

I: Protease inhibitor SGPI-2

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
49.6 kDa, 3 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	71.327, 98.404, 155.531
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

非結晶学的対称性 (NCS)

NCSドメイン:

ID	Ens-ID	詳細
1	1	A
2	1	C
1	2	A
2	2	C
1	3	A
2	3	C
1	4	B
2	4	D
1	5	H
2	5	I

NCSドメイン領域:

Dom-ID	Component-ID	Ens-ID	Beg auth comp-ID	Beg label comp-ID	End auth comp-ID	End label comp-ID	Refine code	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	1	THR	THR	SER	SER	5	A	A	297 - 328	4 - 35
2	1	1	THR	THR	SER	SER	5	C	C	297 - 328	4 - 35
1	2	1	ASP	ASP	ILE	ILE	5	A	A	343 - 364	50 - 71
2	2	1	ASP	ASP	ILE	ILE	5	C	C	343 - 364	50 - 71
1	1	2	VAL	VAL	SER	SER	5	A	A	365 - 381	72 - 88
2	1	2	VAL	VAL	SER	SER	5	C	C	365 - 381	72 - 88
1	2	2	THR	THR	MET	MET	5	A	A	387 - 404	94 - 111
2	2	2	THR	THR	MET	MET	5	C	C	387 - 404	94 - 111
1	3	2	GLY	GLY	PRO	PRO	5	A	A	410 - 434	117 - 141
2	3	2	GLY	GLY	PRO	PRO	5	C	C	410 - 434	117 - 141
1	1	3	CYS	CYS	SER	SER	5	A	A	436 - 442	143 - 149
2	1	3	CYS	CYS	SER	SER	5	C	C	436 - 442	143 - 149
1	1	4	ILE	ILE	THR	THR	5	B	B	449 - 459	1 - 11
2	1	4	ILE	ILE	THR	THR	5	D	D	449 - 459	1 - 11
1	2	4	THR	THR	VAL	VAL	1	B	B	460 - 680	12 - 232
2	2	4	THR	THR	VAL	VAL	1	D	D	460 - 680	12 - 232
1	3	4	TYR	TYR	ASN	ASN	5	B	B	681 - 699	233 - 251
2	3	4	TYR	TYR	ASN	ASN	5	D	D	681 - 699	233 - 251
1	1	5	PHE	PHE	ARG	ARG	5	H	E	13 - 21	13 - 21
2	1	5	PHE	PHE	ARG	ARG	5	I	F	13 - 21	13 - 21
1	2	5	ALA	ALA	CYS	CYS	5	H	E	29 - 36	29 - 36
2	2	5	ALA	ALA	CYS	CYS	5	I	F	29 - 36	29 - 36

NCSアンサンブル:

ID
1
2
3
4
5

NCS oper:

ID	Code	Matrix	ベクター
1	given	(1), (1), (1)
2	given	(0.995668, 0.019617, 0.090887), (-0.011109, 0.995586, -0.093189), (-0.092314, 0.091776, 0.991491)	15.23153, 35.60927, -26.43845

詳細

The asymmetric unit contains two complexes of the activated MASP-1 fragment and SGMI-1. The two chains of the MASP-1 fragment are conneced by a disulphide bridge. Complex 1: chains A,B and I; complex 2: chains C,D and H.

#1: タンパク質	Mannan-binding lectin serine protease 1 heavy chain / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating ...Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5 分子量: 17508.240 Da / 分子数: 2 / 断片: Sushi domain residues 298-448 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRARF, CRARF1, MASP1, PRSS5 / プラスミド: PET-17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS 参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 抗体	Mannan-binding lectin serine protease 1 light chain / Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating ...Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5 分子量: 28028.900 Da / 分子数: 2 / 断片: Peptidase S1 domain residues 449-699 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRARF, CRARF1, MASP1, PRSS5 / プラスミド: PET-17B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)PLYSS 参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#3: タンパク質・ペプチド	Protease inhibitor SGPI-2 / Protease inhibitor SGPI-2 / Schistocerca gregaria chymotrypsin inhibitor / SGCI 分子量: 4088.627 Da / 分子数: 2 / Mutation: A30F,L33R,A35L,P37Y / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: expressed as MBP fusion protein / 由来: (組換発現) Schistocerca gregaria (昆虫) / 遺伝子: Y09605.1 / プラスミド: PMAL-P2G, PMAL-TEV-SGPI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 STAR / 参照: UniProt: O46162
#4: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.75 Å³/Da / 溶媒含有率: 55.27 %
結晶化	温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 詳細: 0.1M Hepes, 25% PEG1000, 0.3M NaNO3, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

ESRF

/ ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97942 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月6日 / 詳細: mirror

放射

モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97942 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 3.2→46.91 Å / Num. all: 18731 / Num. obs: 18731 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -6 / 冗長度: 6.8 % / R_merge(I) obs: 0.238 / Net I/σ(I): 7.6

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	Mean I/σ(I) obs	Num. unique all	Diffraction-ID	% possible all
3.2-3.37	7.1	0.925	2.3	2683	1	100
10.12-46.91	5.6	0.066	16.4	667	1	98.7

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DNA		データ収集
PHASER		位相決定
REFMAC	5.6.0117	精密化
XDS		データ削減
SCALA		データスケーリング

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB entries: 2XTT (structure of SGPI-1) and 3GOV

2xtt

3gov

解像度: 3.2→46.91 Å / Cor.coef. F_o:F_c: 0.882 / Cor.coef. F_o:F_c free: 0.838 / SU B: 57.255 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.54 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS WERE NOT ADDED TO THE MODEL

	R_factor	反射数	%反射	Selection details
R_free	0.27414	951	5.1 %	RANDOM
R_work	0.22808	-	-	-
all	0.23045	17687	-	-
obs	0.23045	17687	99.67 %	-

溶媒の処理

イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK

原子変位パラメータ

B_iso mean: 44.858 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	-3.99 Å²	-0 Å²	0 Å²
2-	-	-0.29 Å²	0 Å²
3-	-	-	4.28 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 3.2→46.91 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	6444	0	0	2	6446

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	Dev ideal target	数
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_refined_d	0.006	0.02	6654
X-RAY DIFFRACTION	r_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_refined_deg	1.036	1.946	9103
X-RAY DIFFRACTION	r_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_1_deg	5.583	5	865
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_2_deg	36.701	24.286	266
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_3_deg	17.913	15	966
X-RAY DIFFRACTION	r_dihedral_angle_4_deg	18.075	15	26
X-RAY DIFFRACTION	r_chiral_restr	0.07	0.2	1008
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_refined	0.003	0.021	5126
X-RAY DIFFRACTION	r_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTION	r_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTION	r_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTION	r_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scbond_it
X-RAY DIFFRACTION	r_scangle_it
X-RAY DIFFRACTION	r_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTION	r_sphericity_bonded

Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-ID	Auth asym-ID	数	タイプ	Rms dev position (Å)	Weight position
1	A	216	MEDIUM POSITIONAL	0.26	0.5
1	A	171	LOOSE POSITIONAL	0.53	5
1	A	216	MEDIUM THERMAL	1.73	2
1	A	171	LOOSE THERMAL	1.87	10
2	A	240	MEDIUM POSITIONAL	0.23	0.5
2	A	213	LOOSE POSITIONAL	0.55	5
2	A	240	MEDIUM THERMAL	0.73	2
2	A	213	LOOSE THERMAL	0.91	10
3	A	28	MEDIUM POSITIONAL	0.11	0.5
3	A	23	LOOSE POSITIONAL	0.29	5
3	A	28	MEDIUM THERMAL	1.1	2
3	A	23	LOOSE THERMAL	1.05	10
4	B	120	MEDIUM POSITIONAL	0.24	0.5
4	B	126	LOOSE POSITIONAL	0.48	5
4	B	1606	TIGHT THERMAL	1.66	0.5
4	B	120	MEDIUM THERMAL	2.62	2
4	B	126	LOOSE THERMAL	2.27	10
5	H	68	MEDIUM POSITIONAL	0.16	0.5
5	H	62	LOOSE POSITIONAL	0.55	5
5	H	68	MEDIUM THERMAL	0.99	2
5	H	62	LOOSE THERMAL	1.08	10

LS精密化シェル

解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.394	51	-
R_work	0.285	1187	-
obs	-	-	99.92 %

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	11.7596	1.473	-0.168	1.3945	1.5668	3.5379	0.3819	0.6029	-0.9821	-0.1961	-0.2038	0.1128	-0.1601	-0.2325	-0.1781	0.2469	0.0089	-0.1059	0.2253	-0.1581	0.3054	-61.1031	2.4861	-22.3163
2	20.9354	3.2245	7.5787	1.3609	0.5013	3.2998	0.348	0.4115	-0.3397	0.0946	0.0084	0.1154	0.1712	0.1886	-0.3564	0.2178	-0.0038	-0.0497	0.0731	-0.0976	0.3135	-25.0683	2.5843	-12.2793
3	2.8082	0.266	0.3033	2.6076	-0.2238	3.2842	0.1168	-0.2351	0.0023	0.3145	-0.1217	-0.112	-0.0355	0.0694	0.0049	0.1134	-0.0432	0.0029	0.0566	-0.068	0.1923	6.3023	12.992	7.0426
4	15.0589	1.9431	4.1248	2.1653	2.0453	5.1959	-0.0046	0.1754	0.0422	-0.3111	-0.0017	0.2636	0.1331	-0.1476	0.0063	0.2071	-0.0742	-0.0689	0.0587	-0.0548	0.2916	-76.2674	-33.8215	0.354
5	16.3154	3.936	3.6268	3.0951	0.0884	1.545	0.2024	-0.2616	0.1583	0.1531	-0.1343	0.0033	0.1202	-0.142	-0.0681	0.1774	0.0061	-0.0399	0.1103	-0.0504	0.1749	-40.2023	-31.666	10.9991
6	3.694	0.0667	0.0672	3.334	0.0385	3.4205	0.0847	-0.596	-0.0132	0.3079	-0.0765	-0.0295	-0.0519	0.2117	-0.0081	0.1206	-0.0955	-0.0153	0.254	-0.0306	0.0239	-7.716	-18.4666	26.527
7	14.5075	-1.1293	-3.4814	4.1611	2.2104	1.8554	-0.4916	-0.9182	0.3921	0.7013	0.3908	0.0382	0.1761	0.4801	0.1009	0.9166	-0.3918	-0.1713	0.5068	-0.2372	0.7405	17.0804	24.2446	19.0569
8	1.0899	-0.9603	-3.9046	1.0231	3.7416	14.6067	0.1862	-0.402	0.3066	-0.0017	0.4096	-0.0577	-0.613	1.684	-0.5958	0.6333	-0.287	-0.0605	0.7501	-0.0898	0.6928	3.286	-5.5757	35.7595

精密化 TLSグループ

ID	Refine-ID	Refine TLS-ID	Auth asym-ID	Auth seq-ID
1	X-RAY DIFFRACTION	1	A	297 - 364
2	X-RAY DIFFRACTION	2	A	365 - 434
3	X-RAY DIFFRACTION	3	B	449 - 699
4	X-RAY DIFFRACTION	3	A	435 - 444
5	X-RAY DIFFRACTION	4	C	297 - 364
6	X-RAY DIFFRACTION	5	C	365 - 434
7	X-RAY DIFFRACTION	6	D	449 - 699
8	X-RAY DIFFRACTION	6	C	435 - 444
9	X-RAY DIFFRACTION	7	H	5 - 38
10	X-RAY DIFFRACTION	8	I	6 - 38

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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