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- PDB-7anq: Complete PCSK9 C-ter domain in complex with VHH P1.40 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7anq
タイトルComplete PCSK9 C-ter domain in complex with VHH P1.40
要素
  • Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
  • VHH P1.40 minibody anti-Cter PCSK9
キーワードHYDROLASE / PCSK9 / VHH P1.40 / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / negative regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / extrinsic component of external side of plasma membrane / negative regulation of sodium ion import across plasma membrane / PCSK9-LDLR complex / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of receptor recycling / apolipoprotein receptor binding / very-low-density lipoprotein particle binding / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / low-density lipoprotein particle binding / LDL clearance / lipoprotein metabolic process / very-low-density lipoprotein particle receptor binding / negative regulation of receptor internalization / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / sodium channel inhibitor activity / endolysosome membrane / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / signaling receptor inhibitor activity / lysosomal transport / triglyceride metabolic process / low-density lipoprotein particle receptor binding / protein autoprocessing / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of receptor internalization / apolipoprotein binding / cholesterol metabolic process / regulation of neuron apoptotic process / phospholipid metabolic process / neurogenesis / VLDLR internalisation and degradation / cholesterol homeostasis / cellular response to starvation / Post-translational protein phosphorylation / kidney development / liver development / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / cellular response to insulin stimulus / neuron differentiation / late endosome / positive regulation of neuron apoptotic process / early endosome / lysosome / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / serine-type endopeptidase activity / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / extracellular space / RNA binding / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily ...Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 3 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 2 / Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9, C-terminal domain 1 / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proprotein convertase subtilisin-like/kexin type 9 C-terminal domain / Proteinase K-like catalytic domain / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 / Peptidase inhibitor I9 / Peptidase S8 propeptide/proteinase inhibitor I9 superfamily / : / Peptidase S8, subtilisin-related / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ciccone, L. / Legrand, P. / Stura, E.A. / Dive, V. / Seidahn, N.G. / Fruchart Gaillard, C.
引用ジャーナル: Mol Metab / 年: 2022
タイトル: Molecular interactions of PCSK9 with an inhibitory nanobody, CAP1 and HLA-C: Functional regulation of LDLR levels.
著者: Fruchart Gaillard, C. / Ouadda, A.B.D. / Ciccone, L. / Girard, E. / Mikaeeli, S. / Evagelidis, A. / Le Devehat, M. / Susan-Resiga, D. / Lajeunesse, E.C. / Nozach, H. / Ramos, O.H.P. / ...著者: Fruchart Gaillard, C. / Ouadda, A.B.D. / Ciccone, L. / Girard, E. / Mikaeeli, S. / Evagelidis, A. / Le Devehat, M. / Susan-Resiga, D. / Lajeunesse, E.C. / Nozach, H. / Ramos, O.H.P. / Thureau, A. / Legrand, P. / Prat, A. / Dive, V. / Seidah, N.G.
履歴
登録2020年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2021年10月20日ID: 6F5G
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9
B: VHH P1.40 minibody anti-Cter PCSK9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,5244
ポリマ－38,8582
非ポリマー6672
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2650 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.430, 52.430, 263.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Proprotein convertase subtilisin/kexin type 9 / Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin- ...Neural apoptosis-regulated convertase 1 / NARC-1 / Proprotein convertase 9 / PC9 / Subtilisin/kexin-like protease PC9


分子量: 24518.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCSK9, NARC1, PSEC0052 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NBP7, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 抗体 VHH P1.40 minibody anti-Cter PCSK9


分子量: 14338.765 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein: Purified PCSK9/P1.40 complex at 5.3 mg/ml Precipitant: 10% PEG 4.000, 0.2M imidazole malate, pH 7.0 Cryoprotectant: 40% SM3 (25 % diethylene glycol + 25 % ethylene glycol + 25 % ...詳細: Protein: Purified PCSK9/P1.40 complex at 5.3 mg/ml Precipitant: 10% PEG 4.000, 0.2M imidazole malate, pH 7.0 Cryoprotectant: 40% SM3 (25 % diethylene glycol + 25 % ethylene glycol + 25 % glycerol + 25 % 1,4-dioxane) 25% PEG 4.000, 0.2M imidazole malate, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.196→48.7 Å / Num. obs: 19768 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 7.79
反射 シェル解像度: 2.196→2.33 Å / Num. unique obs: 63927 / CC1/2: 0.275

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREPモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H42, 4EIZ

3h42

4eiz


解像度: 2.2→28.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU R Cruickshank DPI: 0.269 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.298 / SU Rfree Blow DPI: 0.219 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.212
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 988 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 19758 100 %-
原子変位パラメータBiso max: 150.12 Å2 / Biso mean: 52.02 Å2 / Biso min: 25.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.0476 Å20 Å20 Å2
2---0.0476 Å20 Å2
3---0.0952 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.34 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→28.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2644 0 43 114 2801
Biso mean--111.1 49.15 -
残基数----349
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d943SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes477HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2775HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion364SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3027SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2775HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3774HARMONIC21.09
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.27
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.34
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 49
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3348 20 4.95 %
Rwork0.2387 384 -
all0.2436 404 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -0.5648 Å / Origin y: 18.5492 Å / Origin z: -9.5339 Å
111213212223313233
T-0.0426 Å2-0.0378 Å2-0.0026 Å2--0.0263 Å2-0.0055 Å2--0.001 Å2
L1.6107 °2-0.2297 °2-0.5003 °2-1.0384 °20.3403 °2--1.3032 °2
S0.0227 Å °0.1018 Å °-0.0127 Å °-0.035 Å °-0.0186 Å °0.0214 Å °-0.0064 Å °-0.047 Å °-0.0041 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A452 - 682
2X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }A452 - 682
3X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }B452 - 682
4X-RAY DIFFRACTION1{ *|* }S452 - 682

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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