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- PDB-7aeo: Human ARTD2 in complex with DNA oligonucleotides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7aeo
タイトルHuman ARTD2 in complex with DNA oligonucleotides
要素
  • (DNA) x 2
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 2
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ARTD2 / PARP2 / DNA-damage / DNA-repair / ADP-ribosylation / DNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase ...response to oxygen-glucose deprivation / hippocampal neuron apoptotic process / poly-ADP-D-ribose binding / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein auto-ADP-ribosylation / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / site of DNA damage / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / nucleosome binding / extrinsic apoptotic signaling pathway / nucleotidyltransferase activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / base-excision repair / double-strand break repair / damaged DNA binding / DNA repair / DNA damage response / chromatin binding / nucleolus / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily ...Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / Poly(ADP-ribose) Polymerase; domain 1 / : / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #10 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Poly [ADP-ribose] polymerase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Obaji, E. / Maksimainen, M.M. / Galera-Prat, A. / Lehtio, L.
資金援助 フィンランド, 4件
組織認可番号国
Jane and Aatos Erkko Foundation フィンランド
Academy of Finland287063 フィンランド
Academy of Finland294085 フィンランド
Academy of Finland319299 フィンランド
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Activation of PARP2/ARTD2 by DNA damage induces conformational changes relieving enzyme autoinhibition.
著者: Obaji, E. / Maksimainen, M.M. / Galera-Prat, A. / Lehtio, L.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Activation of ARTD2/PARP2 by DNA damage induces conformational changes relieving enzyme autoinhibition
著者: Obaji, E. / Maksimainen, M.M. / Galera-Prat, A. / Lehtio, L.
履歴
登録2020年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月26日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.22021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
B: DNA
C: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7135
ポリマ－66,5213
非ポリマー1922
水00
1
A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
B: DNA
C: DNA
ヘテロ分子

A: Poly [ADP-ribose] polymerase 2
B: DNA
C: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,42710
ポリマ－133,0426
非ポリマー3844
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_556y,x,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)166.830, 166.830, 143.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Space group name HallI4bw2bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: x+1/2,-y,-z+3/4
#5: -x+1/2,y,-z+3/4
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1,x+1/2,z+5/4
#11: y+1,-x+1/2,z+5/4
#12: x+1,-y+1/2,-z+5/4
#13: -x+1,y+1/2,-z+5/4
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-602-

SO4

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要素

#1: タンパク質 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 / hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP2 ...hPARP-2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 2 / ARTD2 / DNA ADP-ribosyltransferase PARP2 / NAD(+) ADP-ribosyltransferase 2 / ADPRT-2 / Poly[ADP-ribose] synthase 2 / pADPRT-2 / Protein poly-ADP-ribosyltransferase PARP2


分子量: 56721.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PARP2, ADPRT2, ADPRTL2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9UGN5, NAD+ ADP-ribosyltransferase, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
#2: DNA鎖 DNA


分子量: 4897.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA


分子量: 4902.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Sample was crystallized in 0.1 M MES pH 6.5 and 1 M ammonium sulfate. Cryo solution was a mixture of 10% (v/v) glycerol, 10% (v/v) diethylene glycol, and 10% (v/v) 2-propanol with the crystallization conditions

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9687 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9687 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 24990 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 98.91 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rrim(I) all: 0.12 / Net I/σ(I): 9.25
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 1.43 / Mean I/σ(I) obs: 1.59 / Num. unique obs: 1835 / CC1/2: 0.44 / Rrim(I) all: 1.56 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MrBUMP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: F6IK and 5DSY

5dsy


解像度: 2.8→26.84 Å / SU ML: 0.5859 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.9057
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2707 1175 4.7 %
Rwork0.2267 23803 -
obs0.2287 24978 99.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 142.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→26.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3606 654 10 0 4270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00534425
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.73876118
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0432663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0039678
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.11431682
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.930.52391350.42012950X-RAY DIFFRACTION99.55
2.93-3.080.36931460.35792951X-RAY DIFFRACTION99.68
3.08-3.270.30351420.24742958X-RAY DIFFRACTION99.33
3.27-3.530.23381400.24752934X-RAY DIFFRACTION99.23
3.53-3.880.26911580.25852964X-RAY DIFFRACTION99.14
3.88-4.440.2521530.22582975X-RAY DIFFRACTION99.59
4.44-5.580.2421540.20943002X-RAY DIFFRACTION98.97
5.59-26.840.27831470.19753069X-RAY DIFFRACTION97.01
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.2436558459-0.713310405169-3.840488802251.966725159582.076420068592.89890648892-0.2783655916440.607540946793-0.488179571624-0.690992068126-0.01210501062650.502079609273-0.348853947794-0.276258094270.2861332701190.9845771354970.153734313238-0.1733352508141.273836589590.07274629186660.930762628972-9.44264449495-27.659984671151.356120158
24.829828658931.16252798149-0.01654221946914.21863738614-2.199383304916.08209766088-0.4257034044840.391051046719-0.12954642524-0.163183518177-0.1349619256220.492606754585-0.476765601406-0.6006032888490.5448191436671.088718477150.1064325787820.1518774616120.806454331516-0.254824593290.7243798903931.8278004539-25.853171800931.3169269313
34.76203451251-0.6218114195351.655433992974.97958001706-4.906587536375.115865397250.16657852094-0.884475494687-0.7819870354081.99130261222-0.860794718818-0.57416410642-0.07117153788391.409427495370.6647466743962.017222532240.351930832493-0.3273445737131.102780563470.245604066511.05221967776-28.854237186419.377096795947.8960434074
46.21287039393-5.797239649695.04017844465.49815018447-4.754783276214.128133217741.757000536911.08721680250.0725833851177-0.832246343125-0.2852569337191.52093224688-0.724645493893-0.691982374349-0.8887995629341.900997109490.420294402414-0.1557927586961.350196413450.5921280407051.68327627621-22.0502252897-0.61542012384763.2597531452
52.99599728795-3.772041980571.844166857885.86943334095-3.40531211533.221764617210.183382350110.9297455608510.4929641952010.6406475807050.3277556232260.201809378252-2.077957354580.57590526335-0.3233033289571.753213242030.4570189989-0.2286559497341.355583837740.3441599863361.38288795612-21.3442056533-1.7279665799364.2256408223
64.68384816079-4.571211943131.713446139764.52014057737-0.8805312317726.031654366010.4047013544531.16891136491-0.05944282409120.207937947743-1.20098785155-0.6352413008790.1965836114430.8758674955830.6385189462521.588340465710.3648773481920.03456619789491.312765720530.4982606757391.46453786774-34.776461188514.116259394248.0681783768
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 91 through 365 )AA91 - 3651 - 238
22chain 'A' and (resid 366 through 583 )AA366 - 583239 - 456
33chain 'B' and (resid 1 through 5 )BB1 - 5
44chain 'B' and (resid 6 through 16 )BB6 - 16
55chain 'C' and (resid 1 through 10 )CC1 - 10
66chain 'C' and (resid 11 through 16 )CC11 - 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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