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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7a5f | ||||||||||||
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タイトル | Structure of the stalled human mitoribosome with P- and E-site mt-tRNAs | ||||||||||||
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![]() | RIBOSOME / mitochondrial ribosome / ribosome stalling / cryo-EM | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational termination / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / translation release factor activity / negative regulation of mitotic nuclear division ...rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational termination / mitochondrial ribosome assembly / mitochondrial translational elongation / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / Mitochondrial translation initiation / translation release factor activity / negative regulation of mitotic nuclear division / mitochondrial large ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase / mitochondrial ribosome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / mitochondrial small ribosomal subunit / peptidyl-tRNA hydrolase activity / mitochondrial translation / positive regulation of proteolysis / ribosomal small subunit binding / anatomical structure morphogenesis / RNA processing / rescue of stalled ribosome / Mitochondrial protein degradation / cellular response to leukemia inhibitory factor / apoptotic signaling pathway / fibrillar center / cell junction / regulation of translation / large ribosomal subunit / double-stranded RNA binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / nuclear membrane / tRNA binding / cell population proliferation / mitochondrial inner membrane / negative regulation of translation / rRNA binding / nuclear body / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / protein domain specific binding / translation / ribonucleoprotein complex / nucleotide binding / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / apoptotic process / GTP binding / nucleolus / mitochondrion / extracellular space / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å | ||||||||||||
![]() | Desai, N. / Yang, H. / Chandrasekaran, V. / Kazi, R. / Minczuk, M. / Ramakrishnan, V. | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Elongational stalling activates mitoribosome-associated quality control. 著者: Nirupa Desai / Hanting Yang / Viswanathan Chandrasekaran / Razina Kazi / Michal Minczuk / V Ramakrishnan / ![]() 要旨: The human mitochondrial ribosome (mitoribosome) and associated proteins regulate the synthesis of 13 essential subunits of the oxidative phosphorylation complexes. We report the discovery of a ...The human mitochondrial ribosome (mitoribosome) and associated proteins regulate the synthesis of 13 essential subunits of the oxidative phosphorylation complexes. We report the discovery of a mitoribosome-associated quality control pathway that responds to interruptions during elongation, and we present structures at 3.1- to 3.3-angstrom resolution of mitoribosomal large subunits trapped during ribosome rescue. Release factor homolog C12orf65 (mtRF-R) and RNA binding protein C6orf203 (MTRES1) eject the nascent chain and peptidyl transfer RNA (tRNA), respectively, from stalled ribosomes. Recruitment of mitoribosome biogenesis factors to these quality control intermediates suggests additional roles for these factors during mitoribosome rescue. We also report related cryo-electron microscopy structures (3.7 to 4.4 angstrom resolution) of elongating mitoribosomes bound to tRNAs, nascent polypeptides, the guanosine triphosphatase elongation factors mtEF-Tu and mtEF-G1, and the Oxa1L translocase. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 3.7 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 表示 | ![]() | |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 11641MC ![]() 7a5gC ![]() 7a5hC ![]() 7a5iC ![]() 7a5jC ![]() 7a5kC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 45.7 TB Data #1: 7 independent datasets in TIF format from Titan Krios + Falcon III integrating mode [micrographs - multiframe]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 Y2A5
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2079.272 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#53: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2008.194 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-RNA鎖 , 5種, 6分子 A3B3A624Ci4
#2: RNA鎖 | 分子量: 500019.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
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#3: RNA鎖 | 分子量: 22022.131 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
#84: RNA鎖 | 分子量: 306135.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() | ||
#85: RNA鎖 | 分子量: 23378.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #86: RNA鎖 | | 分子量: 3240.060 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
+39S ribosomal protein ... , 47種, 49分子 D3E3F3H3DI3J3K3L3M3N3O3P3Q3R3S3T3U3V3W3X3Y3Z303132333435363...
-タンパク質 , 7種, 7分子 o3p3q3c6d6e6n
#48: タンパク質 | 分子量: 12292.333 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#49: タンパク質 | 分子量: 23674.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#50: タンパク質 | 分子量: 25426.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#81: タンパク質 | 分子量: 13498.819 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#82: タンパク質 | 分子量: 22395.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#83: タンパク質 | 分子量: 78648.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
#88: タンパク質 | 分子量: 24867.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 株: HB27 / ATCC BAA-163 / DSM 7039 / 参照: UniProt: Q72GV9 |
+28S ribosomal protein ... , 27種, 27分子 B6C6D6E6F6G6H6I6J6K6L6M6N6O6P6Q6R6S6T6U6V6W6X6Y6Z6a6b6
-非ポリマー , 8種, 225分子 














#89: 化合物 | ChemComp-MG / #90: 化合物 | ChemComp-ZN / #91: 化合物 | ChemComp-GDP / | #92: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #93: 化合物 | #94: 化合物 | #95: 化合物 | ChemComp-NA / #96: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 |
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由来(天然) |
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緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: EPU / カテゴリ: 画像取得 |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 16588 / 対称性のタイプ: POINT |