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万見
- PDB-6zvf: Crystal structure of the recombinant Fab fragment derived from th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zvf
タイトルCrystal structure of the recombinant Fab fragment derived from the hybridoma M3/38 in complex with a human Galectin-3 peptide
要素
  • (Chimeric Fab M3/38 (L,H)) x 2
  • Galectin-3
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIBODY / FAB FRAGMENT / PEPTIDE EPITOPE / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding ...: / negative regulation of immunological synapse formation / disaccharide binding / negative regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / RUNX2 regulates genes involved in differentiation of myeloid cells / regulation of T cell apoptotic process / mononuclear cell migration / positive regulation of mononuclear cell migration / negative regulation of endocytosis / IgE binding / eosinophil chemotaxis / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of myeloid cells / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / regulation of T cell proliferation / positive chemotaxis / macrophage chemotaxis / positive regulation of calcium ion import / chemoattractant activity / monocyte chemotaxis / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / ficolin-1-rich granule membrane / immunological synapse / laminin binding / epithelial cell differentiation / neutrophil chemotaxis / RNA splicing / secretory granule membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / spliceosomal complex / positive regulation of protein-containing complex assembly / mRNA processing / carbohydrate binding / protein phosphatase binding / collagen-containing extracellular matrix / mitochondrial inner membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Skerra, A. / Eichinger, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SK 33/11-1 ドイツ
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2021
タイトル: Effective rational humanization of a PASylated anti-galectin-3 Fab for the sensitive PET imaging of thyroid cancer in vivo.
著者: Peplau, E. / De Rose, F. / Eichinger, A. / Reder, S. / Mittelhauser, M. / Scafetta, G. / Schwaiger, M. / Weber, W.A. / Bartolazzi, A. / D'Alessandria, C. / Skerra, A.
履歴
登録2020年7月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年4月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Chimeric Fab M3/38 (L,H)
H: Chimeric Fab M3/38 (L,H)
P: Galectin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,2033
ポリマ－49,2033
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomeric behavior
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.134, 61.270, 80.909
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.360, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 Chimeric Fab M3/38 (L,H)


分子量: 23927.803 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Both immunoglobulin chains (L, H) are linked by a disulfide bond (CYS219L to CYS221H).
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Chimeric Fab M3/38 (L,H)


分子量: 24392.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Residues 222 - 227 represent an affinity tag (His6-tag). Both immunoglobulin chains (L, H) are linked by a disulfide bond (CYS219L to CYS221H).
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: タンパク質・ペプチド Galectin-3 / Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / ...Gal-3 / 35 kDa lectin / Carbohydrate-binding protein 35 / CBP 35 / Galactose-specific lectin 3 / Galactoside-binding protein / GALBP / IgE-binding protein / L-31 / Laminin-binding protein / Lectin L-29 / Mac-2 antigen


分子量: 882.959 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide QAPPGAYPG carries an acetyl (ACE) group at the N-terminus.
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P17931
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月22日 / 詳細: Si mirror
放射モノクロメーター: Si 111 double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.661→78.719 Å / Num. all: 34354 / Num. obs: 34354 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 5.7 % / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.096 / Rsym value: 0.088 / Net I/av σ(I): 5.7 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 197033
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.9-25.90.4111.82983650680.1820.4510.411497.9
2-2.125.70.32.42728947480.1340.3290.35.297.6
2.12-2.275.30.2173.22291843230.1010.2410.2176.694.9
2.27-2.455.60.1742316841210.0770.1870.178.296
2.45-2.695.80.1295.22227738310.0570.1420.12910.297.7
2.69-35.40.09371828633680.0420.1020.0931395.8
3-3.476.30.078.81956331230.030.0770.0718.398.5
3.47-4.255.80.0688.91508126190.030.0740.06821.697.8
4.25-6.015.90.05710.21198220160.0250.0620.05723.297.3
6.01-50.9255.80.04711.2663311370.020.0510.04722.196.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.98 Å78.72 Å
Translation5.98 Å78.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0238精密化
MOSFLM7.2.1データ削減
SCALA3.3.22データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3O2V

3o2v


解像度: 1.9→50.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 8.385 / SU ML: 0.12 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.177 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2434 1700 4.9 %RANDOM
Rwork0.2027 ---
obs0.2047 32653 96.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.63 Å2 / Biso mean: 25.385 Å2 / Biso min: 12.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.95 Å2-0 Å2-1.06 Å2
2---2.05 Å20 Å2
3---3.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→50.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3401 0 0 201 3602
Biso mean---32.31 -
残基数----450
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0133522
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0173190
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5191.6444802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2571.5717483
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7685458
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.09524.022138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.05315581
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.307158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.2470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02675
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 139 -
Rwork0.259 2442 -
all-2581 -
obs--98.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0394-0.02120.00410.4960.1450.2733-0.00640.02120.01050.0572-0.0087-0.02570.02820.02250.01510.11670.00480.01490.17490.01390.0298105.33344.08389.093
20.14090.0176-0.13890.58490.18890.24870.02420.0225-0.01370.0576-0.05060.14130.0125-0.01760.02640.1084-0.00120.02780.1511-0.00290.096187.59541.97890.978
32.4615-2.36352.99242.2916-2.88393.6493-0.3005-0.22560.09370.2280.1648-0.1384-0.3019-0.27870.13570.3284-0.00080.14280.24070.05940.121588.83147.138119.92
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1L1 - 214
2X-RAY DIFFRACTION2H1 - 221
3X-RAY DIFFRACTION3P0 - 9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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