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- PDB-6zuf: Urea-based Foldamer Inhibitor chimera C2 in complex with ASF1 His... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zuf
タイトルUrea-based Foldamer Inhibitor chimera C2 in complex with ASF1 Histone chaperone
要素
  • C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1
  • Histone chaperone ASF1A
キーワードCHAPERONE / Histone chaperone Rational design Peptidomimetics Foldamers
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / site of double-strand break / nucleosome assembly / histone binding ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / osteoblast differentiation / site of double-strand break / nucleosome assembly / histone binding / DNA repair / chromatin binding / chromatin / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.798 Å
データ登録者Bakail, M. / Mbianda, J. / Perrin, E.M. / Guerois, R. / Legrand, P. / Traore, S. / Douat, C. / Guichard, G. / Ochsenbein, F.
資金援助 フランス, 8件
組織認可番号国
French National Research AgencyBREAKABOUND フランス
French Infrastructure for Integrated Structural Biology (FRISBI)ANR-10-INBS-05 フランス
French National Research AgencyBIPBIP フランス
French National Research AgencyCHAPINHIB フランス
French National Research AgencyCHIPSET フランス
French National Research AgencyCHIMPP2I フランス
Fondation ARCprogramme labellise フランス
French League Against Cancer フランス
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Optimal anchoring of a foldamer inhibitor of ASF1 histone chaperone through backbone plasticity.
著者: Mbianda, J. / Bakail, M. / Andre, C. / Moal, G. / Perrin, M.E. / Pinna, G. / Guerois, R. / Becher, F. / Legrand, P. / Traore, S. / Douat, C. / Guichard, G. / Ochsenbein, F.
履歴
登録2020年7月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
改定 2.12024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 3.02024年7月10日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / struct_conn
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone chaperone ASF1A
B: Histone chaperone ASF1A
C: C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1
D: C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,72817
ポリマ－38,5154
非ポリマー1,21313
水3,261181
1
A: Histone chaperone ASF1A
C: C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,7267
ポリマ－19,2582
非ポリマー4685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area8660 Å2
手法PISA
2
B: Histone chaperone ASF1A
D: C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,00210
ポリマ－19,2582
非ポリマー7458
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area8710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.73, 51.28, 56.08
Angle α, β, γ (deg.)112.38, 104.87, 101.19
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Histone chaperone ASF1A / Anti-silencing function protein 1 homolog A / hAsf1a / CCG1-interacting factor A / hCIA


分子量: 17927.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A, CGI-98, HSPC146 / プラスミド: pETM30 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold / 参照: UniProt: Q9Y294
#2: タンパク質・ペプチド C2 foldamer/peptide hybrid inhibitor of histone chaperone ASF1


分子量: 1329.616 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.16 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: 100 mM Sodium Citrate pH4.2, 300 mM LiSO4, 26% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年7月24日
放射モノクロメーター: 0.97857 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.798→48.291 Å / Num. obs: 31049 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.14 / Num. unique obs: 3697 / % possible all: 70.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (3-OCT-2019)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2i32

2i32


解像度: 1.798→48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU R Cruickshank DPI: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.13 / SU Rfree Blow DPI: 0.116 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.117
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1553 -RANDOM
Rwork0.185 ---
obs0.1862 31049 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.4128 Å25.6277 Å20.2875 Å2
2--1.416 Å20.5762 Å2
3---7.9969 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.798→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2658 0 74 181 2913
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0082812HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.013817HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1002SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes484HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2812HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion350SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2411SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.92
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.82
LS精密化 シェル解像度: 1.8→2 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 31 -
Rwork0.2501 --
obs0.2492 621 64.21 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77130.43351.01780.67980.95633.0001-0.0217-0.01320.0321-0.0132-0.055-0.13860.0321-0.13860.0767-0.0057-0.01360.0034-0.04560.0027-0.06530.2124-1.1734-1.0955
20.3846-0.0471-0.08450.7049-0.70592.2336-0.0048-0.05020.0676-0.0502-0-0.04290.0676-0.04290.00480.0024-0.018-0.019-0.02880.0119-0.0493-20.153222.18071.9423
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|* C|*}
2X-RAY DIFFRACTION2{B|* D|*}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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