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万見
- PDB-6zqp: Structure of the Pmt2-MIR domain with bound ligands -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zqp
タイトルStructure of the Pmt2-MIR domain with bound ligands
要素PMT2 isoform 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / carbohydrate-binding module / MIR domain / protein-O-mannosylation / beta-trefoil
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation / ERAD pathway ...dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt5p-Pmt2p dimer complex / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase Pmt1p-Pmt2p dimer complex / regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / fungal-type cell wall biogenesis / protein O-linked mannosylation / protein exit from endoplasmic reticulum / protein O-linked glycosylation / ERAD pathway / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase / Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Wild, K. / Chiapparino, A. / Hackmann, Y. / Mortensen, S. / Sinning, I.
資金援助1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Functional implications of MIR domains in protein O -mannosylation.
著者: Chiapparino, A. / Grbavac, A. / Jonker, H.R. / Hackmann, Y. / Mortensen, S. / Zatorska, E. / Schott, A. / Stier, G. / Saxena, K. / Wild, K. / Schwalbe, H. / Strahl, S. / Sinning, I.
履歴
登録2020年7月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年1月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PMT2 isoform 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5849
ポリマ－24,7291
非ポリマー8558
水5,044280
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area9700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.640, 139.640, 139.640
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number213
Space group name H-MP4132
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-606-

SO4

21A-751-

HOH

31A-952-

HOH

41A-979-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PMT2 isoform 1


分子量: 24729.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: PMT2, GI526_G0000041 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A6A5PTF1, UniProt: P31382*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.7 M AS, 1.7% (v/v) PEG400, 0.085 M HEPES pH 7.5, 15% (v/v) glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.072 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→30.472 Å / Num. obs: 61507 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.4 % / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 13.45
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / Num. unique obs: 6045 / CC1/2: 0.527

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3mal

3mal


解像度: 1.6→30.472 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1571 1087 1.77 %
Rwork0.1408 60412 -
obs0.1411 61499 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 187.3 Å2 / Biso mean: 31.5258 Å2 / Biso min: 14.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→30.472 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1564 0 51 280 1895
Biso mean--80.15 45.44 -
残基数----193
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
1.6003-1.67310.30041340.24817436
1.6731-1.76130.23821340.20167430
1.7613-1.87170.16341340.14967443
1.8717-2.01620.16571350.12767497
2.0162-2.2190.16811350.1287497
2.219-2.540.14071360.12787546
2.54-3.19950.17771360.14547604
3.1995-30.4720.12761430.13247959

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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