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万見
- PDB-6zpj: Crystal structure of the unconventional kinetochore protein Leish... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zpj
タイトルCrystal structure of the unconventional kinetochore protein Leishmania mexicana KKT4 coiled coil domain
要素Leishmania mexicana KKT4
キーワードCELL CYCLE / kinetochore / kinetoplastid / microtubules / coiled coil
機能・相同性BRCT domain superfamily / IMIDAZOLE / Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO PHASING / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ludzia, P. / Lowe, E.D. / Marciano, G. / Mohammed, S. / Redfield, C. / Akiyoshi, B.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust210622/Z/18/Z 英国
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Structural characterization of KKT4, an unconventional microtubule-binding kinetochore protein.
著者: Ludzia, P. / Lowe, E.D. / Marciano, G. / Mohammed, S. / Redfield, C. / Akiyoshi, B.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: Structural characterisation of KKT4, an unconventional microtubule-binding kinetochore protein
著者: Ludzia, P. / Lowe, E. / Marciano, G. / Mohammed, S. / Redfield, C. / Akiyoshi, B.
履歴
登録2020年7月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年5月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22021年9月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leishmania mexicana KKT4
B: Leishmania mexicana KKT4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2076
ポリマ－28,8332
非ポリマー3754
水4,756264
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)31.310, 37.710, 122.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.170, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Leishmania mexicana KKT4 / Leishmania mexicana KKT4


分子量: 14416.385 Da / 分子数: 2 / 変異: R218Q / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Expressed protein contains an additional 23 residues from the expression vector at its C-terminus due to a cloning error, which failed to place a stop codon after the KKT4 coding sequence. ...詳細: Expressed protein contains an additional 23 residues from the expression vector at its C-terminus due to a cloning error, which failed to place a stop codon after the KKT4 coding sequence. Only 7 out of 23 residues were visible in the electron density.
由来: (組換発現) Leishmania mexicana (strain MHOM/GT/2001/U1103) (メキシコリーシュマニア)
遺伝子: LMXM_10_0300 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: E9AN40
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 264 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.88 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: HEPES, sodium chloride, imidazole, MPD, TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→61.1511 Å / Num. obs: 22522 / % possible obs: 98.34 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 17.09 Å2 / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.9→4.322 Å / Num. unique obs: 1840 / CC1/2: 0.352 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
Arcimboldo位相決定
BUCCANEERモデル構築
Aimlessデータスケーリング
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: AB INITIO PHASING / 解像度: 1.9→61.15 Å / SU ML: 0.2033 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.9208 / 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2318 1068 4.75 %
Rwork0.1986 21434 -
obs0.2001 22502 98.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 30.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→61.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1448 0 26 264 1738
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01481527
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33342063
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0787236
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0088280
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5417578
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.990.26351250.24612645X-RAY DIFFRACTION97.54
1.99-2.090.26851220.22452667X-RAY DIFFRACTION97.62
2.09-2.220.24131430.19372634X-RAY DIFFRACTION98.16
2.22-2.390.23221470.17692612X-RAY DIFFRACTION98.25
2.39-2.630.24981380.19012677X-RAY DIFFRACTION98.77
2.63-3.020.23871260.19612687X-RAY DIFFRACTION98.84
3.02-3.80.20121480.17212723X-RAY DIFFRACTION99.17
3.8-61.150.22631190.2182789X-RAY DIFFRACTION98.38
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0107030025328-0.0111306209703-0.00705608324433-0.01315124239910.001437865924420.107361618530.00615610572685-0.4587655709680.04418191835160.02883358574350.0157392781183-0.0239893962241-0.02552091222170.1970984746670.06086822993570.164189540033-0.00243941395795-0.04071734719470.3433407808410.05703661803460.16731756068456.6461692408-6.5761949392391.3738741953
23.79574166308-0.408993563523.052122837190.220310642269-0.3222591588543.177037116160.182345056031-0.212187218854-0.223094212680.0190719522714-0.0253903680703-0.01632593594190.1365576976080.119666480296-0.156835467910.141950618885-0.02357169706420.003120964685690.1315917451260.03352147491060.10589832460137.7227072635-8.5631101468578.1321948287
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 182 through 291 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 182 through 258 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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