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- PDB-6zky: Crystal structure of InhA:01 TCR in complex with HLA-E (S147C) bo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zky
タイトルCrystal structure of InhA:01 TCR in complex with HLA-E (S147C) bound to InhA (53-61 H3C)
要素
  • (T-cell receptor ...) x 2
  • Beta-2-microglobulin
  • Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
  • HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
キーワードIMMUNE SYSTEM / T cell receptor / TCR / HLA-E / InhA
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell lectin-like receptor binding / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell activation ...positive regulation of antibody-dependent cellular cytotoxicity / regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of TRAIL production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class Ib / MHC class Ib protein complex / positive regulation of natural killer cell mediated immunity / positive regulation of natural killer cell cytokine production / natural killer cell lectin-like receptor binding / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of natural killer cell activation / positive regulation of natural killer cell activation / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / mycolic acid biosynthetic process / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of interleukin-13 production / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / positive regulation of natural killer cell proliferation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / positive regulation of immunoglobulin production / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of interleukin-4 production / MHC class I protein binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / NAD+ binding / beta-2-microglobulin binding / T cell receptor binding / negative regulation of T cell proliferation / peptidoglycan-based cell wall / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / fatty acid binding / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / positive regulation of tumor necrosis factor production / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / Interferon alpha/beta signaling / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / antibacterial humoral response / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / defense response to Gram-positive bacterium
類似検索 - 分子機能
: / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like ...: / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / Beta-2-microglobulin / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Srikannathasan, V. / Karuppiah, V. / Robinson, R.A.
引用ジャーナル: Eur.J.Immunol. / 年: 2022
タイトル: Structure-guided stabilization of pathogen-derived peptide-HLA-E complexes using non-natural amino acids conserves native TCR recognition.
著者: Barber, C. / De Souza, V.A. / Paterson, R.L. / Martin-Urdiroz, M. / Mulakkal, N.C. / Srikannathasan, V. / Connolly, M. / Phillips, G. / Foong-Leong, T. / Pengelly, R. / Karuppiah, V. / Grant, ...著者: Barber, C. / De Souza, V.A. / Paterson, R.L. / Martin-Urdiroz, M. / Mulakkal, N.C. / Srikannathasan, V. / Connolly, M. / Phillips, G. / Foong-Leong, T. / Pengelly, R. / Karuppiah, V. / Grant, T. / Dembek, M. / Verma, A. / Gibbs-Howe, D. / Blicher, T.H. / Knox, A. / Robinson, R.A. / Cole, D.K. / Leonard, S.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02022年2月16日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / citation / citation_author / entity / entity_src_gen / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.pdbx_description / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 3.02022年12月7日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / entity / entity_name_com / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site.pdbx_formal_charge / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_PDB_ins_code / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _entity_name_com.name / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_end_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end / _struct_ref_seq.seq_align_end / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 3.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E
B: Beta-2-microglobulin
C: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
D: T-cell receptor alpha chain
E: T-cell receptor beta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,7065
ポリマ－93,7065
非ポリマー00
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10710 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area37900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.040, 108.870, 119.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, alpha chain E / MHC class I antigen E


分子量: 31840.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-E, HLA-6.2, HLAE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13747
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

-
T-cell receptor ... , 2種, 2分子 DE

#4: タンパク質 T-cell receptor alpha chain


分子量: 21496.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: タンパク質 T-cell receptor beta chain


分子量: 27491.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質・ペプチド / 非ポリマー , 2種, 12分子 C

#3: タンパク質・ペプチド Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] / ENR / Enoyl-ACP reductase / FAS-II enoyl-ACP reductase / NADH-dependent 2-trans-enoyl-ACP reductase


分子量: 998.285 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌)
参照: UniProt: P9WGR1, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Sodium chloride, 0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 1.5 M Ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→60.08 Å / Num. obs: 27789 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 15 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.141 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.65→2.7 Å / 冗長度: 14.1 % / Rmerge(I) obs: 2.442 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 1288 / CC1/2: 0.615 / Rpim(I) all: 0.657 / % possible all: 95.76

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0258精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5w1w, 5eu6

5w1w

5eu6


解像度: 2.65→60.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 45.874 / SU ML: 0.389 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.489 / ESU R Free: 0.366 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27281 1328 4.8 %RANDOM
Rwork0.22679 ---
obs0.22898 26406 99.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 78.825 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.11 Å20 Å20 Å2
2--1.29 Å20 Å2
3----4.41 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.65→60.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6492 0 0 11 6503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0136663
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175818
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1841.659058
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0441.57513549
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3175809
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.88822.362381
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.874151073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7011546
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0320.2847
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.027546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021448
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5985.3493254
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5985.3493253
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0688.0214057
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X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other0.8478.0315002
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined1.81458.356727
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other1.81458.3536728
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.653→2.722 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.445 84 -
Rwork0.378 1881 -
obs--96.99 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8731-0.68180.06593.0465-1.07121.33740.0870.0028-0.0813-0.156-0.14340.01040.0484-0.13740.05640.0931-0.0165-0.00390.4551-0.04090.0135-17.2862-55.203915.8476
24.1234-1.74431.86653.7175-1.89995.1921-0.0387-0.2359-0.15410.5054-0.04210.0773-0.0044-0.11740.08080.222-0.05140.05850.3548-0.01870.042-16.4666-56.871834.8485
320.3114-11.457-0.52076.8639-0.59982.5201-0.07410.96660.40520.0388-0.2744-0.3558-0.0234-0.26760.34850.34940.0159-0.04170.4622-0.00950.1883-18.1698-38.48127.2558
41.17570.5554-0.54134.0272-1.27651.4945-0.06040.03330.2009-0.4097-0.0532-0.3636-0.17380.36960.11360.30470.02020.01030.63120.00650.1336-16.5185-4.767-13.2453
50.28520.4843-0.39373.261-0.12960.82720.0145-0.03440.03870.04060.0024-0.2226-0.18120.2804-0.01690.2729-0.0212-0.10680.60780.06360.164-20.02232.29193.5891
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2B0 - 99
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 8
4X-RAY DIFFRACTION4D18 - 206
5X-RAY DIFFRACTION5E14 - 256

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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